A proteína similar á ubiquitina procariótica ou Pup (do inglés Prokaryotic ubiquitin-like protein) é unha proteína análoga funcional da ubiquitina, que se encontra en procariotas (descubriuse en Mycobacterium tuberculosis).[1] Realiza a mesma función que a ubiquitina, aínda que a encimoloxía da ubiquitilación e a pupilación é diferente. A diferenza da reacción da ubiquitilación, que consta de tres pasos, a pupilación realízase só en dous pasos, e, por tanto, interveñen só dous encimas. Igual que a ubiquitina, a Pup únese a residuos de lisina específicos de proteínas substrato para formar enlaces isopéptidos, de modo que a proteína queda marcada por esta pupilación. Despois, a proteína modificada é recoñecida pola ATPase proteasómica de Mycobacterium (Mpa) por medio dun mecanismo de pregamento inducido pola unión[2] no que se forma unha hélice alfa na Pup; despois a Mpa cede o substrato pupilado ao proteasoma de 20S ao acoplar a hidrólise do ATP para que se produza a súa degradación no proteasoma. Por tanto, igual que en eucariotas, as bacterias poden usar unha pequena proteína modificadora para controlar a estabilidade das proteínas. A estrutura cristalina de raios X do complexo Pup/Mpa ( PDB 3M9D ) foi determinada por primeira vez polos científicos Tao Wang e Huilin Li no Laboratorio Nacional de Brookhaven dos Estados Unidos.
Proteína similar á ubiquitina procariótica | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Tres proteínas similares á ubiquitina procariótica (en azul) unidas á ATPase proteasómica Mpa (en vermello) | |||||||||||
Identificadores | |||||||||||
Símbolo | Pup/Mpa PDB:3M9D | ||||||||||
Pfam | PF05639 | ||||||||||
|
O xene Pup codifica unha proteína de 64 aminoácidos cun peso molecular de 6.944 kDa. A secuencia é a seguinte:
MAQEQTKRGGGGGDDDDIAGSTAAGQERREKLTEETDDLLDEIDDVLEENAEDFVRAYVQKGGQ[3] |
PupDB é unha base de datos de proteínas pupiladas e sitios de pupilación.[4]