IDE (ген)

IDE
Молекулярная модель
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген IDE[d][1]
Молекуляр функция нуклеотид-связывающий[d][2], гомодимеризация белка[d][3][4], virus receptor activity[d][2], peptide binding[d][5], zinc ion binding[d][2][6][7], amyloid-beta binding[d][2], insulin binding[d][5][2][8], связывание с ионом металла[d][2][2], связывание с белками плазмы[d][9][10][11][…], peptide hormone binding[d][2], peptidase activity[d][2], ATPase activity[d][2], beta-endorphin binding[d][2], активность катализатора[d][2][2], ubiquitin binding[d][12], metalloendopeptidase activity[d][13][13][14][…], signaling receptor binding[d][15], гидролазная активность[d][2], АТФ-связанные[d][2][2][6], metallopeptidase activity[d][2], metalloendopeptidase activity[d][16][2][2][…], ubiquitin-dependent protein binding[d][17], гомодимеризация белка[d][2][6][7] һәм endopeptidase activity[d][18]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][19][20][…], цитозоль[d][13][21][22], мембрана[d][2], күзәнәк мембранасы[d][2], пероксисома[d][23], күзәнәк тышындагы өлкә[d][2], күзәнәк өслеге[d][13][9], cytosolic proteasome complex[d][2], митохондрия[22], төш[19][24][25], күзәнәк тышындагы мохит[d][13][21], peroxisomal matrix[d][13], күзәнәк тышындагы мохит[d][16][2][2][…], митохондрия[24][26][27], пероксисома[d][16][19], peroxisomal matrix[d][2][2][27], цитозоль[d][2][16][2][…], наружная сторона клеточной мембраны[d][28], күзәнәк өслеге[d][2][2][10][…], basolateral plasma membrane[d][28] һәм экзосома[d][2]
Биологик процесс negative regulation of proteolysis[d][2], insulin receptor signaling pathway[d][29], insulin metabolic process[d][30], bradykinin catabolic process[d][6][17], determination of adult lifespan[d][30], protein heterooligomerization[d][2], hormone catabolic process[d][13], amyloid-beta metabolic process[d][13][21][14], протеолиз[d][2][2][5][…], positive regulation of protein oligomerization[d][20], viral entry into host cell[d][2], Метаболизм[2], proteolysis involved in cellular protein catabolic process[d][13][21], ubiquitin recycling[d][17], вирусный процесс[d][2], protein homooligomerization[d][8], protein homotetramerization[d][2], insulin catabolic process[d][19][7][20], protein targeting to peroxisome[d][2], protein catabolic process[d][2], hormone catabolic process[d][4][31], positive regulation of protein catabolic process[d][32], amyloid-beta metabolic process[d][2][6][20][…], proteolysis involved in cellular protein catabolic process[d][2][20][27], amyloid-beta clearance[d][2][28][16][…], amyloid-beta clearance by cellular catabolic process[d][2][26][2], regulation of aerobic respiration[d][26], hormone catabolic process[d][2][7][27], antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I[d][18] һәм peptide catabolic process[d][18]
Тәэсир итешә Viroporin 3a[d][33]
Изображение Gene Atlas

IDE (ген) (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[34][35]

Искәрмәләр

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 2,41 2,42 2,43 2,44 2,45 2,46 2,47 2,48 2,49 GOA
  3. ↑ Tang W. Structure of substrate-free human insulin-degrading enzyme (IDE) and biophysical analysis of ATP-induced conformational switch of IDE // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M701590200 — PMID:17613531
  4. ↑ 4,0 4,1 GOA
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 Zhang W., Luo X., Guo Z. In vitro degradation of insulin-like peptide 3 by insulin-degrading enzyme // The Protein Journal — Springer Science+Business Media, 2010. — ISSN 1572-3887; 1875-8355; 0277-8033; 1573-4943 — doi:10.1007/S10930-009-9226-8 — PMID:20082125
