Cutinase
| Cutinase | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1CEX | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1CEX | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 230 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.1.74, Carboxylester-Hydrolase | |
| Substrat | Cutin + H2O | |
| Produkte | Cutin-Monomere | |
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Cutinase oder auch Cutin Hydrolase ist ein Enzym, welches zu den α/β-Hydrolasen gehört und Cutin hydrolysiert.[1][2]
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Cutinase wird unter anderem von manchen pflanzenpathogenen Pilzen und Bakterien gebildet.[3] Durch die Cutinase sind die Pilze in der Lage, die Esterbindung des Cutins in der Cuticula der Pflanzen abzubauen und so in die Pflanzen einzudringen.
Wie alle Enzyme katalysieren sie jedoch sowohl Hin- als auch Rückreaktion, was bedeutet, dass sie unter geeigneten Bedingungen in der Lage sind, durch Polykondensation Polyester zu synthetisieren.[4]
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- S. Longhi, C. Cambillau: Structure-activity of cutinase, a small lipolytic enzyme. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1441, Nummer 2–3, November 1999, S. 185–196, PMID 10570246.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ J. A. Sweigard, F. G. Chumley, B. Valent: Cloning and analysis of CUT1, a cutinase gene from Magnaporthe grisea. In: Molecular & general genetics : MGG. Band 232, Nummer 2, März 1992, S. 174–182, PMID 1557023.
- ↑ S. Chen, L. Su, J. Chen, J. Wu: Cutinase: characteristics, preparation, and application. In: Biotechnology Advances. Band 31, Nummer 8, Dezember 2013, S. 1754–1767, doi:10.1016/j.biotechadv.2013.09.005. PMID 24055682.
- ↑ P. E. Kolattukudy: Polyesters in higher plants. In: Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. Band 71, 2001, S. 1–49, PMID 11217409.
- ↑ T. F. Pio, G. A. Macedo: Cutinases: properties and industrial applications. In: Advances in applied microbiology. Band 66, 2009, S. 77–95, doi:10.1016/S0065-2164(08)00804-6. PMID 19203649.