Fosforribosilaminoimidazolsuccinocarboxamida sintase
| SAICAR sintase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 6.3.2.6 | ||||||
| Número CAS | 9023-67-0-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em biologia molecular, o domínio proteico SAICAR sintase é uma enzima a qual catalisa uma reação que produz SAICAR. Em enzimologia, esta enzima é também conhecido como fosforribosilaminoimidazolsuccinocarboxamida sintase (EC 6.3.2.6). É uma enzima que catalisa a reação química:
- ATP + 5-amino-1-(5-fosfo-D-ribosil)imidazol-4-carboxilato + L-aspartato ADP + fosfato + (S)-2-[5-amino-1-(5-fosfo-D-ribosil)imidazol-4-carboxamido]succinato
Os 3 substratos desta enzima são ATP, 5-amino-1-(5-fosfo-D-ribosil)imidazol-4-carboxilato e L-aspartato, enquanto seus 3 produtos são ADP, fosfato e (S)-2-[5-amino-1-(5-fosfo-D-ribosil)imidazol-4-carboxamido]succinato. Esta enzima pertence à família de ligases, para ser específico para aquelas que formam ligações carbono-nitrogênio como ligases ácido-D-amino-ácido (sintases de peptídeos). O nome sistemático desta classe de enzimas é 5-amino-1-(5-fosfo-D-ribosil)imidazol-4-carboxilato:L-aspartato ligase (formadora de ADP). Esta enzima participa no metabolismo das purinas.
Esta família de proteínas em particular é de grande importância, pois é encontrado em todos os três domínios da vida. É o sétimo passo no caminho da biossíntese da purina. As purinas são vitais para todas as células, pois estão envolvidas no metabolismo de energia e síntese de DNA.[1] Além disso, são de interesse específico para pesquisadores científicos, pois o estudo da via de biossíntese de purinas pode levar ao desenvolvimento de drogas quimioterápicas.[2] Isso ocorre porque a maioria dos cânceres não possui uma via de resgate para nucleotídeos de adenina e depende inteiramente da via SAICAR.[3]
É uma das três enzimas que estão envolvidas na biossíntese de adenina, juntamente com a fosforribosilaminoimidazol carboxilase e adenilossucinato liase em Streptomyces azureus.[4][5] Também se verifica o seu acúmulo em Streptomycetes e mostra-se similar aos processos em outras bactérias.[6]
Referências
- ↑ Brown AM, Hoopes SL, White RH, Sarisky CA (2011). «Purine biosynthesis in archaea: variations on a theme.». Biol Direct. 6. 63 páginas. PMC 3261824
. PMID 22168471. doi:10.1186/1745-6150-6-63
- ↑ Cheng X, Lu G, Qi J, Cheng H, Gao F, Wang J et al. (2010). «Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of SAICAR synthase from Streptococcus suis serotype 2.». Acta Crystallogr F. 66 (Pt 8): 909–12. PMC 2917288. PMID 20693665. doi:10.1107/S1744309110020518
- ↑ Ginder ND, Binkowski DJ, Fromm HJ, Honzatko RB (2006). «Nucleotide complexes of Escherichia coli phosphoribosylaminoimidazole succinocarboxamide synthetase.». J Biol Chem. 281 (30): 20680–8. PMID 16687397. doi:10.1074/jbc.M602109200
- ↑ Ana Katerine de carvalho Lima Lobato. Análise de Fluxos metabólicos para Otimização da Síntese do Antibiótico Cosmomicina por Streptomyces olindensis ICB20. Tese de Doutorado. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Natal, RN. 2010. pg 68.
- ↑ YAMADA, S.; HAYASHIDA, S.; OGATA, S. Purine auzotrophic mutants with altered spore color in Streptomyces azureus ATCC 14921. Applied and Environmental Microbiology, v. 56, p. 575-577, 1990.
- ↑ HODGSON, D.A. Primary metabollismo and its control in Streptomycetes: a most unusual group of bacteria.Advances in Microbial Physiology. v 42, p. 47-238, 2000.