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 Tang W. Structure of substrate-free human insulin-degrading enzyme (IDE) and biophysical analysis of ATP-induced conformational switch of IDE // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M701590200 — PMID:17613531
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 7,3 Tang W. Molecular Basis of Catalytic Chamber-assisted Unfolding and Cleavage of Human Insulin by Human Insulin-degrading Enzyme // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M900068200 — PMID:19321446
  8. ↑ 8,0 8,1 Joachimiak A., Tang W. Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism // Nature / M. Skipper — NPG, Springer Science+Business Media, 2006. — ISSN 1476-4687; 0028-0836 — doi:10.1038/NATURE05143 — PMID:17051221
  9. ↑ 9,0 9,1 Li Q., Ali M. A., Cohen J. I. Insulin degrading enzyme is a cellular receptor mediating varicella-zoster virus infection and cell-to-cell spread // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2006. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2006.08.046 — PMID:17055432
  10. ↑ 10,0 10,1 Li Q., Ali M. A., Cohen J. I. Insulin degrading enzyme is a cellular receptor mediating varicella-zoster virus infection and cell-to-cell spread // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2006. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2006.08.046 — PMID:17055432
  11. ↑ Maechler P., Verdin E. Regulation of insulin secretion by SIRT4, a mitochondrial ADP-ribosyltransferase // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M705488200 — PMID:17715127
  12. ↑ Tang W., Sosnick T. R. Ubiquitin is a novel substrate for human insulin-degrading enzyme // Journal of Molecular Biology / P. Wright — Elsevier BV, 2011. — ISSN 0022-2836; 1089-8638 — doi:10.1016/J.JMB.2010.12.026 — PMID:21185309
  13. ↑ 13,0 13,1 13,2 13,3 13,4 13,5 13,6 13,7 13,8 GOA
  14. ↑ 14,0 14,1 Tang W. Structure of substrate-free human insulin-degrading enzyme (IDE) and biophysical analysis of ATP-induced conformational switch of IDE // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M701590200 — PMID:17613531
  15. ↑ Berg J. M. A proteome-wide perspective on peroxisome targeting signal 1(PTS1)-Pex5p affinities // J. Am. Chem. Soc. / P. J. Stang — ACS, 2010. — ISSN 0002-7863; 1520-5126; 1943-2984 — doi:10.1021/JA9109049 — PMID:20178365
  16. ↑ 16,0 16,1 16,2 16,3 16,4 K. Vekrellis, Z. Ye, Qiu W. Q. et al. Neurons regulate extracellular levels of amyloid beta-protein via proteolysis by insulin-degrading enzyme // J. Neurosci. / M. Picciotto — Society for Neuroscience, 2000. — ISSN 0270-6474; 1529-2401 — doi:10.1016/S0197-4580(00)82319-2 — PMID:10684867
  17. ↑ 17,0 17,1 17,2 Tang W., Sosnick T. R. Ubiquitin is a novel substrate for human insulin-degrading enzyme // Journal of Molecular Biology / P. Wright — Elsevier BV, 2011. — ISSN 0022-2836; 1089-8638 — doi:10.1016/J.JMB.2010.12.026 — PMID:21185309
  18. ↑ 18,0 18,1 18,2 Diesbach P. d. Production of an antigenic peptide by insulin-degrading enzyme // Nat. Immunol. — USA: NPG, 2010. — ISSN 1529-2908; 1529-2916 — doi:10.1038/NI.1862 — PMID:20364150
  19. ↑ 19,0 19,1 19,2 19,3 V. Chesneau, Perlman R. K., W. Li et al. Insulin-degrading enzyme does not require peroxisomal localization for insulin degradation, Insulin-Degrading Enzyme Does Not Require Peroxisomal Localization for Insulin Degradation* // Endocrinology / T. K. Woodruff — Los Angeles, Calif: Endocrine Society, OUP, 1997. — ISSN 0013-7227; 1945-7170 — doi:10.1210/EN.138.8.3444; doi:10.1210/ENDO.138.8.5344 — PMID:9231799
