Аланинаминопептидаза

Аланинаминопептидаза
Идентификаторы
Псевдонимы	AP-Ngp150aminopeptidase Nmembrane alanyl aminopeptidaseAlanyl aminopeptidasealanyl (membrane) aminopeptidaseANPEPhAPNmicrosomal aminopeptidasemyeloid plasma membrane glycoprotein CD13aminopeptidase MAP-M
Внешние ID	GeneCards: [1]
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) н/д н/д BioGPS Дополнительные справочные данные
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez н/д н/д Ensembl н/д н/д UniProt н/д н/д RefSeq (мРНК) н/д н/д RefSeq (белок) н/д н/д Локус (UCSC) н/д н/д Поиск по PubMed н/д н/д
Информация в Викиданных
Смотреть (человек)

Аланинаминопептидаза (ААП, КФ 3.4.11.2; аминопептидаза N) — мембранный белок, фермент, относящийся к классу пептидаз, или протеаз. Используется как маркёр почечных повреждений и играет роль в диагностике определённых болезней почек. Другие названия фермента: аминопептидаза M, микросомальная аминопептидаза, миелоидный гликопротеин плазматической мембраны CD13, gp150.

Тканевая специфичность и функции

Аланинаминопептидаза (ААП) локализована в тонком кишечнике и на мембране почечных микроворсинок, а также на других плазматических мембранах. В тонком кишечнике аланинаминопептидаза участвует в конечном разложении пептидов, образованных при гидролизе белков пищи под действием желудочных и панкреатических протеаз.

Кроме этого, ААП имеет множество физиологических функций, включая ферментативную регуляцию пептидов, и функции, связанные с клетками злокачественных опухолей, такие как их инвазивность, дифференцировка и апоптоз, подвижность и ангиогенез. Было показано, что ААП может служить вирусным рецептором и участвовать в метаболизме холестерина^[1].

Выступает рецептором для вируса HCoV-229E^[2].

Каталитическая специфичность

ААП является экзопептидазой и высвобождает N-концевую аминокислоту из пептида, амида или ариламида. Предпочтительнее ААП гидролизует связь у N-концевого аланина и других нейтральных аминокислот, но может гидролизовать пептидную связь практически всех остальных аминокислот, включая пролин, хотя с замедленной скоростью. В случае, когда за гидрофобной аминокислотой X следует пролин, ААП высвобождает дипептид X-Pro^[2].

Структура

ААП состоит из 966 аминокислот, молекулярная масса — 109,5 кДа. Включает короткий N-концевой цитоплазматический участок, трансмембранный фрагмент и внеклеточный металлопротеазный фрагмент. Внеклеточный участок включает 4 сульфотирозинов, 1 фосфотреонин и 10 участков N-гликозилирования. Активный центр фермента состоит из акцептора протона (остаток глутаминовой кислоты), трёх аминокислот, связывающих активный цинк и тирозина-стабилизатора промежуточного состояния.

См.также

• Кластер дифференцировки
• Ферменты пищеварения

Примечания

1. Mina-Osorio P. The moonlighting enzyme CD13: old and new functions to target (англ.) // Trends^[англ.] : journal. — 2008. — August (vol. 14, no. 8). — P. 361—371. — doi:10.1016/j.molmed.2008.06.003. — PMID 18603472.
2. Uniprot database entry for CD9 (accession number P15144)  (неопр.). Дата обращения: 30 января 2012. Архивировано 17 сентября 2017 года.

Библиография

• Yeager C.L., Ashmun R.A., Williams R.K., et al. Human aminopeptidase N is a receptor for human coronavirus 229E (англ.) // Nature : journal. — 1992. — Vol. 357, no. 6377. — P. 420—422. — doi:10.1038/357420a0. — PMID 1350662.
• Wickström M., Larsson R., Nygren P., Gullbo J. Aminopeptidase N (CD13) as a target for cancer chemotherapy (англ.) // Cancer Science^[англ.] : journal. — 2011. — March (vol. 102, no. 3). — P. 501—508. — doi:10.1111/j.1349-7006.2010.01826.x. — PMID 21205077.