Oxyaniónová diera[1] je vrecko v aktívnom miesteenzýmu, ktoré stabilizuje záporný náboj na deprotonovanomkyslíku či alkoxide v tranzitnom stave.[2] Toto vrecko je typicky zložené z amidových skupín peptidovej kostry alebo z pozitívne nabitých reziduí. Stabilizácia tranzitného stavu znižuje aktivačnú energiu, ktorá je potrebná na to, aby prebehla reakcia, čím napomáha katalýze.[3]Proteázy, ako je napríklad chymotrypsín, obsahujú oxyaniónovú dieru na stabilizáciu tetraédrického intermediátu, ktorý vzniká počas proteolýzy, a chráni negatívne nabitý kyslík substrátu pred molekulami vody.[4] Takisto môžu pomôcť pri vstupe substrátu alebo jeho správnom natočení, inak by mohlo dôjsť k stérickému bráneniu, ak by substrát nemohol dieru obsadiť (napríklad BPG u hemoglobínu). Enzýmy, ktoré katalyzujú viackrokové reakcie, môžu mať niekoľko oxyaniónových dier, ktoré stabilizujú rôzne tranzitné stavy vznikajúce pri reakcii.[5]
↑ Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes. The Journal of Organic Chemistry, March 19, 2010, s. 1831–1840. ISSN0022-3263. DOI: 10.1021/jo901503d. PMID 20039621.
↑ The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡. Biochemistry, December 1, 2002, s. 15543–15556. ISSN0006-2960. DOI: 10.1021/bi0266232. PMID 12501183.