Dihydrolipoyl-Dehydrogenase

Dihydrolipoyl-Dehydrogenase
	Vorhandene Strukturdaten: 1ZMC, 1ZMD, 1ZY8, 2F5Z
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	474 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	FAD
Bezeichner
Gen-Name	DLD
Externe IDs	OMIM: 238331; UniProt P09622;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.8.1.4, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Dehydrierung
Substrat	Protein N(6)-(dihydrolipoyl)lysin + NAD+
Produkte	Protein N(6)-(lipoyl)lysin + NADH/H+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die Dihydrolipoyl-Dehydrogenase (DLDH, E3, Protein L) ist das Enzym in allen Lebewesen, das die Dehydrierung von Dihydroliponamid katalysiert. Als Untereinheit E3 des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes (PDC) und des α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplexes ist sie unentbehrlich für die Aufrechterhaltung der Glykolyse und des Citratzyklus. Als Untereinheit E3 des Verzweigtkettige-α-Ketosäuren-Dehydrogenase-Komplexes (BCKD) ist sie notwendig zum Abbau der Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin. Außerdem ist DLDH Bestandteil des Glycine-Cleavage-Systems, eines Enzymkomplexes in einem Abbauweg von Glycin. Mutationen im DLD-Gen können zu DLDH-Mangel und dieser zur Ahornsirupkrankheit Typ III und zum Leigh-Syndrom führen.^[2]

DLDH und Dihydroliponamid sind zusammen in der Lage, S-Nitrosogruppen an Proteinen zu denitrosieren, eine Aufgabe, die normalerweise von Thioredoxin übernommen wird. DLDH kann außerdem Nitrogruppen an DNA und Proteinen zum Amin reduzieren und ist so Teil des Metabolismus reaktiver Stickstoffspezies.^[3]^[4]

Weblinks

Wikibooks: Dihydrolipoyl-Dehydrogenase – Lern- und Lehrmaterialien

Wikibooks: Threonin-, Glycin- und Serin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Eintrag zu Pyruvat-Dehydrogenase E3-Mangel. In: Orphanet (Datenbank für seltene Krankheiten)
Eintrag zu Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel. In: Orphanet (Datenbank für seltene Krankheiten)

Einzelnachweise

↑ Homologe bei eggNOG@1@2Vorlage:Toter Link/eggnog.embl.de (Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im November 2024. Suche in Webarchiven) Info: Der Link wurde automatisch als defekt markiert. Bitte prüfe den Link gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.
↑ UniProt P09622
↑ Sengupta R, Billiar TR, Atkins JL, Kagan VE, Stoyanovsky DA: Nitric oxide and dihydrolipoic acid modulate the activity of caspase 3 in HepG2 cells. In: FEBS Lett. 583. Jahrgang, Nr. 21, November 2009, S. 3525–30, doi:10.1016/j.febslet.2009.10.016, PMID 19822150 (englisch).
↑ Chen HJ, Chen YM, Chang CM: Lipoyl dehydrogenase catalyzes reduction of nitrated DNA and protein adducts using dihydrolipoic acid or ubiquinol as the cofactor. In: Chem. Biol. Interact. 140. Jahrgang, Nr. 3, August 2002, S. 199–213, PMID 12204577 (englisch).

[1] Homologe bei eggNOG@1@2Vorlage:Toter Link/eggnog.embl.de (Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im November 2024. Suche in Webarchiven) Info: Der Link wurde automatisch als defekt markiert. Bitte prüfe den Link gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.

[2] UniProt P09622

[3] Sengupta R, Billiar TR, Atkins JL, Kagan VE, Stoyanovsky DA: Nitric oxide and dihydrolipoic acid modulate the activity of caspase 3 in HepG2 cells. In: FEBS Lett. 583. Jahrgang, Nr. 21, November 2009, S. 3525–30, doi:10.1016/j.febslet.2009.10.016, PMID 19822150 (englisch).

[4] Chen HJ, Chen YM, Chang CM: Lipoyl dehydrogenase catalyzes reduction of nitrated DNA and protein adducts using dihydrolipoic acid or ubiquinol as the cofactor. In: Chem. Biol. Interact. 140. Jahrgang, Nr. 3, August 2002, S. 199–213, PMID 12204577 (englisch).

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