ST6GALNAC2

ST6GALNAC2
Identifikatori
Aliasi	ST6GALNAC2
Vanjski ID-jevi	OMIM: 610137 MGI: 107553 HomoloGene: 4714 GeneCards: ST6GALNAC2
Lokacija gena (čovjek) Hrom. Hromosom 17 (čovjek)[1] Bend 17q25.1 Početak 76,565,377 bp[1] Kraj 76,586,956 bp[1]
Lokacija gena (miš) Hrom. Hromosom 11 (miš)[2] Bend 11|11 E2 Početak 116,566,129 bp[2] Kraj 116,585,694 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena Molekularna funkcija • glycosyltransferase activity • aktivnost sa transferazom • sialyltransferase activity • alpha-N-acetylgalactosaminide alpha-2,6-sialyltransferase activity Ćelijska komponenta • integral component of membrane • Golđijev aparat • membrana • Golđijeva membrana Biološki proces • sialylation • oligosaccharide metabolic process • O-glycan processing • protein N-linked glycosylation via asparagine • GO:0033578, GO:0033577, GO:0033575, GO:0033576 protein glycosylation • protein O-linked glycosylation • protein sialylation Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
Vrste	Čovjek	Miš
Entrez	10610	20446
Ensembl	ENSG00000070731	ENSMUSG00000057286
UniProt	Q9UJ37	P70277
RefSeq (mRNK)	NM_006456	NM_009180
RefSeq (bjelančevina)	NP_006447	NP_033206
Lokacija (UCSC)	Chr 17: 76.57 – 76.59 Mb	Chr 11: 116.57 – 116.59 Mb
PubMed pretraga	[3]	[4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek Pogledaj/uredi – miš

Alfa-N-acetilgalaktozaminid alfa-2,6-sijaltransferaza 2 je enzim koji je kod ljudi kodiran genom ST6GALNAC2.^[5][6]

Dužina polipeptidnog lanca je 374 aminokiseline, a molekulska težina 41.939.^[7]

Aminokiselinska sekvenca

Simboli

C: Cistein
D: Asparaginska kiselina
E: Glutaminska kiselina
F: Fenilalanin
G: Glicin
H: Histidin
I: Izoleucin
K: Lizin
L: Leucin
M: Metionin
N: Asparagin
P: Prolin
Q: Glutamin
R: Arginin
S: Serin
T: Treonin
V: Valin
W: Triptofan
Y: Tirozin

10		20		30		40		50
MGLPRGSFFW		LLLLLTAACS		GLLFALYFSA		VQRYPGPAAG		ARDTTSFEAF
FQSKASNSWT		GKGQACRHLL		HLAIQRHPHF		RGLFNLSIPV		LLWGDLFTPA
LWDRLSQHKA		PYGWRGLSHQ		VIASTLSLLN		GSESAKLFAP		PRDTPPKCIR
CAVVGNGGIL		NGSRQGPNID		AHDYVFRLNG		AVIKGFERDV		GTKTSFYGFT
VNTMKNSLVS		YWNLGFTSVP		QGQDLQYIFI		PSDIRDYVML		RSAILGVPVP
EGLDKGDRPH		AYFGPEASAS		KFKLLHPDFI		SYLTERFLKS		KLINTHFGDL
YMPSTGALML		LTALHTCDQV		SAYGFITSNY		WKFSDHYFER		KMKPLIFYAN
HDLSLEAALW		RDLHKAGILQ		LYQR

ST6GALNAC2 pripada porodici sijaltransferaza koje dodaju sijalne kiseline u nereducirajuće krajeve glikokonjugata. Na površini ćelije, ove modifikacije imaju ulogu u interakcijama ćelija-ćelija i ćelija-supstrat, adheziji bakterija i ciljanju proteina (Samyn-Petit et al., 2000).

Kloniranje i ekspresija

PCR-om, koristeći cDNK biblioteku ćelijskih linija ljudskog karcinoma dojke i degeneriranog prajmera zasnovanog na sijalnim motivima enzima kokoši i miša, nakon čega slijede analiza baze podataka i 3-prime RACE, Samyn-Petit et al. (2000) klonirali su ST6GALNAC2. Izvedeni protein sadrži 374 aminokiseline i ima 74,6% aminokiselinskog identiteta s mišjim proteinom. ST6GAlNAC2 je transmembranski glikoprotein tipa II s N-terminalnim citoplazmatskim repom, kratkim transmembranskim segmentom, peteljkom i katalitskim domenom od 347 aminokiselina, koji sadrži sijalne motive L, S i VS. Ima tri potencijalna mjesta N-glikozilacije. Northern blot analizom detektirane su 2,0 i 1,9 kb ST6GALNAC2 iRNK obilno eksprimirabe u skeletnim mišićima.

