Нейропілін-1

NRP1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1KEX, 2QQI, 2QQM, 2QQN, 3I97, 4DEQ, 4RN5, 5C7G
Ідентифікатори
Символи	NRP1, BDCA4, CD304, NP1, NRP, VEGF165R, Neuropilin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 602069 MGI: 106206 HomoloGene: 2876 GeneCards: NRP1
Пов'язані генетичні захворювання
тетрада Фалло[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • heparin binding • vascular endothelial growth factor binding • GO:0019974 cytokine binding • semaphorin receptor activity • coreceptor activity • зв'язування з іоном металу • vascular endothelial growth factor-activated receptor activity • growth factor binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0005097, GO:0005099, GO:0005100 GTPase activator activity • protein kinase binding Клітинна компонента • гіалоплазма • мембрана • extracellular region • semaphorin receptor complex • cell surface • sorting endosome • integral component of membrane • growth cone • receptor complex • клітинна мембрана • аксон • soma • early endosome • neurofilament • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • міжклітинний простір • focal adhesion • neuron projection • glutamatergic synapse • integral component of postsynaptic membrane Біологічний процес • GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process • facioacoustic ganglion development • vascular endothelial growth factor signaling pathway • VEGF-activated neuropilin signaling pathway involved in axon guidance • toxin transport • cell migration involved in sprouting angiogenesis • semaphorin-plexin signaling pathway involved in axon guidance • positive regulation of retinal ganglion cell axon guidance • positive regulation of smooth muscle cell migration • sympathetic neuron projection guidance • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway • sensory neuron axon guidance • Ангіогенез • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade • animal organ morphogenesis • protein localization to early endosome • trigeminal nerve structural organization • regulation of axon extension involved in axon guidance • coronary artery morphogenesis • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway • neuron development • trigeminal nerve morphogenesis • angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis • commissural neuron axon guidance • negative regulation of axon extension involved in axon guidance • heart development • response to wounding • artery morphogenesis • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • branching involved in blood vessel morphogenesis • platelet-derived growth factor receptor signaling pathway • positive chemotaxis • facial nerve structural organization • hepatocyte growth factor receptor signaling pathway • axonal fasciculation • retina vasculature morphogenesis in camera-type eye • dorsal root ganglion morphogenesis • axon extension involved in axon guidance • sympathetic ganglion development • диференціація клітин • semaphorin-plexin signaling pathway involved in neuron projection guidance • cellular response to hepatocyte growth factor stimulus • dendrite development • sprouting angiogenesis • neuron migration • нейробіологія розвитку • regulation of retinal ganglion cell axon guidance • branchiomotor neuron axon guidance • gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus • negative regulation of axon extension • retinal ganglion cell axon guidance • renal artery morphogenesis • ventral trunk neural crest cell migration • positive regulation of endothelial cell proliferation • sympathetic nervous system development • endothelial tip cell fate specification • cell-cell signaling • regulation of vesicle-mediated transport • trigeminal ganglion development • positive regulation of cytokine activity • positive regulation of axon extension involved in axon guidance • axon guidance • vestibulocochlear nerve structural organization • multicellular organism development • neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development • endothelial cell chemotaxis • axonogenesis involved in innervation • dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus • motor neuron axon guidance • nerve development • cell migration • sympathetic neuron projection extension • semaphorin-plexin signaling pathway • GO:0072468 сигнальна трансдукція • otic placode development • motor neuron migration • outflow tract septum morphogenesis • substrate-dependent cell migration, cell extension • integrin-mediated signaling pathway • positive regulation of endothelial cell migration • actin cytoskeleton reorganization • regulation of Cdc42 protein signal transduction • substrate adhesion-dependent cell spreading • neuropilin signaling pathway • VEGF-activated neuropilin signaling pathway • positive regulation of phosphorylation • endothelial cell migration • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity • positive regulation of angiogenesis • positive regulation of filopodium assembly • positive regulation of stress fiber assembly • positive regulation of focal adhesion assembly • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading • positive regulation of actin cytoskeleton reorganization • postsynapse organization • basal dendrite development • basal dendrite arborization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	8829	18186
Ensembl	ENSG00000099250	ENSMUSG00000025810
UniProt	O14786	P97333
RefSeq (мРНК)	NM_001024628 NM_001024629 NM_001244972 NM_001244973 NM_003873 NM_001330068	NM_008737 NM_001358959 NM_001358960
RefSeq (білок)	NP_001019799 NP_001019800 NP_001231901 NP_001231902 NP_001316997 NP_003864	NP_032763 NP_001345888 NP_001345889
Локус (UCSC)	Хр. 10: 33.18 – 33.34 Mb	Хр. 8: 129.09 – 129.23 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

