YWHAQ

YWHAQ
Наявні структури PDB Пошук для людей: PDBe RCSB Список кодів PDB 2BTP, 5IQP
Ідентифікатори
Символи	YWHAQ, 14-3-3, 1C5, HS1, tyrosine 3-monooxygenase/tryptophan 5-monooxygenase activation protein theta
Зовнішні ІД	OMIM: 609009 MGI: 3650241 HomoloGene: 105677 GeneCards: YWHAQ
Онтологія гена Молекулярна функція • transmembrane transporter binding • protein domain specific binding • protein N-terminus binding • 14-3-3 protein binding • protein C-terminus binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • identical protein binding Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • мембрана • focal adhesion • екзосома • cytoplasmic vesicle membrane • мітохондрія • GO:0009327 protein-containing complex • синапс Біологічний процес • сортування білків • substantia nigra development • negative regulation of ion transmembrane transport • positive regulation of protein insertion into mitochondrial membrane involved in apoptotic signaling pathway • membrane organization • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • small GTPase mediated signal transduction Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10971	102634437
Ensembl	ENSG00000134308	н/д
UniProt	P27348	н/д
RefSeq (мРНК)	NM_006826	н/д
RefSeq (білок)	NP_006817	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 2: 9.58 – 9.63 Mb	н/д
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

YWHAQ (англ. Tyrosine 3-monooxygenase/tryptophan 5-monooxygenase activation protein theta) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 245 амінокислот, а молекулярна маса — 27 764^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEKTELIQKA		KLAEQAERYD		DMATCMKAVT		EQGAELSNEE		RNLLSVAYKN
VVGGRRSAWR		VISSIEQKTD		TSDKKLQLIK		DYREKVESEL		RSICTTVLEL
LDKYLIANAT		NPESKVFYLK		MKGDYFRYLA		EVACGDDRKQ		TIDNSQGAYQ
EAFDISKKEM		QPTHPIRLGL		ALNFSVFYYE		ILNNPELACT		LAKTAFDEAI
AELDTLNEDS		YKDSTLIMQL		LRDNLTLWTS		DSAGEECDAA		EGAEN

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Локалізований у цитоплазмі.

Література

• Nielsen P.J. (1991). Primary structure of a human protein kinase regulator protein. Biochim. Biophys. Acta. 1088: 425—428. PMID 2015305 DOI:10.1016/0167-4781(91)90136-A
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Greninger A.L., Knudsen G.M., Betegon M., Burlingame A.L., DeRisi J.L. (2013). ACBD3 interaction with TBC1 domain 22 protein is differentially affected by enteroviral and kobuviral 3A protein binding. MBio. 4: E00098—E00098. PMID 23572552 DOI:10.1128/mBio.00098-13
• Malaspina A., Kaushik N., de Belleroche J. (2000). A 14-3-3 mRNA is up-regulated in amyotrophic lateral sclerosis spinal cord. J. Neurochem. 75: 2511—2520. PMID 11080204 DOI:10.1046/j.1471-4159.2000.0752511.x
• Fujita N., Sato S., Katayama K., Tsuruo T. (2002). Akt-dependent phosphorylation of p27Kip1 promotes binding to 14-3-3 and cytoplasmic localization. J. Biol. Chem. 277: 28706—28713. PMID 12042314 DOI:10.1074/jbc.M203668200
• Sato S., Fujita N., Tsuruo T. (2002). Regulation of kinase activity of 3-phosphoinositide-dependent protein kinase-1 by binding to 14-3-3. J. Biol. Chem. 277: 39360—39367. PMID 12177059 DOI:10.1074/jbc.M205141200

Примітки

1. Human PubMed Reference:.
2. Mouse PubMed Reference:.
3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12854 (англ.) . Архів оригіналу за 23 травня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
4. UniProt, P27348 (англ.) . Архів оригіналу за 18 березня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

• Хромосома 2

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»