V-ATPase

A V-ATPase ou ATPase vacuolar ou ATPase H⁺ de tipo vacuolar é uma enzima antigo e muito conservada evolutivamente que desempenha funções muito diversas nos organismos eucarióticos.^[1] A V-ATPase acidifica vários organelos celulares e bombeia protões através da membrana plasmática de numerosos tipos celulares. As V-ATPases acoplam a energia da hidrólise de ATP com transporte de protões através de membranas intracelulares e da membrana plasmática das células eucarióticas.

Funções das V-ATPases

As V-ATPases encontram-se nas membranas de muitos organelos, como os endossomas, lisossomas, e vesículas secretoras, nos quais desempenham diversas funções essenciais para o funcionamento desses organelos. Por exemplo, o gradiente de protões através da membrana vacuolar de leveduras gerado por estas ATPases dirige a captação de cálcio ao interior dos vacúolos por meio de um sistema antiportador de H⁺/Ca²⁺ ^[2]. Na transmissão sináptica dos neurónios, as V-ATPases acidificam as vesículas sinápticas.^[3]

As ATPases vacuolares também se encontram nas membranas plasmáticas duma ampla variedade de células como as células intercaladas dos rins, osteoclastos (células que reabsorvem o osso), macrófagos, neutrófilos, espermatozoides, células do intestino médio de insectos, e certas células tumorais.^[4] As V-ATPases da membrana plasmática estão implicadas em processos como a homeostase do pH, transporte acoplado, e metástase tumoral. As V-ATPases na membrana do acrossoma do espermatozoide acidificam o acrossoma. Esta acidificação activa as proteases necessárias para a perfuração da membrana do óvulo durante a fecundação. As V-ATPases da membrana plasmática dos osteoclastos bombeiam protões para a superfície do tecido ósseo, o qual é necessário para a reabsorção óssea. Nas células intercaladas dos rins, estas ATPases bombeiam protões para a urina, permitindo a reabsorção de bicarbonato para o sangue.

Referências

↑ Nelson N, Perzov N, Cohen A, Hagai K, Padler V, Nelson H (1 de janeiro de 2000). «The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases». J. Exp. Biol. 203 (Pt 1): 89–95. PMID 10600677
↑ Ohya Y, Umemoto N, Tanida I, Ohta A, Iida H, Anraku Y (1991). «Calcium-sensitive cls mutants of Saccharomyces cerevisiae showing a Pet- phenotype are ascribable to defects of vacuolar membrane H⁺-ATPase activity». J. Biol. Chem. 266 (21): 13971–7. PMID 1830311
↑ Wienisch M, Klingauf J (agosto de 2006). «Vesicular proteins exocytosed and subsequently retrieved by compensatory endocytosis are nonidentical». Nat. Neurosci. 9 (8): 1019–27. PMID 16845386. doi:10.1038/nn1739
↑ Izumi H; Torigoe T; Ishiguchi H; et al. (dezembro de 2003). «Cellular pH regulators: potentially promising molecular targets for cancer chemotherapy». Cancer Treat. Rev. 29 (6): 541–9. PMID 14585264. doi:10.1016/S0305-7372(03)00106-3

[1] Nelson N, Perzov N, Cohen A, Hagai K, Padler V, Nelson H (1 de janeiro de 2000). «The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases». J. Exp. Biol. 203 (Pt 1): 89–95. PMID 10600677

[Ohya91-2] Ohya Y, Umemoto N, Tanida I, Ohta A, Iida H, Anraku Y (1991). «Calcium-sensitive cls mutants of Saccharomyces cerevisiae showing a Pet- phenotype are ascribable to defects of vacuolar membrane H⁺-ATPase activity». J. Biol. Chem. 266 (21): 13971–7. PMID 1830311

[3] Wienisch M, Klingauf J (agosto de 2006). «Vesicular proteins exocytosed and subsequently retrieved by compensatory endocytosis are nonidentical». Nat. Neurosci. 9 (8): 1019–27. PMID 16845386. doi:10.1038/nn1739

[4] Izumi H; Torigoe T; Ishiguchi H; et al. (dezembro de 2003). «Cellular pH regulators: potentially promising molecular targets for cancer chemotherapy». Cancer Treat. Rev. 29 (6): 541–9. PMID 14585264. doi:10.1016/S0305-7372(03)00106-3

[1]

[2]

[3]

[4]