Adaptorový protein je bílkovina, která se účastní signálních kaskád v buňce, ale sama nemá enzymatickou aktivitu (nekatalyzuje biochemické reakce).[1] Podobně jako příbuzné scaffold proteiny (scaffold = angl. „lešení“), dokovací (docking) a kotvicí (anchor) proteiny slouží k tomu, aby se určité enzymy dostaly do vzájemné blízkosti a usnadnil se tím průběh určité enzymatické reakce. Hrají tak důležitou roli v přenosu signálu uvnitř buněk. Pro adaptorové proteiny je typické (na rozdíl od např. scaffold proteinů), že se zpravidla jedná o menší proteiny, které mají dvě vazebná místa – každá pro jiný enzym – a tím je „přemosťují“.[2]
Typickým adaptorovým proteinem je např. Grb2.[3] Grb2 (ale i další adaptorové proteiny) obsahuje SH2 a SH3 doménu, první z nich váže fosfotyrosin (fosforylovaný tyrosin proteinů), druhá prolinové sekvence (PXXP) v proteinech.[4]
Speciálním případem jsou adaptorové proteiny, které tento výraz mají ve svém názvu (tzv. adaptiny). Zkracují se názvem AP, za kterým následuje číslo. Nehrají příliš roli v signalizaci, jako spíše v regulaci vezikulárního transportu a třídění váčků. AP proteiny rekrutují do vznikajících váčků klathrin a na své opačné straně rozeznávají integrální membránové proteiny v membráně váčků. Známo je šest komplexů AP proteinů, tzv. AP komplexy: