Histidáza

Homotetramér histidázy z Pseudomonas putida
Identifikátory
Číslo EC	EC 4.3.1.3
Číslo CAS	9013-75-6
Databázy
IntEnz	hľadať v IntEnz
BRENDA	hľadať v BRENDA
ExPASy	hľadať v ExPASy
KEGG	hľadať v KEGG
MetaCyc	hľadať v MetaCyc
PDB štruktúry	RSCB PDB PDBe PDBsum
Chemický portál  Biologický portál

Histidáza (EC 4.3.1.3; histidináza, histidínamoniaklyáza) je enzým, ktorý je u ľudí kódovaný génom HAL.^[1][2] Tento enzým štiepi histidín na amoniak a kyselinu urokanovú.^[3][4]

Funkcia

Histidáza je cytolozový enzým, ktorý katalyzuje prvú reakciu katabolizmu histidínu, ktorou je neoxidačná deaminácia L-histidínu za vzniku kyselina trans-urokanovej:^[1][3][4]

histidín → kyselina urokanová + amoniak

Túto reakciu katalyzuje 3,5-dihydro-5-metyldién-4H-imidazol-4-ón (MIO), čo je elektrofilný kofaktor, ktorý vzniká autokatalyticky cyklizáciou proteínovej kostry enzýmu.^[5]

Predpokladaný autokatalytický vznik kofaktoru MIO u iného enzýmu, fenylalanínamoniaklyázy, ktorý vzniká z tripeptidu Ala-Ser-Gly. V procese sa eliminujú dve molekuly vody.

Patológia

Mutácie v géne, ktorý kóduje histidázu, sú spojené s histidinémiou^[3] a urokanovou acidúriou. V prípade mutácií tohto génu sa histidín premieňa na kyselinu imidazolpyrohroznovú, ktorá sa vylučuje močom spolu s kyselinou imidazolmliečnou a histidínom.^[3]

Referencie

1. Entrez Gene: histidine ammonia-lyase [online]. . Dostupné online.
2. Molecular cloning and structural characterization of the human histidase gene (HAL). Genomics, September 1995, s. 98–104. DOI: 10.1006/geno.1995.1219. PMID 8530107.
3. DOBROTA, Dušan, a kol. Lekárska biochémia. 2. vyd. Martin : Osveta, 2016. 799 s. ISBN 978-80-8063-444-5. S. 283 – 284.
4. VOET, Donald. Biochemistry. 4th ed. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1034 – 1035.
5. Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile.. Biochemistry, Apr 27, 1999, s. 5355–5361. DOI: 10.1021/bi982929q. PMID 10220322.

Ďalšia literatúra

• Molecular cloning of a cDNA encoding human histidase. Biochim. Biophys. Acta, 1993, s. 293–5. DOI: 10.1016/0167-4781(93)90157-9. PMID 7916645.
• New genetic associations detected in a host response study to hepatitis B vaccine. Genes Immun., 2010, s. 232–8. DOI: 10.1038/gene.2010.1. PMID 20237496.
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res., 2004, s. 2121–7. DOI: 10.1101/gr.2596504. PMID 15489334.
• Histidase expression in human epidermal keratinocytes: regulation by differentiation status and all-trans retinoic acid. J. Dermatol. Sci., 2008, s. 209–15. DOI: 10.1016/j.jdermsci.2007.12.009. PMID 18280705.
• A role for ultraviolet radiation immunosuppression in non-melanoma skin cancer as evidenced by gene-environment interactions. Carcinogenesis, 2008, s. 1950–4. DOI: 10.1093/carcin/bgn160. PMID 18641401.
• Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2002, s. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932.
• Molecular characterization of histidinemia: identification of four missense mutations in the histidase gene. Hum. Genet., 2005, s. 340–6. DOI: 10.1007/s00439-004-1232-5. PMID 15806399.
• Localization of histidase to human chromosome region 12q22→q24.1 and mouse chromosome region 10C2→D1. Cytogenet. Cell Genet., 1991, s. 178–81. DOI: 10.1159/000133082. PMID 2055114.
• Regulation by glucagon of the rat histidase gene promoter in cultured rat hepatocytes and human hepatoblastoma cells. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., 2005, s. E172–9. DOI: 10.1152/ajpendo.00584.2004. PMID 15741241.

Pozri aj

• Fenylalanínamoniaklyáza, ďalší enzým využívajúci kofaktor MIO

Externé odkazy

• Histidine Ammonia-Lyase na stránke U.S. National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Histidine ammonia-lyase na anglickej Wikipédii.