Glutarredoxina
| Glutaredoxin | |
|---|---|
 | |
| Indicadores | |
| Pfam | PF00462 |
| InterPro | IPR002109 |
| PROSITE | PDOC00173 |
| SCOP | 1kte |
| CDD | cd02066 |
| Família OPM | 139 |
| Proteína OPM | 1z9h |
Glutarredoxinas[1][2][3] são pequenas enzimas redox compostas por cerca de cem resíduos aminoácidos que usam a glutationa como cofactor. As glutarredoxinas são oxidadas por substratos, e reduzidas de forma não enzimática pela glutationa. Ao contrário das tiorredoxinas, que são reduzidas pelas tiorredoxina redutase, não existe nenhuma oxidorreductase que reduza as glutarredoxinas. Em vez disso, as glutarredoxinas são reduzidas através da oxidação da glutationa. A glutationa oxidada é então regenerada pela glutationa redutase. Juntos, estes componentes dão forma ao sistema da glutationa.[4]
Ver também
[editar | editar código-fonte]Referências
- ↑ Holmgren A, Gleason FK (1988). «Thioredoxin and related proteins in procaryotes». FEMS Microbiol. Rev. 4 (4): 271–297. PMID 3152490
- ↑ Holmgren A (1988). «Thioredoxin and glutaredoxin: small multi-functional redox proteins with active-site disulfide bonds». Biochem. Soc. Trans. 16 (2): 95–96. PMID 3286320
- ↑ Holmgren A (1989). «Thioredoxin and glutaredoxin systems». J. Biol. Chem. 264 (24): 13963–13966. PMID 2668278
- ↑ Holmgren A, Fernandes AP (2004). «Glutaredoxins: glutathione-dependent redox enzymes with functions far beyond a simple thioredoxin backup system». Antioxid. Redox. Signal. 6 (1): 63–74. PMID 14713336. doi:10.1089/152308604771978354
