METAP2

METAP2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1B59, 1B6A, 1BN5, 1BOA, 1KQ0, 1KQ9, 1QZY, 1R58, 1R5G, 1R5H, 1YW7, 1YW8, 1YW9, 2ADU, 2EA2, 2EA4, 2GA2, 2OAZ, 5CLS, 5D6E, 5D6F, 5JFR, 5JHU, 5JI6
Ідентифікатори
Символи	METAP2, MAP2, MNPEP, p67, p67eIF2, methionyl aminopeptidase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 601870 MGI: 1929701 HomoloGene: 4981 GeneCards: METAP2
Реагує на сполуку
	beloranib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0070122 peptidase activity; • metalloexopeptidase activity; • hydrolase activity; • зв'язування з іоном металу; • aminopeptidase activity; • RNA binding; • metalloaminopeptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • клітинна мембрана; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• peptidyl-methionine modification; • protein processing; • N-terminal protein amino acid modification; • протеоліз; • regulation of rhodopsin mediated signaling pathway; • protein initiator methionine removal;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	10988
	56307
	ENSG00000111142
	ENSMUSG00000036112
	P50579
	O08663
	NM_006838; NM_001317182; NM_001317183; NM_001330246
	NM_019648
	NP_001304111; NP_001304112; NP_001317175; NP_006829
	NP_062622
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

METAP2 (англ. Methionyl aminopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 478 амінокислот, а молекулярна маса — 52 892^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAGVEEVAAS	GSHLNGDLDP	DDREEGAAST	AEEAAKKKRR	KKKKSKGPSA
AGEQEPDKES	GASVDEVARQ	LERSALEDKE	RDEDDEDGDG	DGDGATGKKK
KKKKKKRGPK	VQTDPPSVPI	CDLYPNGVFP	KGQECEYPPT	QDGRTAAWRT
TSEEKKALDQ	ASEEIWNDFR	EAAEAHRQVR	KYVMSWIKPG	MTMIEICEKL
EDCSRKLIKE	NGLNAGLAFP	TGCSLNNCAA	HYTPNAGDTT	VLQYDDICKI
DFGTHISGRI	IDCAFTVTFN	PKYDTLLKAV	KDATNTGIKC	AGIDVRLCDV
GEAIQEVMES	YEVEIDGKTY	QVKPIRNLNG	HSIGQYRIHA	GKTVPIVKGG
EATRMEEGEV	YAIETFGSTG	KGVVHDDMEC	SHYMKNFDVG	HVPIRLPRTK
HLLNVINENF	GTLAFCRRWL	DRLGESKYLM	ALKNLCDLGI	VDPYPPLCDI
KGSYTAQFEH	TILLRPTCKE	VVSRGDDY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, амінопептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Li X., Chang Y. (1995). Molecular cloning of a human complementary DNA encoding an initiation factor 2-associated protein (p67). Biochim. Biophys. Acta. 1260: 333—336. PMID 7873610 doi:10.1016/0167-4781(94)00227-T
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Xiao Q., Zhang F., Nacev B.A., Liu J.O., Pei D. (2010). Protein N-terminal processing: substrate specificity of Escherichia coli and human methionine aminopeptidases. Biochemistry. 49: 5588—5599. PMID 20521764 doi:10.1021/bi1005464
Wu S. (2010). Localization and function of a eukaryotic-initiation-factor-2-associated 67-kDa glycoprotein. World J. Biol. Chem. 1: 313—320. PMID 21537465 doi:10.4331/wjbc.v1.i10.313
Liu S., Widom J., Kemp C.W., Crews C.M., Clardy J. (1998). Structure of human methionine aminopeptidase-2 complexed with fumagillin. Science. 282: 1324—1327. PMID 9812898 doi:10.1126/science.282.5392.1324
Nonato M.C., Widom J., Clardy J. (2006). Human methionine aminopeptidase type 2 in complex with L- and D-methionine. Bioorg. Med. Chem. Lett. 16: 2580—2583. PMID 16540317 doi:10.1016/j.bmcl.2006.02.047