Argininosuccinat-Synthase

Argininosuccinat-Synthase
Argininosuccinat-Synthase
Argininosuccinate synthetase tetramer, Thermus thermophilus nach PDB 1J1Z

Vorhandene Strukturdaten: 2nz2

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 412 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name ASS1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 6.3.4.5, Ligase
Reaktionsart Addition
Substrat ATP + Citrullin + Aspartat
Produkte AMP + Diphosphat + Argininosuccinat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 445 11898
Ensembl ENSG00000130707 ENSMUSG00000076441
UniProt P00966 P16460
Refseq (mRNA) NM_000050 NM_007494
Refseq (Protein) NP_000041 NP_031520
Genlocus Chr 9: 130.44 – 130.5 Mb Chr 2: 31.47 – 31.52 Mb
PubMed-Suche 445 11898

Die Argininosuccinat-Synthase (ASS) (auch Argininosuccinat-Synthetase) ist das Enzym, das die Umsetzung von Aspartat und Citrullin zu Argininosuccinat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen bei der Biosynthese der Aminosäure Arginin statt und ist in Wirbeltieren Teil des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASS1-Gen sind die Ursache für Citrullinämie Typ I.[2][3]

Die Regulation der leberspezifischen ASS-Expression findet über cAMP-Signalwege statt. In der Caco-2-Zelllinie agieren IL-1-beta und Stickstoffmonoxid als Gegenspieler der ASS-Regulation.[4][5]

Katalysierte Reaktion

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Citrullin + Aspartat + ATP ⇔
⇔ Argininosuccinat + AMP + PPi

Citrullin und Aspartat kondensieren zu Argininsuccinat.

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Wikibooks: Harnstoffzyklus – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

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  1. ↑ Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt P00966
  3. ↑ Engel K, Höhne W, Häberle J: Mutations and polymorphisms in the human argininosuccinate synthetase (ASS1) gene. In: Hum. Mutat. 30. Jahrgang, Nr. 3, März 2009, S. 300–7, doi:10.1002/humu.20847, PMID 19006241.
  4. ↑ Guei TR, Liu MC, Yang CP, Su TS: Identification of a liver-specific cAMP response element in the human argininosuccinate synthetase gene. In: Biochem Biophys Res Commun. 377. Jahrgang, Nr. 1, Dezember 2008, S. 257–61, doi:10.1016/j.bbrc.2008.09.118, PMID 18840401.
  5. ↑ Brasse-Lagnel C, Lavoinne A, Fairand A, Vavasseur K, Deniel N, Husson A: Biphasic effect of IL-1beta on the activity of argininosuccinate synthetase in Caco-2 cells. Involvement of nitric oxide production. In: Biochimie. 88. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 607–12, doi:10.1016/j.biochi.2005.11.005, PMID 16380201.