Aspartate kinase

Aspartate kinase
Description de cette image, également commentée ci-après
Homodimère d'aspartate kinase d'Arabidopsis thaliana complexée avec la SAM (vert-rouge) et la lysine (bleu-rouge, PDB 2CDQ[1])
N° EC EC 2.7.2.4
N° CAS 9012-50-4
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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L'aspartate kinase est une kinase qui catalyse la réaction :

ATP + L-aspartate    ADP + 4-phospho-L-aspartate.

Cette famille d'enzymes engage la biosynthèse d'acides aminés de la famille de l'aspartate, c'est-à-dire la thréonine, la méthionine et la lysine. Elles n'existent que chez les plantes et les microorganismes : leur absence chez les animaux en font des acides aminés essentiels chez ces derniers.

Il existe chez Escherichia coli trois isoenzymes notées thrA, metLM et lysC qui permettent une régulation par la thréonine, la méthionine et la lysine respectivement. La thréonine et la lysine agissent comme inhibiteurs de leur isoenzyme spécifique, tandis que l'expression génétique des trois formes de l'enzyme est réprimée par des concentrations élevées en produits finaux de chacune des trois voies métaboliques considérées[2]. L'inhibition allostérique des formes thrA et lysC fonctionne peut-être sur le modèle des morphéines[3].

Le fait que ces enzymes soient absentes chez les animaux en fait une cible privilégiée à la fois pour les herbicides et pour l'amélioration des récoltes[4].

Notes et références

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  1. ↑ (en) Corine Mas-Droux, Gilles Curien, Mylène Robert-Genthon, Mathieu Laurencin, Jean-Luc Ferrer et Renaud Dumas, « A Novel Organization of ACT Domains in Allosteric Enzymes Revealed by the Crystal Structure of Arabidopsis Aspartate Kinase », The Plant Cell, vol. 18, no 7,‎ , p. 1681-1692 (PMID 16731588, PMCID 1488909, DOI 10.1105/tpc.105.040451, JSTOR 20076724, lire en ligne)
  2. ↑ (en) G. M. Church, « The Personal Genome Project », Molecular Systems Biology, vol. 1,‎ , article no 2005.0030 (PMID 16729065, PMCID 1681452, DOI 10.1038/msb4100040, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Trevor Selwood et Eileen K. Jaffe, « Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 519, no 2,‎ , p. 131-143 (PMID 22182754, PMCID 3298769, DOI 10.1016/j.abb.2011.11.020, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Ronald E. Viola, « The Central Enzymes of the Aspartate Family of Amino Acid Biosynthesis », Accounts of Chemical Research, vol. 34, no 5,‎ , p. 339-349 (PMID 11352712, DOI 10.1021/ar000057q, lire en ligne)