Бета-гемоглобін

Бета-гемоглобін
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HBB, CD113t-C, beta-globin, hemoglobin subunit beta, ECYT6
Зовнішні ІД OMIM: 141900 MGI: 5474850 HomoloGene: 68066 GeneCards: HBB
Пов'язані генетичні захворювання
Heinz body anemia, dominant beta-thalassemia, beta-thalassemia HBB/LCRB, hereditary persistence of fetal hemoglobin-sickle cell disease syndrome, hemoglobin M disease, Бета-таласемії[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000518
NM_008220
RefSeq (білок)
NP_000509
NP_032246
NP_001188320
NP_001265090
Локус (UCSC) Хр. 11: 5.23 – 5.23 Mb Хр. 7: 103.46 – 103.46 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Бета-гемоглобін (англ. Hemoglobin subunit beta) – білок, який кодується геном HBB, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 147 амінокислот, а молекулярна маса — 15 998[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MVHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLS
TPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVD
PENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH

Цей білок за функціями належить до гіпотензивних агентів, вазоактивних білків. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, молекулою піровиноградної кислоти.

Література

[ред. | ред. код]
  • Lawn R.M., Efstratiadis A., O'Connell C., Maniatis T. (1980). The nucleotide sequence of the human beta-globin gene. Cell. 21: 647—651. PMID 6254664 DOI:10.1016/0092-8674(80)90428-6
  • Wood E.T., Stover D.A., Slatkin M., Nachman M.W., Hammer M.F. (2005). The beta-globin recombinational hotspot reduces the effects of strong selection around HbC, a recently arisen mutation providing resistance to malaria. Am. J. Hum. Genet. 77: 637—642. PMID 16175509 DOI:10.1086/491748
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ingram V.M. (1957). Gene mutations in human haemoglobin: the chemical difference between normal and sickle cell haemoglobin. Nature. 180: 326—328. PMID 13464827 DOI:10.1038/180326a0
  • Glaemsta E.-L., Meyerson B., Silberring J., Terenius L., Nyberg F. (1992). Isolation of a hemoglobin-derived opioid peptide from cerebrospinal fluid of patients with cerebrovascular bleedings. Biochem. Biophys. Res. Commun. 184: 1060—1066. PMID 1575724 DOI:10.1016/0006-291X(92)90699-L
  • Lang K.M., Spritz R.A. (1985). Cloning specific complete polyadenylylated 3'-terminal cDNA segments. Gene. 33: 191—196. PMID 2581851 DOI:10.1016/0378-1119(85)90093-9

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]