Рибосомний білок L3

Рибосомний білок L3
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4UG0, 4V6X, 5AJ0
Ідентифікатори
Символи	RPL3, ASC-1, L3, TARBP-B, ribosomal protein L3
Зовнішні ІД	OMIM: 604163 MGI: 1351605 HomoloGene: 747 GeneCards: RPL3
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • 5S rRNA binding • RNA binding • structural constituent of ribosome Клітинна компонента • рибосома • focal adhesion • внутрішньоклітинний • екзосома • ядерце • клітинне ядро • цитоплазма • cytosolic large ribosomal subunit • гіалоплазма • GO:0009327 protein-containing complex • синапс Біологічний процес • cellular response to interleukin-4 • viral transcription • SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane • translational initiation • nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay • rRNA processing • ribosomal large subunit assembly • Біосинтез білків Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6122	27367
Ensembl	ENSG00000100316	ENSMUSG00000060036
UniProt	P39023	P27659
RefSeq (мРНК)	NM_001033853 NM_000967	NM_013762
RefSeq (білок)	NP_000958 NP_001029025	NP_038790
Локус (UCSC)	Хр. 22: 39.31 – 39.32 Mb	Хр. 15: 79.96 – 79.98 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Рибосомний білок L3 (англ. Ribosomal protein L3) – білок, який кодується геном RPL3, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 403 амінокислот, а молекулярна маса — 46 109^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSHRKFSAPR		HGSLGFLPRK		RSSRHRGKVK		SFPKDDPSKP		VHLTAFLGYK
AGMTHIVREV		DRPGSKVNKK		EVVEAVTIVE		TPPMVVVGIV		GYVETPRGLR
TFKTVFAEHI		SDECKRRFYK		NWHKSKKKAF		TKYCKKWQDE		DGKKQLEKDF
SSMKKYCQVI		RVIAHTQMRL		LPLRQKKAHL		MEIQVNGGTV		AEKLDWARER
LEQQVPVNQV		FGQDEMIDVI		GVTKGKGYKG		VTSRWHTKKL		PRKTHRGLRK
VACIGAWHPA		RVAFSVARAG		QKGYHHRTEI		NKKIYKIGQG		YLIKDGKLIK
NNASTDYDLS		DKSINPLGGF		VHYGEVTNDF		VMLKGCVVGT		KKRVLTLRKS
LLVQTKRRAL		EKIDLKFIDT		TSKFGHGRFQ		TMEEKKAFMG		PLKKDRIAKE
EGA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Sekiguchi T., Hayano T., Yanagida M., Takahashi N., Nishimoto T. (2006). NOP132 is required for proper nucleolus localization of DEAD-box RNA helicase DDX47. Nucleic Acids Res. 34: 4593—4608. PMID 16963496 doi:10.1093/nar/gkl603
• Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 doi:10.1371/journal.pgen.1003210
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 doi:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 doi:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

1. Human PubMed Reference:.
2. Mouse PubMed Reference:.
3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10332 (англ.) . Архів оригіналу за 24 березня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
4. UniProt, P39023 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

• Хромосома 22

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»