RBMX

RBMX
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2MB0, 2MKS
Ідентифікатори
Символи	RBMX, HNRNPG, HNRPG, RBMXP1, RBMXRT, RNMX, hnRNP-G, MRXS11, RNA binding motif protein, X-linked, RNA binding motif protein X-linked
Зовнішні ІД	OMIM: 300199 MGI: 1343044 HomoloGene: 20494 GeneCards: RBMX
Пов'язані генетичні захворювання
	syndromic X-linked intellectual disability Shashi type
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • nucleic acid binding; • mRNA binding; • RNA binding; • chromatin binding; • protein domain specific binding; • identical protein binding; • single-stranded RNA binding; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding;
Клітинна компонента	• catalytic step 2 spliceosome; • мембрана; • supraspliceosomal complex; • нуклеоплазма; • spliceosomal complex; • екзосома; • клітинне ядро; • міжклітинний простір; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• mRNA splicing, via spliceosome; • positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome; • mRNA processing; • transcription by RNA polymerase II; • regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome; • transcription, DNA-templated; • negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome; • membrane protein ectodomain proteolysis; • osteoblast differentiation; • cellular response to interleukin-1; • protein homooligomerization; • Сплайсинг РНК; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • RNA metabolic process; • protein complex oligomerization; • mRNA splice site selection; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	27316
	19655
	ENSG00000147274
	ENSMUSG00000031134
	P38159
	Q9WV02
	NM_001164803; NM_002139
	NM_001166623; NM_011252
	NP_001158275; NP_002130
	NP_001160095; NP_035382
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RBMX (англ. RNA binding motif protein, X-linked) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 391 амінокислот, а молекулярна маса — 42 332^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVEADRPGKL	FIGGLNTETN	EKALEAVFGK	YGRIVEVLLM	KDRETNKSRG
FAFVTFESPA	DAKDAARDMN	GKSLDGKAIK	VEQATKPSFE	SGRRGPPPPP
RSRGPPRGLR	GGRGGSGGTR	GPPSRGGHMD	DGGYSMNFNM	SSSRGPLPVK
RGPPPRSGGP	PPKRSAPSGP	VRSSSGMGGR	APVSRGRDSY	GGPPRREPLP
SRRDVYLSPR	DDGYSTKDSY	SSRDYPSSRD	TRDYAPPPRD	YTYRDYGHSS
SRDDYPSRGY	SDRDGYGRDR	DYSDHPSGGS	YRDSYESYGN	SRSAPPTRGP
PPSYGGSSRY	DDYSSSRDGY	GGSRDSYSSS	RSDLYSSGRD	RVGRQERGLP
PSMERGYPPP	RDSYSSSSRG	APRGGGRGGS	RSDRGGGRSR	Y

A: Аланін

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, рибонуклеопротеїнів, активаторів. Задіяний у таких біологічних процесах як процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, транскрипція. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Jurica M.S., Licklider L.J., Gygi S.P., Grigorieff N., Moore M.J. (2002). Purification and characterization of native spliceosomes suitable for three-dimensional structural analysis. RNA. 8: 426—439. PMID 11991638 doi:10.1017/S1355838202021088
Hofmann Y., Wirth B. (2002). hnRNP-G promotes exon 7 inclusion of survival motor neuron (SMN) via direct interaction with Htra2-beta1. Hum. Mol. Genet. 11: 2037—2049. PMID 12165565 doi:10.1093/hmg/11.17.2037
Nasim M.T., Chernova T.K., Chowdhury H.M., Yue B.G., Eperon I.C. (2003). HnRNP G and Tra2beta: opposite effects on splicing matched by antagonism in RNA binding. Hum. Mol. Genet. 12: 1337—1348. PMID 12761049 doi:10.1093/hmg/ddg136
Shin K.H., Kang M.K., Kim R.H., Christensen R., Park N.H. (2006). Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein G shows tumor suppressive effect against oral squamous cell carcinoma cells. Clin. Cancer Res. 12: 3222—3228. PMID 16707624 doi:10.1158/1078-0432.CCR-05-2656
Shin K.H., Kim R.H., Kim R.H., Kang M.K., Park N.H. (2008). hnRNP G elicits tumor-suppressive activity in part by upregulating the expression of Txnip. Biochem. Biophys. Res. Commun. 372: 880—885. PMID 18541147 doi:10.1016/j.bbrc.2008.05.175

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з RBMX переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9910 (англ.) . Архів оригіналу за 18 червня 2017. Процитовано 28 лютого 2017. [Архівовано 2017-06-18 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P38159 (англ.) . Архів оригіналу за 31 березня 2017. Процитовано 28 лютого 2017.

Див. також

Хромосома X

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з RBMX переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9910 (англ.) . Архів оригіналу за 18 червня 2017. Процитовано 28 лютого 2017. [Архівовано 2017-06-18 у Wayback Machine.]

[UniProt-5] UniProt, P38159 (англ.) . Архів оригіналу за 31 березня 2017. Процитовано 28 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]