Soni most (proteini)

Primer sonog mosta između glutaminske kiseline i lizina demonstrira elektrostatičku interakciju i vodonično vezivanje

Soni most se ubraja u širu kategoriju nekovalentnih interakcija. Soni most je kombinacija dve nekovalentne interakcije: vodoničnog vezivanja i elektrostatičkih interakcija.[1] On često doprinosi stabilnosti entropski nepovoljnih konformacija proteina. Mada su nekovalentne interakcije relativno slabe, više malih stabilizujućih interakcija može da proizvede značajan doprinos sveukupnoj stabilnosti konformera.[2] Soni mostovi su osim proteina prisutni i u supramolekulskoj hemiji. Termodinamika sonih mostova u ovim oblastima je eksperimentalno istražena radi određivanja njihovog doprinosa slobodnoj energiji.

Soni most se često formira između anjonskih karboksilata (RCOO-) bilo aspartinske kiseline ili glutaminske kiseline i katjonskog amonijuma (RNH3+) iz lizina ili guanidinijuma (RNHC(NH2)2+) iz arginina.[2] Mada su oni najčešći, drugi ostaci sa jonizujućim bočnim lancima kao što su histidin, tirozin, i serin takođe mogu da učestvuju. Njihova participacija je zavisna od uticaja spoljašnjih faktora na njihove pKa vrednosti. Rastojanje između ostataka koji učestvuju u sonim mostovima je isto tako važno. Rastojanje mora da bude manje od 4 Å (400 pm). Aminokiseline na većem rastojanju ne formiraju sone mostove.[3] Usled prisustva mnogobrojnih jonizujućih bočnih lanaca aminokiselina širom proteina, pH vrednost ima kritičnu važnost za njihovu stabilnost. To je u znatnoj meri posledica promena elektrostatičke komponente sonih mostova. Pri ekstremnim pH vrednostima, jedna od dve aminokiseline koje formiraju soni most gubi naelektrisanje, te se most raskida.

Reference

[uredi | uredi kod]
  1. ↑ Donald A. McQuarrie, John D. Simon (1997). Physical Chemistry: A Molecular Approach (1st edition izd.). University Science Books. ISBN 0935702997. 
  2. ↑ 2,0 2,1 Dougherty, Dennis A. (2006). Modern Physical Organic Chemistry. Sausalito, CA: University Science Books. ISBN 1-891389-31-9. 
  3. ↑ Kumar, S.; Nussinov, R. (2002). „Close-Range Electrostatic Interactions in Proteins”. ChemBioChem 3 (7): 604–617. DOI:10.1002/1439-7633(20020703)3:7<604::AID-CBIC604>3.0.CO;2-X. PMID 12324994.