GFM2

GFM2
Ідентифікатори
Символи	GFM2, EF-G2mt, EFG2, MRRF2, MST027, RRF2, RRF2mt, hEFG2, mEF-G 2, MSTP027, G elongation factor, mitochondrial 2, G elongation factor mitochondrial 2, RRF, GTP dependent ribosome recycling factor mitochondrial 2
Зовнішні ІД	OMIM: 606544 MGI: 2444783 HomoloGene: 6238 GeneCards: GFM2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• translation elongation factor activity; • nucleotide binding; • GTP binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • GO:0006184 GTPase activity;
Клітинна компонента	• мітохондріальний матрикс; • мітохондрія;
Біологічний процес	• mitochondrial translational termination; • mitochondrial translational elongation; • ribosome disassembly; • Біосинтез білків; • mitochondrial translation; • translational elongation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	84340
	320806
	ENSG00000164347
	ENSMUSG00000021666
	Q969S9
	Q8R2Q4
	NM_001281302; NM_032380; NM_170681; NM_170691
	NM_001146043; NM_001271463; NM_001271464; NM_001271465; NM_177266
	NP_001268231; NP_115756; NP_733781; NP_733792; NP_733792.1
	NP_001139515; NP_001258392; NP_001258393; NP_001258394; NP_796240
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GFM2 (англ. G elongation factor mitochondrial 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 5-й хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 779 амінокислот, а молекулярна маса — 86 601^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLTNLRIFAM	SHQTIPSVYI	NNICCYKIRA	SLKRLKPHVP	LGRNCSSLPG
LIGNDIKSLH	SIINPPIAKI	RNIGIMAHID	AGKTTTTERI	LYYSGYTRSL
GDVDDGDTVT	DFMAQERERG	ITIQSAAVTF	DWKGYRVNLI	DTPGHVDFTL
EVERCLRVLD	GAVAVFDASA	GVEAQTLTVW	RQADKHNIPR	ICFLNKMDKT
GASFKYAVES	IREKLKAKPL	LLQLPIGEAK	TFKGVVDVVM	KEKLLWNCNS
NDGKDFERKP	LLEMNDPELL	KETTEARNAL	IEQVADLDDE	FADLVLEEFS
ENFDLLPAEK	LQTAIHRVTL	AQTAVPVLCG	SALKNKGIQP	LLDAVTMYLP
SPEERNYEFL	QWYKDDLCAL	AFKVLHDKQR	GPLVFMRIYS	GTIKPQLAIH
NINGNCTERI	SRLLLPFADQ	HVEIPSLTAG	NIALTVGLKH	TATGDTIVSS
KSSALAAARR	AEREGEKKHR	QNNEAERLLL	AGVEIPEPVF	FCTIEPPSLS
KQPDLEHALK	CLQREDPSLK	VRLDPDSGQT	VLCGMGELHI	EIIHDRIKRE
YGLETYLGPL	QVAYRETILN	SVRATDTLDR	TLGDKRHLVT	VEVEARPIET
SSVMPVIEFE	YAESINEGLL	KVSQEAIENG	IHSACLQGPL	LGSPIQDVAI
TLHSLTIHPG	TSTTMISACV	SRCVQKALKK	ADKQVLEPLM	NLEVTVARDY
LSPVLADLAQ	RRGNIQEIQT	RQDNKVVIGF	VPLAEIMGYS	TVLRTLTSGS
ATFALELSTY	QAMNPQDQNT	LLNRRSGLT

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез білків, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у мітохондрії.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29682 (англ.) . Процитовано 18 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q969S9 (англ.) . Архів оригіналу за 7 серпня 2017. Процитовано 18 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 5

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29682 (англ.) . Процитовано 18 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, Q969S9 (англ.) . Архів оригіналу за 7 серпня 2017. Процитовано 18 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]