FUT6

FUT6
Идентификаторы
ПсевдонимыFUT6, FCT3A, FT1A, Fuc-TVI, FucT-VI, fucosyltransferase 6
Внешние IDOMIM: 136836 HomoloGene: 34780 GeneCards: FUT6
Расположение гена (человек)
19-я хромосома человека
Хр.19-я хромосома человека[1]
19-я хромосома человека
Расположение в геноме FUT6
Расположение в геноме FUT6
Локус19p13.3Начало5,830,408 bp[1]
Конец5,839,722 bp[1]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • mucosa of pharynx

  • buccal mucosa cell

  • pancreatic ductal cell

  • nasal epithelium

  • mucosa of ileum

  • mucosa of transverse colon
    н/д
Дополнительные справочные данные
BioGPS


Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

2528

н/д

Ensembl

ENSG00000156413

н/д

UniProt

P51993

н/д

RefSeq (мРНК)
NM_000150
NM_001040701
NM_001369502
NM_001369504
NM_001369505

NM_001381955
NM_001381956
NM_001381957
NM_001381958
NM_001381959

н/д

RefSeq (белок)
NP_000141
NP_001035791
NP_001356431
NP_001356433
NP_001356434

NP_001368884
NP_001368885
NP_001368886
NP_001368887
NP_001368888

н/д

Локус (UCSC)Chr 19: 5.83 – 5.84 Mbн/д
Поиск по PubMedИскать[2]н/д
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)

Альфа-(1, 3)-фукозилтрансфераза 6 (англ. Alpha-(1,3)-fucosyltransferase 6; КФ 2.4.1.152) — фермент трансфераза семейства гликозилтрансфераз 10 (фукозилтрансфераз), продукт гена человека FUT6[3][4][5]. Участвует в гликозилировании белков.

Функции

[править | править код]

Фермент переносит фукозил с ГДФ-β-L-фукозы на альфа-2,3-сиалированную полисахаридную цепь. Участвует в синтезе лиганда E-селектина антигена сиалил-Lewis X (CD15).

Структура и внутриклеточная локализация

[править | править код]

FUT6 состоит из 359 аминокислоты, молекулярная масса 41,9 кДа. Как и другие фукозилтрансферазы этот белок, локализован на мембранах транс-отдела аппарата Гольджи. Существует, по крайней мере, 2 изоформы белка.

Экспрессия

[править | править код]

Экспрессирован в почках, печени, тонком кишечнике, мочевом пузыре, яичниках и слюнных железах.

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000156413 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ↑ Koszdin K.L., Bowen B.R. The cloning and expression of a human alpha-1,3 fucosyltransferase capable of forming the E-selectin ligand (англ.) // Biochem Biophys Res Commun[англ.] : journal. — 1992. — October (vol. 187, no. 1). — P. 152—157. — doi:10.1016/S0006-291X(05)81472-X. — PMID 1520296.
  4. ↑ McCurley R.S., ((Recinos A III)), Olsen A.S., Gingrich J.C., Szczepaniak D., Cameron H.S., Krauss R., Weston B.W. Physical maps of human alpha (1,3)fucosyltransferase genes FUT3-FUT6 on chromosomes 19p13.3 and 11q21 (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1995. — July (vol. 26, no. 1). — P. 142—146. — doi:10.1016/0888-7543(95)80094-3. — PMID 7782074.
  5. ↑ Entrez Gene: FUT6 fucosyltransferase 6 (alpha (1,3) fucosyltransferase).

Литература

[править | править код]
  • Weston B.W., Smith P.L., Kelly R.J., Lowe J.B. Molecular cloning of a fourth member of a human alpha (1,3)fucosyltransferase gene family. Multiple homologous sequences that determine expression of the Lewis x, sialyl Lewis x, and difucosyl sialyl Lewis x epitopes. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1992. — Vol. 267, no. 34. — P. 24575—24584. — PMID 1339443.
  • Cameron H.S., Szczepaniak D., Weston B.W. Expression of human chromosome 19p alpha(1,3)-fucosyltransferase genes in normal tissues. Alternative splicing, polyadenylation, and isoforms. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 34. — P. 20112—20122. — doi:10.1074/jbc.270.34.20112. — PMID 7650030.
  • Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides. (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1994. — Vol. 138, no. 1—2. — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
  • Mollicone R., Reguigne I., Fletcher A. et al. Molecular basis for plasma alpha(1,3)-fucosyltransferase gene deficiency (FUT6). (исп.) // J. Biol. Chem. : diario. — 1994. — V. 269, no 17. — P. 12662—12671. — PMID 8175676.
  • Suzuki Y., Yoshitomo-Nakagawa K., Maruyama K. et al. Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library. (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1997. — Vol. 200, no. 1—2. — P. 149—156. — doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. — PMID 9373149.
  • Borsig L., Imbach T., Höchli M., Berger E.G. alpha1,3Fucosyltransferase VI is expressed in HepG2 cells and codistributed with beta1,4galactosyltransferase I in the golgi apparatus and monensin-induced swollen vesicles. (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 9, no. 11. — P. 1273—1280. — doi:10.1093/glycob/9.11.1273. — PMID 10536043.
  • Schnyder-Candrian S., Borsig L., Moser R., Berger E.G. Localization of alpha 1,3-fucosyltransferase VI in Weibel-Palade bodies of human endothelial cells. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 15. — P. 8369—8374. — doi:10.1073/pnas.97.15.8369. — PMID 10900002. — PMC 26954.
  • Kamińska J., Musielak M., Nowicka A. et al. Neutrophils promote the release of alpha-6-fucosyltransferase from blood platelets through the action of cathepsin G and elastase. (англ.) // Biochimie[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 83, no. 8. — P. 739—742. — doi:10.1016/S0300-9084(01)01306-2. — PMID 11530205.
  • Roos C., Kolmer M., Mattila P., Renkonen R. Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 5. — P. 3168—3175. — doi:10.1074/jbc.M107927200. — PMID 11698403.
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
  • Kanoh A., Ota M., Narimatsu H., Irimura T. Expression levels of FUT6 gene transfected into human colon carcinoma cells switch two sialyl-Lewis X-related carbohydrate antigens with distinct properties in cell adhesion. (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 303, no. 3. — P. 896—901. — doi:10.1016/S0006-291X(03)00420-0. — PMID 12670495.
  • Martinez-Duncker I., Michalski J.C., Bauvy C. et al. Activity and tissue distribution of splice variants of alpha6-fucosyltransferase in human embryogenesis. (англ.) // Glycobiology : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 1. — P. 13—25. — doi:10.1093/glycob/cwh006. — PMID 14514715.
  • Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T. et al. Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs. (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 2004. — Vol. 36, no. 1. — P. 40—5. — doi:10.1038/ng1285. — PMID 14702039.
  • Kimura K., Wakamatsu A., Suzuki Y. et al. Diversification of transcriptional modulation: large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes. (англ.) // Genome Res. : journal. — 2006. — Vol. 16, no. 1. — P. 55—65. — doi:10.1101/gr.4039406. — PMID 16344560. — PMC 1356129.
  • Higai K., Miyazaki N., Azuma Y., Matsumoto K. Interleukin-1beta induces sialyl Lewis X on hepatocellular carcinoma HuH-7 cells via enhanced expression of ST3Gal IV and FUT VI gene. (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 2007. — Vol. 580, no. 26. — P. 6069—6075. — doi:10.1016/j.febslet.2006.09.073. — PMID 17054948.