Katepsin C

CTSC
Dostupne strukture PDB Pretraga ortologa: PDBe RCSB Spisak PDB ID kodova 4OEM, 1K3B, 2DJF, 2DJG, 3PDF, 4CDC, 4CDD, 4CDE, 4CDF, 4OEL
Identifikatori
Aliasi	CTSC, CPPI, DPP-I, DPP1, DPPI, HMS, JP, JPD, PALS, PDON1, PLS, katepsin C
Vanjski ID-jevi	OMIM: 602365 MGI: 109553 HomoloGene: 1373 GeneCards: CTSC
Lokacija gena (čovjek) Hrom. Hromosom 11 (čovjek)[1] Bend 11q14.2 Početak 88,265,069 bp[1] Kraj 88,359,684 bp[1]
Lokacija gena (miš) Hrom. Hromosom 7 (miš)[2] Bend 7|7 D3 Početak 87,927,293 bp[2] Kraj 87,960,096 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena Molekularna funkcija • peptidase activator activity involved in apoptotic process • phosphatase binding • cysteine-type peptidase activity • chaperone binding • protein self-association • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine • vezivanje identičnih proteina • chloride ion binding • cysteine-type endopeptidase activity • serine-type endopeptidase activity • hydrolase activity Ćelijska komponenta • Golđijev aparat • endoplasmic reticulum lumen • membrana • Endoplazmatski retikulum • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle • Lizozom • Egzosom • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane • Golđijeva membrana • extracellular region • Vanćelijsko • nukleoplazma • centrosom • azurophil granule lumen • intracellular membrane-bounded organelle • collagen-containing extracellular matrix • citoplazma Biološki proces • GO:0010260 starenje • positive regulation of proteolysis involved in cellular protein catabolic process • positive regulation of apoptotic signaling pathway • response to organic substance • Proteoliza • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • COPII vesicle coating • GO:0046730, GO:0046737, GO:0046738, GO:0046736 Imuni odgovor • proteolysis involved in cellular protein catabolic process • T cell mediated cytotoxicity • GO:0097285 apoptoza • neutrophil degranulation • negative regulation of myelination • positive regulation of microglial cell activation Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
Vrste	Čovjek	Miš
Entrez	1075	13032
Ensembl	ENSG00000109861	ENSMUSG00000030560
UniProt	P53634	P97821
RefSeq (mRNK)	NM_148170 NM_001114173 NM_001814	NM_009982 NM_001311790
RefSeq (bjelančevina)	NP_001107645 NP_001805 NP_680475	NP_001298719 NP_034112
Lokacija (UCSC)	Chr 11: 88.27 – 88.36 Mb	Chr 7: 87.93 – 87.96 Mb
PubMed pretraga	[3]	[4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek Pogledaj/uredi – miš

Katepsin C (CTSC) – poznat i kao dipeptidil peptidaza I (DPP-I) – je lizosomna egzocistein proteaza koja pripada familiji C1 peptidaza.^{[5][6][7][8][9]}

Kod čovjeka, kodirana je sa CTSC gena.^[10][11]

Funkcija

Katepsin C se javlja kao centralni koordinator aktivacije mnogih serin proteaza u imuno/upalnim ćelijama. Katepsin C katalizira eksciziju dipeptida iz N-kraja proteinske i peptidne podloge, osim ako (1) je blokirana amino grupa N-kraja, (2) mjesto cijepanja na obje strane prolinskog ostatka ili je (3) ostatak N-kraja lizin ili arginin ili (4) struktura peptida ili proteina sprečava dalje razlaganje iz N-kraja

Struktura

U cDNK kodiranju pacova, čovjeka, miša, goveda, psa, klonirana su dva shistosoma (kategorirana) katepsina Cs, koji pokazuju da je enzim vrlo očuvan. Za ljudski i pacovski katepsin C, cDNK kodira prekursor (prepro-katepsin C) koji se sastoji od signalnih peptida od 24 ostatka, pro-regije 205 (pacovski katepsin C ) ili 206 (ljudski katepsin C) ostataka i katalitske domene od 233 ostatka koji sadrže katalitske ostatke, te da ima 30-40% identičnih sekvenci zrelih aminokiselina papaina i niz drugih katepsina, uključujući i katepsine B, H, K i L i S.^[12]

Prevedeni prepro-katepsin C se obrađuje u zreli oblik u najmanje četiri podjele lanca polipeptida. Ovaj signalni peptid je uklonjen tokom translokacija ili lučenjem pro-enzima (pro-katepsina C) i velikog proregijskog fragmenta fragmenta N-kraja (poznat i kao domena isključenja), koji se zadržava u zrelom enzimu, odvojen od katalitiske domene ekscizijom (isijecanjem) nezrele pro-regija C-kraja, što se zove aktiviranje peptida. U rascjepu katalitske domene stvaraju se teški lanac od oko 164 ostatka i lahki, od oko 69 ostataka.

Za razliku od drugih članova papainske porodice, zreli katepsin C sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka sastavljen od N-kraja proregionskog fragmenta, teškoh i lahkog lanca. Pro-regije fragment i teškog lanca su glikozilirani. ^[13][14][15]

Također pogledajte

• Enzim
• Katepsin

Reference

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000109861 - Ensembl, maj 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030560 - Ensembl, maj 2017
3. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
5. Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press. ISBN 9781855781580; ISBN 1855781581.
6. Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
7. Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
8. Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
9. Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
10. "Entrez Gene: CTSC cathepsin C".
11. Paris A., Strukelj B., Pungercar J., Renko M., Dolenc I., Turk V. (august 1995). "Molecular cloning and sequence analysis of human preprocathepsin C". FEBS Letters. 369 (2–3): 326–30. doi:10.1016/0014-5793(95)00777-7. PMID 7649281.
12. Kominami E, Ishido K, Muno D, Sato N (juli 1992). "Primarna struktura i distribuciju tkiva katepsin C". Biological Chemistry Hoppe-Seyler. 373 (7): 367–73. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.367. PMID 1515062..
13. Hola-Jamriska L, Tort JF, Dalton JP, Day SR, Fan J, Aaskov J, Brindley PJ (august 1998). "Cathepsin C from Schistosoma japonicum--cDNA encoding the preproenzyme and its phylogenetic relationships". European Journal of Biochemistry / FEBS. 255 (3): 527–34. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550527.x. PMID 9738890.
14. Kominami E, Ishido K, Muno D, Sato N (juli 1992). "The primary structure and tissue distribution of cathepsin C". Biological Chemistry Hoppe-Seyler. 373 (7): 367–73. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.367. PMID 1515062.
15. Turk D, Janjić V, Stern I, Podobnik M, Lamba D, Dahl SW, Lauritzen C, Pedersen J, Turk V, Turk B (decembar 2001). "Structure of human dipeptidyl peptidase I (cathepsin C): exclusion domain added to an endopeptidase framework creates the machine for activation of granular serine proteases". The EMBO Journal. 20 (23): 6570–82. doi:10.1093/emboj/20.23.6570. PMC 125750. PMID 11726493.

Vanjski linkovi