Кутиназа

Кутиназа
Структура кутиназы Fusarium solani. PDB 1cex[1].
Структура кутиназы Fusarium solani. PDB 1cex[1].
Идентификаторы
Шифр КФ 3.1.1.74
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе
Кутиназа
Идентификаторы
Символ Cutinase
Pfam PF01083
PROSITE PDOC00140
SCOP 1cex
SUPERFAMILY 1cex
OPM superfamily 127
OPM protein 1oxm
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Кутиназа (Шифр КФ 3.1.1.74) — фермент, катализирующий химическую реакцию:

Кутин + H2O Кутиновые мономеры

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются кутин и H2O, тогда как его продуктом является мономер кутина.

Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз, особенно тех, которые действуют на связи сложных эфиров карбоновых кислот. Систематическое название этого класса ферментов — кутингидролаза .

Надземные органы растений защищены кутикулой, состоящей из нерастворимого полимерного структурного соединения кутина, который представляет собой сложный полиэфир, состоящий из гидрокси- и гидроксиэпоксижирных кислот[2]. Патогенные грибы растений продуцируют внеклеточные ферменты деградации[3] которые играют важную роль в патогенезе. В их состав входит кутиназа, которая гидролизует кутин, способствуя проникновению грибка через кутикулу. Ингибирование фермента может предотвратить грибковую инфекцию через неповреждённую кутикулу. Мономеры кутина, высвобождаемые из кутикулы небольшими количествами кутиназы на поверхности спор грибов, могут значительно увеличивать количество кутиназы, секретируемой спорами, механизм чего пока неизвестен[2][3].

Кутиназа представляет собой серинэстеразу, содержащую классическую триаду сериновых гидролаз Ser, His, Asp[2]. Белок принадлежит к альфа-бета-классу с центральным бета-слоем из 5 параллельных нитей, покрытых 5 спиралями с каждой стороны листа. Щель активного сайта частично покрыта двумя тонкими мостиками, образованными боковыми цепями аминокислот, в отличие от гидрофобной крышки, которой обладают другие липазы[4]. Белок также содержит 2 дисульфидных мостика, которые необходимы для активности, их расщепление приводит к полной потере ферментативной активности[2]. Два кутиназоподобных белка (MtCY39.35 и MtCY339.08c) были обнаружены в геноме бактерий Mycobacterium tuberculosis .

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ Longhi S, Czjzek M, Lamzin V, Nicolas A, Cambillau C (May 1997). "Atomic resolution (1.0 A) crystal structure of Fusarium solani cutinase: stereochemical analysis". J. Mol. Biol. 268 (4): 779—99. doi:10.1006/jmbi.1997.1000. PMID 9175860.
  2. ↑ 1 2 3 4 "Structure of cutinase gene, cDNA, and the derived amino acid sequence from phytopathogenic fungi". Biochemistry. 26 (24): 7883—7892. 1987. doi:10.1021/bi00398a052.
  3. ↑ 1 2 "Cloning and analysis of CUT1, a cutinase gene from Magnaporthe grisea". Mol. Gen. Genet. 232 (2): 174—182. 1992. doi:10.1007/BF00279994. PMID 1557023.
  4. ↑ "Fusarium solani cutinase is a lipolytic enzyme with a catalytic serine accessible to solvent". Nature. 356 (6370): 615—618. 1992. doi:10.1038/356615a0. PMID 1560844.
  • "Lipases in autolysed cultures of filamentous fungi". Lett. Appl. Microbiol. 25 (2): 127—30. 1997. doi:10.1046/j.1472-765X.1997.00187.x. PMID 9281862.
  • "Hydrolysis of plant cuticle by plant pathogens. Purification, amino acid composition, and molecular weight of two isozymes of cutinase and a nonspecific esterase from Fusarium solani f. pisi". Biochemistry. 14 (13): 2824—31. 1975. doi:10.1021/bi00684a006. PMID 1156575.
  • "Hydrolysis of plant cuticle by plant pathogens. Properties of cutinase I, cutinase II, and a nonspecific esterase isolated from Fusarium solani pisi". Biochemistry. 14 (13): 2832—40. 1975. doi:10.1021/bi00684a007. PMID 239740.

См. также

[править | править код]