SPARC (ген)

SPARC
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген SPARC[d][1]
Молекуляр функция calcium ion binding[d][2][2][3], связывание с ионом металла[d][4], связывание с белками плазмы[d][5][6][7][…], extracellular matrix binding[d][4][8], collagen binding[d][2][3][9], extracellular matrix structural constituent[d][10], calcium ion binding[d][4][4][11][…], collagen binding[d][4][12][11][…], extracellular matrix structural constituent[d][13][13] һәм extracellular matrix structural constituent[d][13]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[14][15][16][…], альфа-гранула тромбоцитов[d][16], endocytic vesicle lumen[d][4], Ядерный скелет[d][15], күзәнәк мембранасы[d][16], внутренний компонент клетки[d][2], базаль мембрана[d][4], күзәнәк өслеге[d][15][17], platelet alpha granule membrane[d][16], митохондрия[16], platelet alpha granule lumen[d][4], төш[4], күзәнәк тышындагы мохит[d][4][4][8], везикула[d][4], күзәнәк тышындагы өлкә[d][2][18][2][…], күзәнәк тышындагы өлкә[d][4][19][4][…], внеклеточный матрикс[d][4], синапс[4], collagen-containing extracellular matrix[d][4][13] һәм glutamatergic synapse[d][4]
Биологик процесс response to cytokine[d][4], response to cadmium ion[d][4], оссификация[d][4], үпкәләр үсеше[d][4], cellular response to growth factor stimulus[d][4], response to peptide hormone[d][4], platelet degranulation[d][4], extracellular matrix organization[d][4], response to L-ascorbic acid[d][4], response to glucocorticoid[d][4], Заживление ран[d][4], рецепторно-опосредованный эндоцитоз[d][4], negative regulation of endothelial cell proliferation[d][20], positive regulation of endothelial cell migration[d][20], response to calcium ion[d][4], response to gravity[d][4], йөрәк үсеше[d][4], response to lipopolysaccharide[d][4], response to lead ion[d][4], regulation of cell population proliferation[d][4], negative regulation of angiogenesis[d][20], inner ear development[d][4], regulation of cell morphogenesis[d][15], response to cAMP[d][4], response to ethanol[d][4], развитие костей[d][4], передача сигнала[d][2], пигментация[d][4] һәм regulation of synapse organization[d][4]
Изображение Gene Atlas

SPARC (ген) (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[21][22]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 2,5 2,6 GOA
  3. 3,0 3,1 Termine J. D., Kleinman H. K., Whitson S. W. et al. Osteonectin, a bone-specific protein linking mineral to collagen // CellCell Press, Elsevier BV, 1981. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/0092-8674(81)90037-4PMID:7034958
  4. 4,00 4,01 4,02 4,03 4,04 4,05 4,06 4,07 4,08 4,09 4,10 4,11 4,12 4,13 4,14 4,15 4,16 4,17 4,18 4,19 4,20 4,21 4,22 4,23 4,24 4,25 4,26 4,27 4,28 4,29 4,30 4,31 4,32 4,33 4,34 4,35 4,36 4,37 4,38 4,39 4,40 4,41 GOA
  5. Bächinger H. P., Farndale R. W., Hohenester E. et al. Structural basis of sequence-specific collagen recognition by SPARC // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2008. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.0808452105PMID:19011090
  6. Mörgelin M. Identification of a novel protein promoting the colonization and survival of Finegoldia magna, a bacterial commensal and opportunistic pathogen // Mol. Microbiol.Wiley-Blackwell, 2008. — ISSN 0950-382X; 1365-2958doi:10.1111/J.1365-2958.2008.06439.XPMID:18808384
  7. José Daniel Aroca Aguilar, Escribano J. Interaction of recombinant myocilin with the matricellular protein SPARC: functional implications // Investigative Ophthalmology & Visual ScienceCadmus Press, 2011. — ISSN 0146-0404; 1552-5783doi:10.1167/IOVS.09-4866PMID:20926826
  8. 8,0 8,1 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  9. T Sasaki, E Hohenester, W Göhring et al. Crystal structure and mapping by site-directed mutagenesis of the collagen-binding epitope of an activated form of BM-40/SPARC/osteonectin // EMBO J.NPG, 1998. — ISSN 0261-4189; 1460-2075doi:10.1093/EMBOJ/17.6.1625PMID:9501084
  10. Naba A., Hynes R. O., Langer R. et al. Comprehensive proteomic characterization of stem cell-derived extracellular matrices. // BiomaterialsElsevier BV, 2017. — 13 p. — ISSN 0142-9612; 1878-5905doi:10.1016/J.BIOMATERIALS.2017.03.008PMID:28327460
  11. 11,0 11,1 Termine J. D., Kleinman H. K., Whitson S. W. et al. Osteonectin, a bone-specific protein linking mineral to collagen // CellCell Press, Elsevier BV, 1981. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/0092-8674(81)90037-4PMID:7034958
  12. T Sasaki, E Hohenester, W Göhring et al. Crystal structure and mapping by site-directed mutagenesis of the collagen-binding epitope of an activated form of BM-40/SPARC/osteonectin // EMBO J.NPG, 1998. — ISSN 0261-4189; 1460-2075doi:10.1093/EMBOJ/17.6.1625PMID:9501084
  13. 13,0 13,1 13,2 13,3 Naba A., Hynes R. O., Langer R. et al. Comprehensive proteomic characterization of stem cell-derived extracellular matrices. // BiomaterialsElsevier BV, 2017. — 13 p. — ISSN 0142-9612; 1878-5905doi:10.1016/J.BIOMATERIALS.2017.03.008PMID:28327460
  14. Berdal A., Malaval L. Investigation of osteocalcin, osteonectin, and dentin sialophosphoprotein in developing human teeth // BoneElsevier BV, 2002. — ISSN 8756-3282; 1873-2763doi:10.1016/S8756-3282(01)00683-4PMID:11856645
  15. 15,0 15,1 15,2 15,3 Hudson A. E., Feng W. C., Delostrinos C. F. et al. Spreading of embryologically distinct urothelial cells is inhibited by SPARC // J. Cell. Physio.Wiley, 2005. — ISSN 0021-9541; 1097-4652doi:10.1002/JCP.20140PMID:15389586
  16. 16,0 16,1 16,2 16,3 16,4 W Vainchenker Localization of platelet osteonectin at the internal face of the alpha-granule membranes in platelets and megakaryocytes // BloodAmerican Society of Hematology, Elsevier BV, 1992. — ISSN 0006-4971; 1528-0020PMID:1737102
  17. R. Albrechtsen Osteonectin/SPARC/BM-40 in human decidua and carcinoma, tissues characterized by de novo formation of basement membrane // Am. J. Pathol.Elsevier BV, 1988. — ISSN 0002-9440; 1525-2191; 0097-3599PMID:3400777
  18. Pounds J. G. The human plasma proteome: a nonredundant list developed by combination of four separate sources // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M300127-MCP200PMID:14718574
  19. Pounds J. G. The human plasma proteome: a nonredundant list developed by combination of four separate sources // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M300127-MCP200PMID:14718574
  20. 20,0 20,1 20,2 Sage E. H., Reed M., Funk S. E. et al. Cleavage of the matricellular protein SPARC by matrix metalloproteinase 3 produces polypeptides that influence angiogenesis // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2003. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M302946200PMID:12867428
  21. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  22. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)