BST2

BST2
Сурәт
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген Тетерин[d][1]
Молекуляр функция гомодимеризация белка[d][2], signal transducer activity[d][3], связывание с белками плазмы[d][4][5][6][…], metalloendopeptidase inhibitor activity[d][5], RNA binding[d][7] һәм связывание похожих белков[d][8][9][10]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[11][5], мембрана өлеше[d][11], multivesicular body[d][12], эндосома[d][11], late endosome[d][11], Гольджи аппараты[11][11], мембрана[d][11][13], күзәнәк мембранасы[d][11][11][14][…], күзәнәк мембранасы өлеше[d][15], күзәнәк өслеге[d][11][12][11], apical plasma membrane[d][11][11], липидный рафт[d][11], anchored component of membrane[d][11], экзосома[d][16][17][18], цитозоль[d][11] һәм azurophil granule membrane[d][11]
Биологик процесс negative regulation of intracellular transport of viral material[d][11][14][19][…], regulation of actin cytoskeleton organization[d][11], response to interferon-gamma[d][11][11], immune system process[d][11], передача сигнала между клетками[d][15], response to virus[d][11][14][19][…], response to interferon-beta[d][11][11], развитие многоклеточного организма[d][15], B cell activation[d][11], negative regulation of viral genome replication[d][11][19], negative regulation of cell migration[d][5], humoral immune response[d][15], defense response to virus[d][11][11][2], type I interferon signaling pathway[d][11], negative regulation of cell growth[d][5], negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production[d][4], response to interferon-alpha[d][11][11], positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling[d][3], пролиферация[d][15], врождённый иммунитет[d][11][11][20], negative regulation of endopeptidase activity[d][11] һәм neutrophil degranulation[d][11]

BST2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[21][22]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,0 2,1 Hinz A., Miguet N., Natrajan G. et al. Structural basis of HIV-1 tethering to membranes by the BST-2/tetherin ectodomain // Cell Host & MicrobeCell Press, Elsevier BV, 2010. — ISSN 1931-3128; 1934-6069doi:10.1016/J.CHOM.2010.03.005PMID:20399176
  3. 3,0 3,1 Sugano S., Doi T. Large-scale identification and characterization of human genes that activate NF-kappaB and MAPK signaling pathways // OncogeneNPG, 2003. — ISSN 0950-9232; 1476-5594doi:10.1038/SJ.ONC.1206406PMID:12761501
  4. 4,0 4,1 Cao W., Bover L., Cho M. et al. Regulation of TLR7/9 responses in plasmacytoid dendritic cells by BST2 and ILT7 receptor interaction // J. Exp. Med.Rockefeller University Press, 2009. — ISSN 0022-1007; 1540-9538doi:10.1084/JEM.20090547PMID:19564354
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 Gu G., Zhao D., Yin Z. et al. BST-2 binding with cellular MT1-MMP blocks cell growth and migration via decreasing MMP2 activity // J. Cell. Biochem.Wiley, 2012. — ISSN 0730-2312; 1097-4644; 0733-1959doi:10.1002/JCB.23433PMID:22065321
  6. Opella S. J. HIV-1 Vpu protein antagonizes innate restriction factor BST-2 via lipid-embedded helix-helix interactions // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2012. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M111.296772PMID:22072710
  7. Preiss T., Beckmann B. M., Humphreys D. T. et al. Insights into RNA biology from an atlas of mammalian mRNA-binding proteins // CellCell Press, Elsevier BV, 2012. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2012.04.031PMID:22658674
  8. Schubert H. L., Zhai Q., Sandrin V. et al. Structural and functional studies on the extracellular domain of BST2/tetherin in reduced and oxidized conformations // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2010. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1008206107PMID:20880831
  9. Yang H., Bieniasz P. D. Structural insight into the mechanisms of enveloped virus tethering by tetherin // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2010. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1011485107PMID:20940320
  10. Bieniasz P. D., Johnson M. C. Tetherin inhibits HIV-1 release by directly tethering virions to cells // CellCell Press, Elsevier BV, 2009. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2009.08.039PMID:19879838
  11. 11,00 11,01 11,02 11,03 11,04 11,05 11,06 11,07 11,08 11,09 11,10 11,11 11,12 11,13 11,14 11,15 11,16 11,17 11,18 11,19 11,20 11,21 11,22 11,23 11,24 11,25 11,26 11,27 11,28 11,29 11,30 11,31 11,32 11,33 11,34 11,35 GOA
  12. 12,0 12,1 Marsh M., Janvier K. Rab7A is required for efficient production of infectious HIV-1 // PLoS Pathog.PLoS, 2011. — ISSN 1553-7366; 1553-7374doi:10.1371/JOURNAL.PPAT.1002347PMID:22072966
  13. Lippert D. Defining the membrane proteome of NK cells // J. Mass Spectrom.Wiley, 2010. — ISSN 1076-5174; 1096-9888doi:10.1002/JMS.1696PMID:19946888
  14. 14,0 14,1 14,2 Bavari S., Kuhn J. H., Radoshitzky S. R. et al. Infectious Lassa virus, but not filoviruses, is restricted by BST-2/tetherin // J. Virol.ASM, 2010. — ISSN 0022-538X; 1098-5514; 1070-6321doi:10.1128/JVI.00103-10PMID:20686043
  15. 15,0 15,1 15,2 15,3 15,4 J. Ishikawa, T. Kaisho, H. Tomizawa et al. Molecular cloning and chromosomal mapping of a bone marrow stromal cell surface gene, BST2, that may be involved in pre-B-cell growth // Genomics / A. EngelAcademic Press, Elsevier BV, 1995. — ISSN 0888-7543; 1089-8646doi:10.1016/0888-7543(95)80171-HPMID:7607676
  16. Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. BriggsAmerican Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450doi:10.1681/ASN.2008040406PMID:19056867
  17. Buschow S. I., Stoorvogel W., Wauben M. MHC class II-associated proteins in B-cell exosomes and potential functional implications for exosome biogenesis // Immunology & Cell BiologyWiley, 2010. — ISSN 0818-9641; 1440-1711doi:10.1038/ICB.2010.64PMID:20458337
  18. Farina A., Lane L., Lescuyer P. et al. Proteomic analysis of podocyte exosome-enriched fraction from normal human urine // Journal of ProteomicsElsevier BV, 2013. — ISSN 1874-3919; 0165-022Xdoi:10.1016/J.JPROT.2013.01.012PMID:23376485
  19. 19,0 19,1 19,2 Weidner J. M., Jiang D., Pan X. et al. Interferon-induced cell membrane proteins, IFITM3 and tetherin, inhibit vesicular stomatitis virus infection via distinct mechanisms // J. Virol.ASM, 2010. — ISSN 0022-538X; 1098-5514; 1070-6321doi:10.1128/JVI.01328-10PMID:20943977
  20. Jouvenet N., Bieniasz P. D., Neil S. Broad-spectrum inhibition of retroviral and filoviral particle release by tetherin // J. Virol.ASM, 2009. — ISSN 0022-538X; 1098-5514; 1070-6321doi:10.1128/JVI.02211-08PMID:19036818
  21. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  22. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)