ACADM

ACADM
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1EGC, 1EGD, 1EGE, 1T9G, 2A1T, 4P13
Ідентифікатори
Символи	ACADM, acyl-CoA dehydrogenase, C-4 to C-12 straight chain, ACAD1, MCAD, MCADH, acyl-CoA dehydrogenase medium chain
Зовнішні ІД	OMIM: 607008 HomoloGene: 3 GeneCards: ACADM
Пов'язані генетичні захворювання
	medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency
Реагує на сполуку
	Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors; • acyl-CoA dehydrogenase activity; • identical protein binding; • oxidoreductase activity; • medium-chain-acyl-CoA dehydrogenase activity; • flavin adenine dinucleotide binding;
Клітинна компонента	• аксон; • мітохондрія; • екзосома; • клітинне ядро; • nuclear speck; • мітохондріальний матрикс; • мітохондріальна мембрана;
Біологічний процес	• medium-chain fatty acid metabolic process; • Обмін жирів; • fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase; • fatty acid metabolic process; • обмін речовин; • carnitine biosynthetic process; • medium-chain fatty acid catabolic process; • carnitine metabolic process, CoA-linked; • fatty acid beta-oxidation; • regulation of lipid metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	34
	24158
	ENSG00000117054
	ENSRNOG00000009845
	P11310
	P08503
	NM_000016; NM_001127328; NM_001286042; NM_001286043; NM_001286044
	NM_016986
	NP_000007; NP_001120800; NP_001272971; NP_001272972; NP_001272973
	NP_058682
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ACADM (англ. Acyl-CoA dehydrogenase, C-4 to C-12 straight chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 421 амінокислот, а молекулярна маса — 46 588^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAGFGRCCR	VLRSISRFHW	RSQHTKANRQ	REPGLGFSFE	FTEQQKEFQA
TARKFAREEI	IPVAAEYDKT	GEYPVPLIRR	AWELGLMNTH	IPENCGGLGL
GTFDACLISE	ELAYGCTGVQ	TAIEGNSLGQ	MPIIIAGNDQ	QKKKYLGRMT
EEPLMCAYCV	TEPGAGSDVA	GIKTKAEKKG	DEYIINGQKM	WITNGGKANW
YFLLARSDPD	PKAPANKAFT	GFIVEADTPG	IQIGRKELNM	GQRCSDTRGI
VFEDVKVPKE	NVLIGDGAGF	KVAMGAFDKT	RPVVAAGAVG	LAQRALDEAT
KYALERKTFG	KLLVEHQAIS	FMLAEMAMKV	ELARMSYQRA	AWEVDSGRRN
TYYASIAKAF	AGDIANQLAT	DAVQILGGNG	FNTEYPVEKL	MRDAKIYQIY
EGTSQIQRLI	VAREHIDKYK	N

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мітохондрії.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Malecki J., Ho A.Y., Moen A., Dahl H.A., Falnes P.O. (2015). Human METTL20 is a mitochondrial lysine methyltransferase that targets the beta subunit of electron transfer flavoprotein (ETFbeta) and modulates its activity. J. Biol. Chem. 290: 423—434. PMID 25416781 doi:10.1074/jbc.M114.614115
Toogood H.S., van Thiel A., Scrutton N.S., Leys D. (2005). Stabilization of non-productive conformations underpins rapid electron transfer to electron-transferring flavoprotein. J. Biol. Chem. 280: 30361—30366. PMID 15975918 doi:10.1074/jbc.M505562200
Yokota I., Indo Y., Coates P.M., Tanaka K. (1990). Molecular basis of medium chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. An A to G transition at position 985 that causes a lysine-304 to glutamate substitution in the mature protein is the single prevalent mutation. J. Clin. Invest. 86: 1000—1003. PMID 2394825 doi:10.1172/JCI114761
Albers S., Levy H.L., Irons M., Strauss A.W., Marsden D. (2001). Compound heterozygosity in four asymptomatic siblings with medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. J. Inherit. Metab. Dis. 24: 417—418. PMID 11486912 doi:10.1023/A:1010533408635
Yokota I., Coates P.M., Hale D.E., Rinaldo P., Tanaka K. (1991). Molecular survey of a prevalent mutation, 985A-to-G transition, and identification of five infrequent mutations in the medium-chain Acyl-CoA dehydrogenase (MCAD) gene in 55 patients with MCAD deficiency. Am. J. Hum. Genet. 49: 1280—1291. PMID 1684086

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ACADM переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з ACADM переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:89 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 25 серпня 2017. [Архівовано 2015-09-10 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P11310 (англ.) . Архів оригіналу за 29 вересня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з ACADM переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з ACADM переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:89 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 25 серпня 2017. [Архівовано 2015-09-10 у Wayback Machine.]

[UniProt-6] UniProt, P11310 (англ.) . Архів оригіналу за 29 вересня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]