GLRX

GLRX
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1B4Q, 1JHB, 4RQR
Ідентифікатори
Символи	GLRX, GRX, GRX1, glutaredoxin
Зовнішні ІД	OMIM: 600443 MGI: 2135625 HomoloGene: 37566 GeneCards: GLRX
Онтологія гена Молекулярна функція • protein-disulfide reductase activity • electron transfer activity • glutathione oxidoreductase activity • protein N-terminus binding • glutathione disulfide oxidoreductase activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • екзосома • мітохондрія • клітинне ядро Біологічний процес • positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity • nucleobase-containing small molecule interconversion • positive regulation of membrane potential • protein deglutathionylation • cell redox homeostasis • Електронтранспортний ланцюг Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2745	93692
Ensembl	ENSG00000173221	ENSMUSG00000021591
UniProt	P35754	Q9QUH0
RefSeq (мРНК)	NM_002064 NM_001118890 NM_001243658 NM_001243659	NM_053108 NM_001360151
RefSeq (білок)	NP_001112362 NP_001230587 NP_001230588 NP_002055	NP_444338 NP_001347080
Локус (UCSC)	Хр. 5: 95.75 – 95.82 Mb	Хр. 13: 75.99 – 76 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

GLRX (англ. Glutaredoxin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 106 амінокислот, а молекулярна маса — 11 776^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAQEFVNCKI		QPGKVVVFIK		PTCPYCRRAQ		EILSQLPIKQ		GLLEFVDITA
TNHTNEIQDY		LQQLTGARTV		PRVFIGKDCI		GGCSDLVSLQ		QSGELLTRLK
QIGALQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт електронів, поліморфізм, ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі.

Література

• Padilla C.A., Martinez-Galisteo E., Barcena J.A., Spyrou G., Holmgren A. (1995). Purification from placenta, amino acid sequence, structure comparisons and cDNA cloning of human glutaredoxin. Eur. J. Biochem. 227: 27—34. PMID 7851394 DOI:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20356.x
• Park J.B., Levine M. (1996). Purification, cloning and expression of dehydroascorbic acid-reducing activity from human neutrophils: identification as glutaredoxin. Biochem. J. 315: 931—938. PMID 8645179 DOI:10.1042/bj3150931
• Park J.B., Levine M. (1997). The human glutaredoxin gene: determination of its organization, transcription start point, and promoter analysis. Gene. 197: 189—193. PMID 9332366 DOI:10.1016/S0378-1119(97)00262-X
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Papov V.V., Gravina S.A., Mieyal J.J., Biemann K. (1994). The primary structure and properties of thioltransferase (glutaredoxin) from human red blood cells. Protein Sci. 3: 428—434. PMID 8019414 DOI:10.1002/pro.5560030307
• Sun C., Berardi M.J., Bushweller J.H. (1998). The NMR solution structure of human glutaredoxin in the fully reduced form. J. Mol. Biol. 280: 687—701. PMID 9677297 DOI:10.1006/jmbi.1998.1913

Примітки

1. Human PubMed Reference:.
2. Mouse PubMed Reference:.
3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4330 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 31 серпня 2017. [Архівовано 2017-10-14 у Wayback Machine.]
4. UniProt, P35754 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.

Див. також

• Хромосома 5

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»