  20. ↑ 20,0 20,1 20,2 20,3 20,4 Qiu W. Q., Walsh D. M., Z Ye et al. Insulin-degrading enzyme regulates extracellular levels of amyloid beta-protein by degradation // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.273.49.32730 — PMID:9830016
  21. ↑ 21,0 21,1 21,2 21,3 Qiu W. Q., Walsh D. M., Z Ye et al. Insulin-degrading enzyme regulates extracellular levels of amyloid beta-protein by degradation // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.273.49.32730 — PMID:9830016
  22. ↑ 22,0 22,1 Selkoe D. J., Guarente L., Haigis M. C. Alternative translation initiation generates a novel isoform of insulin-degrading enzyme targeted to mitochondria // Biochem. J. — London [etc.]: Portland Press, 2004. — ISSN 0264-6021; 1470-8728 — doi:10.1042/BJ20041081 — PMID:15285718
  23. ↑ V. Chesneau, Perlman R. K., W. Li et al. Insulin-degrading enzyme does not require peroxisomal localization for insulin degradation, Insulin-Degrading Enzyme Does Not Require Peroxisomal Localization for Insulin Degradation* // Endocrinology / T. K. Woodruff — Los Angeles, Calif: Endocrine Society, OUP, 1997. — ISSN 0013-7227; 1945-7170 — doi:10.1210/EN.138.8.3444; doi:10.1210/ENDO.138.8.5344 — PMID:9231799
  24. ↑ 24,0 24,1 Selkoe D. J., Guarente L., Haigis M. C. Alternative translation initiation generates a novel isoform of insulin-degrading enzyme targeted to mitochondria // Biochem. J. — London [etc.]: Portland Press, 2004. — ISSN 0264-6021; 1470-8728 — doi:10.1042/BJ20041081 — PMID:15285718
  25. ↑ Steiner J. Regional and cellular distribution patterns of insulin-degrading enzyme in the adult human brain and pituitary // Journal of Chemical Neuroanatomy — Elsevier BV, 2007. — ISSN 0891-0618; 1873-6300 — doi:10.1016/J.JCHEMNEU.2007.12.001 — PMID:18226493
  26. ↑ 26,0 26,1 26,2 Evelson P. Transcriptional regulation of insulin-degrading enzyme modulates mitochondrial amyloid β (Aβ) peptide catabolism and functionality // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M112.424820 — PMID:23525105
  27. ↑ 27,0 27,1 27,2 27,3 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  28. ↑ 28,0 28,1 28,2 Lynch J. A., George A. M., Eisenhauer P. B. et al. Insulin degrading enzyme is localized predominantly at the cell surface of polarized and unpolarized human cerebrovascular endothelial cell cultures // J. Neurosci. Res. — Wiley, 2006. — ISSN 0360-4012; 1097-4547 — doi:10.1002/JNR.20809 — PMID:16511862
  29. ↑ Affholter J. A., Fried V. A., Roth R. A. Human insulin-degrading enzyme shares structural and functional homologies with E. coli protease III // Science / H. Thorp — Northern America: AAAS, 1988. — ISSN 0036-8075; 1095-9203 — doi:10.1126/SCIENCE.3059494 — PMID:3059494
  30. ↑ 30,0 30,1 Blennow K., Faire U. d., Gatz M. et al. Evidence that the gene encoding insulin degrading enzyme influences human lifespan // Human Molecular Genetics — OUP, 2008. — ISSN 0964-6906; 1460-2083 — doi:10.1093/HMG/DDN137 — PMID:18448515
  31. ↑ Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  32. ↑ Holtzman D. M. Low-density lipoprotein receptor represents an apolipoprotein E-independent pathway of Aβ uptake and degradation by astrocytes // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2012. — 13 p. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M111.288746 — PMID:22383525
  33. ↑ BioGRID
  34. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  35. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.