Colman a fait ses études à l'université d'Adélaïde, où il a obtenu un baccalauréat ès sciences en physique en 1966[1] et un doctorat en 1969 pour des recherches sur la structure chimique des complexes d'acide parabanique sous la direction de Harry Medlin(en), avec une thèse intitulée « The physical structure of two parabanic acid complexes and an investigation of short intermolecular carbon-oxygen contacts »[3].
Lors des honneurs de l'anniversaire de la reine 2017(en), Colman a été nommé Companion de l'Ordre d'Australie (AC), la plus haute distinction civile d'Australie, « pour services éminents rendus à la recherche médicale, en particulier dans les domaines de la biologie structurelle et de la chimie médicinale, en tant que leader dans le domaine commercial, traduction des découvertes scientifiques, aux organisations professionnelles, et en tant que mentor de jeunes scientifiques »[21].
↑Colman, « Effects of amino acid sequence changes on antibody-antigen interactions », Research in Immunology, vol. 145, no 1, , p. 33–6 (PMID7516563, DOI10.1016/S0923-2494(94)80039-1)
↑Lessene, Czabotar et Colman, « BCL-2 family antagonists for cancer therapy », Nature Reviews Drug Discovery, vol. 7, no 12, , p. 989–1000 (PMID19043450, DOI10.1038/nrd2658)
↑Brady, Vom, Roy et Toovey, « De-Novo Designed Library of Benzoylureas as Inhibitors of BCL-XL: Synthesis, Structural and Biochemical Characterization », Journal of Medicinal Chemistry, vol. 57, no 4, , p. 1323–43 (PMID24456288, DOI10.1021/jm401948b)
↑Koehler, Bergeron, Choo et Lau, « Structure-Guided Rescaffolding of Selective Antagonists of BCL-XL », ACS Medicinal Chemistry Letters, vol. 5, no 6, , p. 662–7 (PMID24944740, PMCID4060937, DOI10.1021/ml500030p)
↑Chen, Willis, Wei et Smith, « Differential Targeting of Prosurvival Bcl-2 Proteins by Their BH3-Only Ligands Allows Complementary Apoptotic Function », Molecular Cell, vol. 17, no 3, , p. 393–403 (PMID15694340, DOI10.1016/j.molcel.2004.12.030)
↑P. M. Colman, H. C. Freeman, J. M. Guss, M. Murata, V. A. Norris, J. A. M. Ramshaw et M. P. Venkatappa, « X-ray crystal structure analysis of plastocyanin at 2.7 Å resolution », Nature, vol. 272, no 5651, , p. 319 (DOI10.1038/272319a0, Bibcode1978Natur.272..319C)
↑Varghese, Laver et Colman, « Structure of the influenza virus glycoprotein antigen neuraminidase at 2.9 Å resolution », Nature, vol. 303, no 5912, , p. 35–40 (PMID6843658, DOI10.1038/303035a0)
↑Colman, Laver, Varghese et Baker, « Three-dimensional structure of a complex of antibody with influenza virus neuraminidase », Nature, vol. 326, no 6111, , p. 358–63 (PMID2436051, DOI10.1038/326358a0)
↑Colman, Varghese et Laver, « Structure of the catalytic and antigenic sites in influenza virus neuraminidase », Nature, vol. 303, no 5912, , p. 41–4 (PMID6188957, DOI10.1038/303041a0)
↑Lawrence et Colman, « Shape Complementarity at Protein/Protein Interfaces », Journal of Molecular Biology, vol. 234, no 4, , p. 946–50 (PMID8263940, DOI10.1006/jmbi.1993.1648)
↑Colman et Lawrence, « The structural biology of type I viral membrane fusion », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 4, no 4, , p. 309–19 (PMID12671653, DOI10.1038/nrm1076)