Шапероніни - це білки, які забезпечують сприятливі умови для правильного згортання інших білків, запобігаючи таким чином агрегації. Вони запобігають неправильному згортанню білків, що запобігає таким захворюванням, як коров'ячий сказ, наприклад. Щойно створені білки зазвичай повинні складатися з лінійного ланцюга амінокислот, яка потім формуватиме тривимірну третинну структуру . Шапероніни належать до великого класу молекул - молекулярні шаперони, які сприяють згортанню білка.[1][2] Енергію для згортання білків забезпечує аденозинтрифосфат (АТФ). Шапероніни також можуть мітити неправильно згорнуті білки, для їх подальшої деградації.
Структура цих шаперонінів нагадує два пончики, складені один на одного, утворюючи бочку.
Кожне кільце складається з 7, 8 або 9 субодиниць залежно від організму, в якому було знайдено шаперонін.
Шапероніни I групи містяться в бактеріях, а також органелах ендосимбіотичного походження: хлоропластах та мітохондріях .
Комплекс GroEL / GroES у E. coli - це шаперонін I групи та найкраще характеризується великим (~ 1 МДа) шапероніновим комплексом.
GroEL / GroES може не в змозі усувати білкові агрегати, але кінетично він конкурує на шляху неправильного фолдингу та агрегації, тим самим запобігаючи утворенню агрегату.[3]
Шапероніни II групи, які містяться в еукаріотичному цитозолі та в археях, охарактеризовані менше.