ANXA2

ANXA2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1W7B, 1XJL, 2HYU, 2HYV, 2HYW, 4DRW, 4FTG, 4HRH
Ідентифікатори
Символи	ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, annexin A2
Зовнішні ІД	OMIM: 151740 MGI: 88246 HomoloGene: 20857 GeneCards: ANXA2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• phospholipase inhibitor activity; • calcium ion binding; • S100 protein binding; • phospholipase A2 inhibitor activity; • calcium-dependent protein binding; • protease binding; • cytoskeletal protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • calcium-dependent phospholipid binding; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding; • cadherin binding involved in cell-cell adhesion; • RNA binding; • identical protein binding; • bone sialoprotein binding; • molecular function regulator; • phosphatidylserine binding; • calcium channel activity; • virion binding; • voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of cytosolic calcium levels;
Клітинна компонента	• везикула; • гіалоплазма; • ендосома; • мембрана; • late endosome membrane; • Меланосома; • ruffle; • клітинна мембрана; • lipid droplet; • myelin sheath adaxonal region; • Schmidt-Lanterman incisure; • PCSK9-AnxA2 complex; • macropinosome; • базальна мембрана; • cell surface; • lysosomal membrane; • basolateral plasma membrane; • cell cortex; • midbody; • early endosome; • perinuclear region of cytoplasm; • Сарколема; • extrinsic component of plasma membrane; • екзосома; • клітинне ядро; • міжклітинний простір; • azurophil granule lumen; • цитоплазма; • membrane raft; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • GO:0009327 protein-containing complex; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process; • positive regulation of protein phosphorylation; • protein heterotetramerization; • фібриноліз; • body fluid secretion; • collagen fibril organization; • positive regulation of fibroblast proliferation; • response to thyroid hormone; • positive regulation of binding; • positive regulation of vesicle fusion; • membrane raft assembly; • Ангіогенез; • vesicle budding from membrane; • osteoclast development; • cell-cell adhesion; • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity; • positive regulation of receptor recycling; • neutrophil degranulation; • positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance; • positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding; • positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity; • positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport; • negative regulation of formation of structure involved in a symbiotic process; • positive regulation of vacuole organization; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • protein localization to plasma membrane; • growth plate cartilage development; • regulation of plasminogen activation; • biomineral tissue development; • positive regulation of chondrocyte differentiation; • positive regulation by host of viral process; • regulation of cytosolic calcium ion concentration; • positive regulation of calcium ion transport; • endocardial cell differentiation; • calcium ion transmembrane transport; • positive regulation of viral life cycle;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	302
	12306
	ENSG00000182718
	ENSMUSG00000032231
	P07355
	P07356
	NM_001002857; NM_001002858; NM_001136015; NM_004039
	NM_007585
	NP_001002857; NP_001002858; NP_001129487; NP_004030
	NP_031611
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ANXA2 (англ. Annexin A2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 339 амінокислот, а молекулярна маса — 38 604^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSTVHEILCK	LSLEGDHSTP	PSAYGSVKAY	TNFDAERDAL	NIETAIKTKG
VDEVTIVNIL	TNRSNAQRQD	IAFAYQRRTK	KELASALKSA	LSGHLETVIL
GLLKTPAQYD	ASELKASMKG	LGTDEDSLIE	IICSRTNQEL	QEINRVYKEM
YKTDLEKDII	SDTSGDFRKL	MVALAKGRRA	EDGSVIDYEL	IDQDARDLYD
AGVKRKGTDV	PKWISIMTER	SVPHLQKVFD	RYKSYSPYDM	LESIRKEVKG
DLENAFLNLV	QCIQNKPLYF	ADRLYDSMKG	KGTRDKVLIR	IMVSRSEVDM
LKIRSEFKRK	YGKSLYYYIQ	QDTKGDYQKA	LLYLCGGDD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію, РНК, іонами кальцію та фосфоліпідами. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

Spano F., Raugei G., Palla E., Colella C., Melli M. (1990). Characterization of the human lipocortin-2-encoding multigene family: its structure suggests the existence of a short amino acid unit undergoing duplication. Gene. 95: 243—251. PMID 2174397 DOI:10.1016/0378-1119(90)90367-Z
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Hyatt S.L., Liao L., Chapline C., Jaken S. (1994). Identification and characterization of alpha-protein kinase C binding proteins in normal and transformed REF52 cells. Biochemistry. 33: 1223—1228. PMID 8110754 DOI:10.1021/bi00171a023
Wright J.F., Kurosky A., Wasi S. (1994). An endothelial cell-surface form of annexin II binds human cytomegalovirus. Biochem. Biophys. Res. Commun. 198: 983—989. PMID 8117306 DOI:10.1006/bbrc.1994.1140
Gould K.L., Woodgett J.R., Isacke C.M., Hunter T. (1986). The protein-tyrosine kinase substrate p36 is also a substrate for protein kinase C in vitro and in vivo. Mol. Cell. Biol. 6: 2738—2744. PMID 2946940 DOI:10.1128/MCB.6.7.2738
Kirshner J., Schumann D., Shively J.E. (2003). CEACAM1, a cell-cell adhesion molecule, directly associates with annexin II in a three-dimensional model of mammary morphogenesis. J. Biol. Chem. 278: 50338—50345. PMID 14522961 DOI:10.1074/jbc.M309115200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:537 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2017-10-14 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P07355 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 15

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:537 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2017-10-14 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, P07355 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]