Ekspresija je bila slabija u srcu, a vrlo slaba ili neotkrivena u svim ostalim ispitivanim tkivima. ST6GALNAC2 je eksprimiran na različitim nivoima u nekoliko ćelijskih linija ljudskog karcinoma, ali nije izražen u limfoidnim i mijeloidnim ćelijama. Diferencijalnim prikazom za identifikaciju gena smanjenih u ćelijskim linijama karcinoma dojke, nakon čega slijedi pregled normalne cDNK u biblioteci epitelnih ćelija dojke, Sotiropoulou et al. (2002) klonirali su ST6GALNAC2, koji su nazvali SAITL1. Izvedeni protein od 374 aminokiselina ima izračunatu molekularnu masu od 42 kD. Sotiropoulou et al. (2002) identificirali su mjesto fosforilacije u ST6GALNAC2. Northern blot analizom otkriveni su transkripti od 2,5 i 1,8 kb u normalnim ćelijskim linijama mliječnog epitela. U normalnim tkivima, ekspresija je bila obilna u srcu, plućima, skeletnim mišićima, bubrezima i gušterači, ekspresija je bila niska u posteljici, vrlo niska u jetri i neotkrivena u mozgu.

Razina ST6GALNAC2 je smanjena u ćelijskim linijama karcinoma dojke i ćelijskih linija malignog tumora prostate, u usporedbi s normalnim ćelijskim linijama dojke i epitela prostate.

Funkcija gena

Samyn-Petit et al. (2000) otkrili su da je topivi oblik ST6GALNAC2 efikasno posredovao prenos sijalne kiseline sa CMP-Neu5Ac na O-povezane oligosaharide fetuina (AHSG; 138680) i asialofetuina. ST6GALNAC2 je kao akceptore koristio i Gal-beta-1,3-GalNAc i Neu5Ac-alfa-2,3-Gal-beta-1,3-GalNAc. Glikolipidi i arilglikozidi nisu služili kao akceptorski supstrat. Tretman sialidazom potvrdio je da je sijalnska kiselina prenesena ST6GALNAC2 u alfa-2,6 vezi sa unutrašnjim ostatkom GalNAc.

Hibridnom analizom somatskih ćelija, Sotiropoulou et al. (2002) mapirali su gen ST6GALNAC2 na hromosomu 17, regija 17q23-qter.^[8][9]

Reference

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000070731 - Ensembl, maj 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000057286 - Ensembl, maj 2017
3. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
5. Sotiropoulou G, Kono M, Anisowicz A, Stenman G, Tsuji S, Sager R (maj 2002). "Identification and functional characterization of a human GalNAc [alpha]2,6-sialyltransferase with altered expression in breast cancer". Mol Med. 8 (1): 42–55. doi:10.1007/BF03402002. PMC 2039932. PMID 11984005.
6. "Entrez Gene: ST6GALNAC2 ST6 (alpha-N-acetyl-neuraminyl-2,3-beta-galactosyl-1,3)-N-acetylgalactosaminide alpha-2,6-sialyltransferase 2".
7. "UniProt, Q9UJ37". Pristupljeno 12. 6. 2021.
8. Samyn-Petit, B., Krzewinski-Recchi M.-A., Steelant, W. F. A., Delannoy, P., Harduin-Lepers, A. Molecular cloning and functional expression of human ST6GalNAc II: molecular expression in various human cultured cells. Biochim. Biophys. Acta 1474: 201-211, 2000. PubMed: 10742600
9. Sotiropoulou, G., Kono, M., Anisowicz, A., Stenman, G., Tsuji, S., Sager, R. Identification and functional characterization of a human GalNAc alpha-2,6-sialyltransferase with altered expression in breast cancer. Molec. Med. 8: 42-55, 2002. [PubMed]: 11984005

Dopunska literatura

• Li GS, Zhu L, Zhang H, et al. (2007). "Variants of the ST6GALNAC2 promoter influence transcriptional activity and contribute to genetic susceptibility to IgA nephropathy". Hum. Mutat. 28 (10): 950–7. doi:10.1002/humu.20543. PMID 17480010. S2CID 7286057.
• Raska M, Moldoveanu Z, Suzuki H, et al. (2007). "Identification and characterization of CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 alpha2,6-sialyltransferase in IgA1-producing cells". J. Mol. Biol. 369 (1): 69–78. doi:10.1016/j.jmb.2007.03.002. PMC 1995659. PMID 17418236.
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
• Colland F, Jacq X, Trouplin V, et al. (2004). "Functional proteomics mapping of a human signaling pathway". Genome Res. 14 (7): 1324–32. doi:10.1101/gr.2334104. PMC 442148. PMID 15231748.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
• Samyn-Petit B, Krzewinski-Recchi MA, Steelant WF, et al. (2000). "Molecular cloning and functional expression of human ST6GalNAc II. Molecular expression in various human cultured cells". Biochim. Biophys. Acta. 1474 (2): 201–11. doi:10.1016/s0304-4165(00)00020-9. PMID 10742600.
• Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
• Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.