Ro familija GTPaza

Ro familija GTPaza je familija malih (~21 kDa) signalnih G proteina (specifično ]GTPaza). Ona je potfamilija Ras superfamilije. Poznato je da članovi Ro GTPazne familije regulišu mnoge aspekte intracelularne aktinske dinamike. Oni su nađeni u svim eukariotskim organizmima, uključujući kvasce i neke biljke. Ova tri člana familije su bila detaljno studirana: Cdc42, Rac1, i RhoA. Ro proteini se smatraju "molekulskim prekidačima". Oni učestvuju u ćelijskoj proliferaciji, apoptozi, ekspresiji gena, i mnogobrojnim drugim ćelijskim funkcijama^[1][2].

Istorija

Identifikacija Ro familije GTPaza je počela sredinom 1980-tih. Prvi identifikovani član Ro familije je bio RhoA, izolovan slučajno 1985 putem cDNK testiranja male oštrine.^[3] Rac1 i Rac2 su zatim bili identifikovani 1989. godine^[4], čemu je sledio Cdc42 1990.^[5]. Osam dodatnih sisarskih Ro članova je bilo identifikovano biološkim testiranjem do kasnih 1990-ih, prekretne tačke u biologiji gde je dostupnost kompletne sekvence genoma omogućila potpunu identifikaciju genskih familija. Kod sisara, Ro familija sadrži 20 članova koji se svrstavaju u osam potfamilija: Ro, Rnd, RhoD/F, RhoH, Rac, Cdc42, RhoU/V i RhoBTB^[1]

Paterson et al. su počeli sa ubrizgavanjem rekombinantnih ro proteina u švajcarske 3T3 ćelije 1990.^[6]. Sredinom 1990-ih, procesi i efekti ro proteina su primećeni kod fibroblasta. Dr. Alan Hal, jedan od lidera u istraživanjima ro proteina, je objavio 1998. dokaze kojima je pokazao da nisu samo fibroblasti formirani procesima baziranim na ro aktivaciji, nego virtualno sve eukariotske ćelije^[7]. U pregledu iz 2006. Bement et al. su objavili prostorne zone ro aktivacije.^[8]

Kategorizacija

Ro familija GTPaza pripada superfamiliji Ras-sličnih proteina, koja se kod sisara sastoji od preko 150 varijanti. Ro familija se sastoji od 20 članova^[1].

Povezano

• Inhibitor Ro protein GDP disocijacije

Literatura

• Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
• Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
• Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
• Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 

1. Boureux A, Vignal E, Faure S, Fort P. (2007). „Evolution of the Rho family of ras-like GTPases in eukaryotes”. Mol Biol Evol 24 (1): 203–16. DOI:10.1093/molbev/msl145. PMC 2665304. PMID 17035353.  Greška u referenci: Nevaljana oznaka <ref>; naziv "Boureux" je zadan više puta s različitim sadržajem
2. Bustelo XR, Sauzeau V, Berenjeno IM. (2007). „GTP-binding proteins of the Rho/Rac family: regulation, effectors and functions in vivo.”. Bioessays 29 (4): 356–370. DOI:10.1002/bies.20558. PMC 1971132. PMID 17373658. 
3. Madaule P., Axel R. (1985). „A novel ras-related gene family”. Cell 41 (1): 31–40. DOI:10.1016/0092-8674(85)90058-3. PMID 3888408. 
4. Didsbury J, Weber RF, Bokoch GM, Evans T, Snyderman R. (1989). „Rac, a novel ras-related family of proteins that are botulinum toxin substrates.”. J Biol Chem 264 (28): 16378–82. ISSN 0021-9258. PMID 2674130. 
5. Munemitsu S, Innis M, Clark R, McCormick F, Ullrich A, Polakis P. (1990). „Molecular cloning and expression of a G25K cDNA, the human homolog of the yeast cell cycle gene CDC42”. Mol Cell Biol 10 (11): 5977–82. ISSN 0270-7306. PMC 361395. PMID 2122236. 
6. Paterson HF, Self AJ, Garrett MD, Just I, Aktories K, Hall A. (1990). „Microinjection of recombinant p21 rho induces rapid changes in cell morphology”. J Cell Biol 111 (3): 1001–7. DOI:10.1083/jcb.111.3.1001. PMC 2116288. PMID 2118140. 
7. Hall A. (1998). „Rho GTPases and the actin cytoskeleton”. Science 279 (5350): 509–14. DOI:10.1126/science.279.5350.509. PMID 9438836. 
8. Bement WM, Miller AL, von Dassow G. (2006). „Rho GTPase activity zones and transient contractile arrays”. Bioessays 28 (10): 983–93. DOI:10.1002/bies.20477. PMID 16998826.