AP2M1

AP2M1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи AP2M1, AP50, CLAPM1, mu2, adaptor related protein complex 2 mu 1 subunit, adaptor related protein complex 2 subunit mu 1, MRD60
Зовнішні ІД OMIM: 601024 MGI: 1298405 HomoloGene: 3000 GeneCards: AP2M1
Реагує на сполуку
Viroporin 3a[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004068
NM_001025205
NM_001311198
NM_009679
NM_001302970
RefSeq (білок)
NP_001020376
NP_001298127
NP_004059
NP_001289899
NP_033809
Локус (UCSC) Хр. 3: 184.17 – 184.18 Mb Хр. 16: 20.35 – 20.36 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

AP2M1 (англ. Adaptor related protein complex 2 mu 1 subunit) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 435 амінокислот, а молекулярна маса — 49 655[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MIGGLFIYNHKGEVLISRVYRDDIGRNAVDAFRVNVIHARQQVRSPVTNI
ARTSFFHVKRSNIWLAAVTKQNVNAAMVFEFLYKMCDVMAAYFGKISEEN
IKNNFVLIYELLDEILDFGYPQNSETGALKTFITQQGIKSQHQTKEEQSQ
ITSQVTGQIGWRREGIKYRRNELFLDVLESVNLLMSPQGQVLSAHVSGRV
VMKSYLSGMPECKFGMNDKIVIEKQGKGTADETSKSGKQSIAIDDCTFHQ
CVRLSKFDSERSISFIPPDGEFELMRYRTTKDIILPFRVIPLVREVGRTK
LEVKVVIKSNFKPSLLAQKIEVRIPTPLNTSGVQVICMKGKAKYKASENA
IVWKIKRMAGMKESQISAEIELLPTNDKKKWARPPISMNFEVPFAPSGLK
VRYLKVFEPKLNYSDHDVIKWVRYIGRSGIYETRC

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт білків, ендоцитоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клатрин-вкритих заглибинах мембрани.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Nakatsu F., Ohno H. (2003). Adaptor protein complexes as the key regulators of protein sorting in the post-Golgi network. Cell Struct. Funct. 28: 419—429. PMID 14745134 DOI:10.1247/csf.28.419
  • Motley A., Bright N.A., Seaman M.N.J., Robinson M.S. (2003). Clathrin-mediated endocytosis in AP-2-depleted cells. J. Cell Biol. 162: 909—918. PMID 12952941 DOI:10.1083/jcb.200305145
  • Fraile-Ramos A., Kohout T.A., Waldhoer M., Marsh M. (2003). Endocytosis of the viral chemokine receptor US28 does not require beta-arrestins but is dependent on the clathrin-mediated pathway. Traffic. 4: 243—253. PMID 12694563 DOI:10.1034/j.1600-0854.2003.00079.x
  • Owen D.J., Collins B.M., Evans P.R. (2004). Adaptors for clathrin coats: structure and function. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 20: 153—191. PMID 15473838 DOI:10.1146/annurev.cellbio.20.010403.104543
  • Huang F., Khvorova A., Marshall W., Sorkin A. (2004). Analysis of clathrin-mediated endocytosis of epidermal growth factor receptor by RNA interference. J. Biol. Chem. 279: 16657—16661. PMID 14985334 DOI:10.1074/jbc.C400046200

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]