ARHGEF2

ARHGEF2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген ARHGEF2[d][1]
Молекуляр функция microtubule binding[d][2][3], zinc ion binding[d][4], transcription factor binding[d][2], связывание с ионом металла[d][2], связывание с белками плазмы[d][5][6][7][…], guanyl-nucleotide exchange factor activity[d][8][8][8] һәм guanyl-nucleotide exchange factor activity[d][2][2]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][6], везикула[d][6], цитозоль[d][2], Гольджи аппараты[2], cell projection[d][2], мембрана[d][2], фокальные контакты[d][9], bicellular tight junction[d][2], веретено деления[d][2], күзәнәк мембранасы[d][2], dendritic shaft[d][2], ruffle membrane[d][2][5], межклеточные контакты[d][2], soma[d][2], микротрубочка[d][2][3], цитоскелет[d][2][6], цитоплазматическая везикула[d][2], podosome[d][2], постсинаптическое уплотнение[d][2], фокальные контакты[d][10], protein-containing complex[d][6], glutamatergic synapse[d][2] һәм postsynaptic density, intracellular component[d][2]
Биологик процесс intracellular signal transduction[d][2], negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress[d][2], negative regulation of necroptotic process[d][2], actin filament organization[d][3][2], immune system process[d][2], negative regulation of neurogenesis[d][2], cellular response to tumor necrosis factor[d][2], деление клетки[d][2], cellular response to muramyl dipeptide[d][6], cellular hyperosmotic response[d][2], negative regulation of microtubule depolymerization[d][4], regulation of cell population proliferation[d][3], positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity[d][5][6], negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors[d][2], cell morphogenesis[d][4][2], establishment of mitotic spindle orientation[d][2], positive regulation of interleukin-6 production[d][6], positive regulation of tumor necrosis factor production[d][6], positive regulation of apoptotic process[d][2], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][6], клеточный цикл[d][2], regulation of Rho protein signal transduction[d][4][2][2], intracellular protein transport[d][3], врождённый иммунитет[d][2], regulation of small GTPase mediated signal transduction[d][2], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][6], negative regulation of podosome assembly[d][2], G protein-coupled receptor signaling pathway[d][2], positive regulation of neuron differentiation[d][2][11], asymmetric neuroblast division[d][2][11], positive regulation of neuron migration[d][2][2], развитие многоклеточного организма[d][2], нерв системасы үсеше[d][2] һәм дифференцировка клеток[d][2]

ARHGEF2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[12][13]

Искәрмәләр

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 2,41 2,42 2,43 2,44 2,45 2,46 2,47 2,48 2,49 2,50 GOA
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Y Ren, R Li, Y Zheng et al. Cloning and characterization of GEF-H1, a microtubule-associated guanine nucleotide exchange factor for Rac and Rho GTPases // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.273.52.34954 — PMID:9857026
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 Krendel M. Nucleotide exchange factor GEF-H1 mediates cross-talk between microtubules and the actin cytoskeleton // Nat. Cell Biol. — NPG, 2002. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB773 — PMID:11912491
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 Fukazawa A., Alonso C., Kurachi K. et al. GEF-H1 mediated control of NOD1 dependent NF-kappaB activation by Shigella effectors // PLoS Pathog. — PLoS, 2008. — ISSN 1553-7366; 1553-7374 — doi:10.1371/JOURNAL.PPAT.1000228 — PMID:19043560
  6. ↑ 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 Xavier R., Kobayashi K. S. Control of NOD2 and Rip2-dependent innate immune activation by GEF-H1 // Inflammatory Bowel Diseases — Lippincott Williams & Wilkins, OUP, 2012. — ISSN 1078-0998; 1536-4844 — doi:10.1002/IBD.21851 — PMID:21887730
  7. ↑ Dricot A., Barabási A., Tavernier J. et al. A proteome-scale map of the human interactome network // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2014. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2014.10.050 — PMID:25416956
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 GOA
  9. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  10. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  11. ↑ 11,0 11,1 Hernandez-Miranda L. R., Kraemer N., Ninnemann O. et al. Homozygous ARHGEF2 mutation causes intellectual disability and midbrain-hindbrain malformation // PLOS Genetics — PLoS, 2017. — ISSN 1553-7390; 1553-7404 — doi:10.1371/JOURNAL.PGEN.1006746 — PMID:28453519
  12. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  13. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.