Глутатіон-S-трансфераза омега 1

Глутатіон-S-трансфераза омега 1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1EEM, 3LFL, 3VLN, 4IS0
Ідентифікатори
Символи	GSTO1, GSTO 1-1, GSTTLp28, HEL-S-21, P28, SPG-R, glutathione S-transferase omega 1
Зовнішні ІД	OMIM: 605482 MGI: 1342273 HomoloGene: 37971 GeneCards: GSTO1
шифр КФ	1.20.4.2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • methylarsonate reductase activity; • oxidoreductase activity; • glutathione transferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • екзосома;
Біологічний процес	• xenobiotic catabolic process; • regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion; • negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • Метилювання; • cellular response to arsenic-containing substance; • positive regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion; • обмін речовин; • regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum; • glutathione derivative biosynthetic process; • L-ascorbic acid metabolic process; • cellular oxidant detoxification; • glutathione metabolic process; • toxin catabolic process; • interleukin-12-mediated signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	9446
	14873
	ENSG00000148834
	ENSMUSG00000025068
	P78417; Q5TA02
	O09131
	NM_004832; NM_001191002; NM_001191003
	NM_010362
	NP_001177931; NP_001177932; NP_004823
	NP_034492
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Глутатіон-S-трансфераза омега 1 (англ. Glutathione S-transferase omega 1) – білок, який кодується геном GSTO1, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 241 амінокислот, а молекулярна маса — 27 566^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSGESARSLG	KGSAPPGPVP	EGSIRIYSMR	FCPFAERTRL	VLKAKGIRHE
VININLKNKP	EWFFKKNPFG	LVPVLENSQG	QLIYESAITC	EYLDEAYPGK
KLLPDDPYEK	ACQKMILELF	SKVPSLVGSF	IRSQNKEDYA	GLKEEFRKEF
TKLEEVLTNK	KTTFFGGNSI	SMIDYLIWPW	FERLEAMKLN	ECVDHTPKLK
LWMAAMKEDP	TVSALLTSEK	DWQGFLELYL	QNSPEACDYG	L

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, трансфераз. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Yu L., Kalla K., Guthrie E., Vidrine A., Klimecki W.T. (2003). Genetic variation in genes associated with arsenic metabolism: glutathione S-transferase omega 1-1 and purine nucleoside phosphorylase polymorphisms in European and indigenous Americans. Environ. Health Perspect. 111: 1421—1427. PMID 12928150 DOI:10.1289/ehp.6420
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Hubbard M.J., McHugh N.J. (2000). Human ERp29: isolation, primary structural characterisation and two-dimensional gel mapping. Electrophoresis. 21: 3785—3796. PMID 11271497 DOI:10.1002/1522-2683(200011)21:17<3785::AID-ELPS3785>3.0.CO;2-2
Board P.G., Anders M.W. (2007). Glutathione transferase omega 1 catalyzes the reduction of S-(phenacyl)glutathiones to acetophenones. Chem. Res. Toxicol. 20: 149—154. PMID 17226937 DOI:10.1021/tx600305y
Zhou H., Brock J., Casarotto M.G., Oakley A.J., Board P.G. (2011). Novel folding and stability defects cause a deficiency of human glutathione transferase omega 1. J. Biol. Chem. 286: 4271—4279. PMID 21106529 DOI:10.1074/jbc.M110.197822
Whitbread A.K., Tetlow N., Eyre H.J., Sutherland G.R., Board P.G. (2003). Characterization of the human Omega class glutathione transferase genes and associated polymorphisms. Pharmacogenetics. 13: 131—144. PMID 12618591 DOI:10.1097/00008571-200303000-00003

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13312 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P78417 (англ.) . Архів оригіналу за 3 січня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 10

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13312 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P78417 (англ.) . Архів оригіналу за 3 січня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]