Kringl domen

Boveđi protrombinski fragment 1 u kompleksu sa kalcijumom i lizofosfatidilserinom
Identifikatori
SimbolKringl
PfamPF00051
InterProIPR000001
SMARTKR
PROSITEPDOC00020
SCOP1pk4
SUPERFAMILY1pk4
OPM protein1nl2

Kringl domeni su autonomni proteinski domeni koji formiraju velike petlje stabilizovane sa 3 disulfidne veze. Oni učestvuju u protein-protein interakcijama sa krvnim koagulacionim faktorima. Ime kringl potiče od skandinavskog peciva na koje ove strukture podsećaju.

Kringl domen je nađen u plazminogenima, hepatocitnim faktorima rasta, protrombinu, o apolipoproteinu (a).

Ovi domeni su nađeni u mnogim koagulacionim i fibrinolitičkim proteinima. Kringl domeni učestvuju u vezivanju posrednika (e.g., membrana, drugih proteina ili fosfolipida), kao i u regulaciji proteolitičke aktivnosti.[1][2][3] Kringl domeni[4][5][6] sadrže trostruku petlju i 3 disulfidna mosta, čija conformacija je definisana brojnim vodoničnim vezama i malim segmentima antiparalelnih beta ravni. Oni se javljaju sa promenljivim brojem kopija u proteinima plazme, uključujući protrombin i urokinazni tip plasminogenog aktivatora, koji su serinske proteaze iz MEROPS peptidazne familije S1A.

Ljudski proteini koji sadrže ovaj domena

[уреди | уреди извор]

ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; PLAT; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;

Reference

[уреди | уреди извор]
  1. ^ Fujikawa K, McMullen BA (1985). „Amino acid sequence of the heavy chain of human alpha-factor XIIa (activated Hageman factor)”. J. Biol. Chem. 260 (9): 5328—5341. PMID 3886654. 
  2. ^ Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). „Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases”. FEBS Lett. 171 (1): 131—136. PMID 6373375. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1. 
  3. ^ Atkinson RA, Williams RJ (1990). „Solution structure of the kringle 4 domain from human plasminogen by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy and distance geometry”. J. Mol. Biol. 212 (3): 541—552. PMID 2157850. doi:10.1016/0022-2836(90)90330-O. 
  4. ^ Castellino FJ, Beals JM (1987). „The genetic relationships between the kringle domains of human plasminogen, prothrombin, tissue plasminogen activator, urokinase, and coagulation factor XII”. J. Mol. Evol. 26 (4): 358—369. PMID 3131537. doi:10.1007/BF02101155. 
  5. ^ Patthy L (1985). „Evolution of the proteases of blood coagulation and fibrinolysis by assembly from modules”. Cell. 41 (3): 657—663. PMID 3891096. doi:10.1016/S0092-8674(85)80046-5. 
  6. ^ Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). „Evolutionary origin of numerous kringles in human and simian apolipoprotein(a)”. FEBS Lett. 287 (1): 146—148. PMID 1879523. doi:10.1016/0014-5793(91)80036-3. 

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]