HDAC2

HDAC2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3MAX, 4LXZ, 4LY1
Ідентифікатори
Символи	HDAC2, HD2, RPD3, YAF1, histone deacetylase 2, KDAC2
Зовнішні ІД	OMIM: 605164 MGI: 1097691 HomoloGene: 68187 GeneCards: HDAC2
Реагує на сполуку
	apicidin, belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, quisinostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleosomal DNA binding; • heat shock protein binding; • transcription factor binding; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • enzyme binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • protein deacetylase activity; • chromatin binding; • NF-kappaB binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • sequence-specific DNA binding; • hydrolase activity; • histone deacetylase activity; • RNA binding; • histone deacetylase binding; • deacetylase activity; • promoter-specific chromatin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • клітинне ядро; • NuRD complex; • ESC/E(Z) complex; • Sin3 complex; • Хроматин; • нуклеоплазма; • histone deacetylase complex; • GO:0009327 protein-containing complex; • Sin3-type complex; • мембрана; • integral component of membrane;
Біологічний процес	• cellular response to retinoic acid; • cellular response to heat; • ритмічний процес; • response to amphetamine; • negative regulation of DNA binding; • cardiac muscle hypertrophy; • odontogenesis of dentin-containing tooth; • positive regulation of proteolysis; • positive regulation of interleukin-1 production; • response to cocaine; • cellular response to transforming growth factor beta stimulus; • positive regulation of collagen biosynthetic process; • histone H3 deacetylation; • ремоделювання хроматину; • negative regulation of peptidyl-lysine acetylation; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • response to nicotine; • embryonic digit morphogenesis; • negative regulation of MHC class II biosynthetic process; • negative regulation of DNA-binding transcription factor activity; • transcription, DNA-templated; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • histone H4 deacetylation; • fungiform papilla formation; • positive regulation of tumor necrosis factor production; • response to caffeine; • negative regulation of dendritic spine development; • hair follicle placode formation; • epidermal cell differentiation; • positive regulation of oligodendrocyte differentiation; • negative regulation of neuron projection development; • response to hyperoxia; • dendrite development; • negative regulation of apoptotic process; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • eyelid development in camera-type eye; • positive regulation of epithelial to mesenchymal transition; • circadian regulation of gene expression; • response to lipopolysaccharide; • behavioral response to ethanol; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • cellular response to dopamine; • зсідання крові; • positive regulation of cell population proliferation; • histone deacetylation; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • cellular response to hydrogen peroxide; • regulation of signal transduction by p53 class mediator; • positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein; • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization; • positive regulation of male mating behavior;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3066
	15182
	ENSG00000196591
	ENSMUSG00000019777
	Q92769
	P70288
	NM_001527
	NM_008229
	NP_001518
	NP_032255
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HDAC2 (англ. Histone deacetylase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 488 амінокислот, а молекулярна маса — 55 364^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAYSQGGGKK	KVCYYYDGDI	GNYYYGQGHP	MKPHRIRMTH	NLLLNYGLYR
KMEIYRPHKA	TAEEMTKYHS	DEYIKFLRSI	RPDNMSEYSK	QMQRFNVGED
CPVFDGLFEF	CQLSTGGSVA	GAVKLNRQQT	DMAVNWAGGL	HHAKKSEASG
FCYVNDIVLA	ILELLKYHQR	VLYIDIDIHH	GDGVEEAFYT	TDRVMTVSFH
KYGEYFPGTG	DLRDIGAGKG	KYYAVNFPMR	DGIDDESYGQ	IFKPIISKVM
EMYQPSAVVL	QCGADSLSGD	RLGCFNLTVK	GHAKCVEVVK	TFNLPLLMLG
GGGYTIRNVA	RCWTYETAVA	LDCEIPNELP	YNDYFEYFGP	DFKLHISPSN
MTNQNTPEYM	EKIKQRLFEN	LRMLPHAPGV	QMQAIPEDAV	HEDSGDEDGE
DPDKRISIRA	SDKRIACDEE	FSDSEDEGEG	GRRNVADHKK	GAKKARIEED
KKETEDKKTD	VKEEDKSKDN	SGEKTDTKGT	KSEQLSNP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Yang W.-M., Inouye C.J., Zeng Y., Bearss D., Seto E. (1996). Transcriptional repression by YY1 is mediated by interaction with a mammalian homolog of the yeast global regulator RPD3. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93: 12845—12850. PMID 8917507 DOI:10.1073/pnas.93.23.12845
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Schmidt D.R., Schreiber S.L. (1999). Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4. Biochemistry. 38: 14711—14717. PMID 10545197 DOI:10.1021/bi991614n
Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. (2000). A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters. J. Virol. 74: 1939—1947. PMID 10644367 DOI:10.1128/JVI.74.4.1939-1947.2000
Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. (2000). DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci. Nat. Genet. 25: 269—277. PMID 10888872 DOI:10.1038/77023
Ahringer J. (2000). NuRD and SIN3 histone deacetylase complexes in development. Trends Genet. 16: 351—356. PMID 10904264 DOI:10.1016/S0168-9525(00)02066-7

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з histone deacetylase 2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4853 (англ.) . Архів оригіналу за 28 березня 2016. Процитовано 6 вересня 2017. [Архівовано 2016-03-28 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, Q92769 (англ.) . Архів оригіналу за 1 вересня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 6

Посилання

NAUKA.UA (27 грудня 2024). Біологи перетворили клітини раку кишківника на здорові. nauka.ua (укр.). Процитовано 9 січня 2025.

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з histone deacetylase 2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4853 (англ.) . Архів оригіналу за 28 березня 2016. Процитовано 6 вересня 2017. [Архівовано 2016-03-28 у Wayback Machine.]

[UniProt-5] UniProt, Q92769 (англ.) . Архів оригіналу за 1 вересня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]