NRP1 (англ. Neuropilin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 923 амінокислот, а молекулярна маса — 103 134^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MERGLPLLCA		VLALVLAPAG		AFRNDKCGDT		IKIESPGYLT		SPGYPHSYHP
SEKCEWLIQA		PDPYQRIMIN		FNPHFDLEDR		DCKYDYVEVF		DGENENGHFR
GKFCGKIAPP		PVVSSGPFLF		IKFVSDYETH		GAGFSIRYEI		FKRGPECSQN
YTTPSGVIKS		PGFPEKYPNS		LECTYIVFVP		KMSEIILEFE		SFDLEPDSNP
PGGMFCRYDR		LEIWDGFPDV		GPHIGRYCGQ		KTPGRIRSSS		GILSMVFYTD
SAIAKEGFSA		NYSVLQSSVS		EDFKCMEALG		MESGEIHSDQ		ITASSQYSTN
WSAERSRLNY		PENGWTPGED		SYREWIQVDL		GLLRFVTAVG		TQGAISKETK
KKYYVKTYKI		DVSSNGEDWI		TIKEGNKPVL		FQGNTNPTDV		VVAVFPKPLI
TRFVRIKPAT		WETGISMRFE		VYGCKITDYP		CSGMLGMVSG		LISDSQITSS
NQGDRNWMPE		NIRLVTSRSG		WALPPAPHSY		INEWLQIDLG		EEKIVRGIII
QGGKHRENKV		FMRKFKIGYS		NNGSDWKMIM		DDSKRKAKSF		EGNNNYDTPE
LRTFPALSTR		FIRIYPERAT		HGGLGLRMEL		LGCEVEAPTA		GPTTPNGNLV
DECDDDQANC		HSGTGDDFQL		TGGTTVLATE		KPTVIDSTIQ		SEFPTYGFNC
EFGWGSHKTF		CHWEHDNHVQ		LKWSVLTSKT		GPIQDHTGDG		NFIYSQADEN
QKGKVARLVS		PVVYSQNSAH		CMTFWYHMSG		SHVGTLRVKL		RYQKPEEYDQ
LVWMAIGHQG		DHWKEGRVLL		HKSLKLYQVI		FEGEIGKGNL		GGIAVDDISI
NNHISQEDCA		KPADLDKKNP		EIKIDETGST		PGYEGEGEGD		KNISRKPGNV
LKTLDPILIT		IIAMSALGVL		LGAVCGVVLY		CACWHNGMSE		RNLSALENYN
FELVDGVKLK		KDKLNTQSTY		SEA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, диференціація клітин, нейрогенез.

Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію та з молекулою гепарину. Локалізований у клітинній мембрані, а також секретований назовні.

Нейропілін-1 на високому рівні експресується в клітинах слизового та нюхового епітелію, а також у ендотелії судин. Він є корецептором білка ACE2 для входу в клітину вірусу SARS-CoV-2.^[6] Взаємодія вірусу з нейропіліном значно підвищує рівень інфікування клітин^[7].

Література

• He Z., Tessier-Lavigne M. (1997). Neuropilin is a receptor for the axonal chemorepellent semaphorin III. Cell. 90: 739—751. PMID 9288753 doi:10.1016/S0092-8674(00)80534-6
• Soker S., Takashima S., Miao H.-Q., Neufeld G., Klagsbrun M. (1998). Neuropilin-1 is expressed by endothelial and tumor cells as an isoform-specific receptor for vascular endothelial growth factor. Cell. 92: 735—745. PMID 9529250 doi:10.1016/S0092-8674(00)81402-6
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Gluzman-Poltorak Z., Cohen T., Herzog Y., Neufeld G. (2000). Neuropilin-2 is a receptor for the vascular endothelial growth factor (VEGF) forms VEGF-145 and VEGF-165. J. Biol. Chem. 275: 18040—18045. PMID 10748121 doi:10.1074/jbc.M909259199
• Lee C.C., Kreusch A., McMullan D., Ng K., Spraggon G. (2003). Crystal structure of the human neuropilin-1 b1 domain. Structure. 11: 99—108. PMID 12517344 doi:10.1016/S0969-2126(02)00941-3

Примітки

1. Захворювання, генетично пов'язані з NRP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8004 (англ.) . Архів оригіналу за 15 березня 2016. Процитовано 8 вересня 2017.
5. UniProt, O14786 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
6. Daly, James L.; Simonetti, Boris; Klein, Katja; Chen, Kai-En; Williamson, Maia Kavanagh; Antón-Plágaro, Carlos; Shoemark, Deborah K.; Simón-Gracia, Lorena; Bauer, Michael; Hollandi, Reka; Greber, Urs F.; Horvath, Peter; Sessions, Richard B.; Helenius, Ari; Hiscox, Julian A.; Teesalu, Tambet; Matthews, David A.; Davidson, Andrew D.; Collins, Brett M.; Cullen, Peter J.; Yamauchi, Yohei (2020). Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection. Science. 370 (6518): 861—865. doi:10.1126/science.abd3072. ISSN 0036-8075.(англ.)
7. Cantuti-Castelvetri, Ludovico; Ojha, Ravi; Pedro, Liliana D.; Djannatian, Minou; Franz, Jonas; Kuivanen, Suvi; van der Meer, Franziska; Kallio, Katri; Kaya, Tuğberk; Anastasina, Maria; Smura, Teemu; Levanov, Lev; Szirovicza, Leonora; Tobi, Allan; Kallio-Kokko, Hannimari; Österlund, Pamela; Joensuu, Merja; Meunier, Frédéric A.; Butcher, Sarah J.; Winkler, Martin Sebastian; Mollenhauer, Brit; Helenius, Ari; Gokce, Ozgun; Teesalu, Tambet; Hepojoki, Jussi; Vapalahti, Olli; Stadelmann, Christine; Balistreri, Giuseppe; Simons, Mikael (2020). Neuropilin-1 facilitates SARS-CoV-2 cell entry and infectivity. Science. 370 (6518): 856—860. doi:10.1126/science.abd2985. ISSN 0036-8075.

Див. також

• Хромосома 10

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»