Analiza sekvence GBP2 pokazala je prisustvo RNK-vezujućeg domena koji se sastoji od tri motiva prepoznavanja RNK (RRM) i SR domena. Amino terminal GBp2 dijeli četiri motiva ponavljanja Arg-Gly-Gly (RGG) i devet serinskih ostataka u kontekstu arginin/serinskih motiva.[9]
SR domen GBP2 je mjesto fosforilacija za SR specifičnu protein-kinazu SRPK (sky1) koja usmjerava jedarnu lokalizaciju GBP2.
Svinjski GBP2 ima veliku sličnost u pogledu N-terminala koji je globulski domen i sadrži funkciju GTPaza. Međutim, C-terminal ima spiralni domen koji je manje konzerviran.[10]
Studija na goveđem genu GBP2 pokazala je važnost GBP2 u regulaciji proliferacije ćelija i otpornosti na infekciju patogenom, kao što je Izlaganje antivirusnoj aktivnosti protiv virusagripe.[12]
GPB2 promovira oksidativno ubijanje i isporučuje antimikrobnepeptide u autofagolizosom, pružajući široku zaštitu domaćina od različitih klasa patogena. Tokom virusne infekcije, porodica GBP (GBP1, GBP2 i GBP5) ima vitalnu ulogu u aktiviranju kanonskog i nekanonskog inflamasoma na odgovor na infekciju patogenom putem Chlamydia muridarum.[13]
Gen GBP2 može komunicirati sa RNK, preko domena RRM1 i RRM2. RRM2 domen može prepoznati osnovni motiv GGUC prisutan u RNK. Osim toga, identificiran je novi tip RRM domena koji može komunicirati sa kompleksom THO/TREX.[17]
Gen GBp2 može surađivati sa TREX (transkripcija-eksport) kompleksom; multimerni kompleks ima različite transkripcijske i eksportne faktore kao što su Yra1 i Sub2.[17]
Kod pacijenata s migrenom identificirana je misens mutacija GBP2 (A907G). U prvom koraku može dovesti do vazomotorne disfunkcije, a zatim do glavobolje.[11]
GBP2 se smatra kontrolnim faktorom za proliferaciju i širenje u tumorskoj ćeliji. Visoka ekspresija GBP2 povezana je s boljom dijagnozom raka dojke. P53 može regulirati GBP2 i imati esencijalnu ulogu u razvoju tumora, inhibicijom metaloproteinaze MM9 kao i NF-Kappa B i proteina Rac.[18]
Nivo transkripcije GBP2 također je reguliran i putem dva faktora transkripcije STAT1 i IRF1. Ekspresija GBP2 ima jaku korelaciju sa metagenom T-ćelija što se čini povezanom sa infiltracijom T-ćelija u rak dojke.[18]
Međutim, nedavna studija je pokazala da GBP2 može regulirati protein 1 (Drp1) povezan s dinaminom, kako bi blokirao translokaciju Drp1 u mitohondrije, što dovodi do slabljenja Drp1 ovisne mitohondrijske fisije i također invazija ćelija raka dojke.[19]
^Ma G, Huang J, Sun N, Liu X, Zhu M, Wu Z, Zhao S (maj 2008). "Molecular characterization of the porcine GBP1 and GBP2 genes". Molecular Immunology. 45 (10): 2797–807. doi:10.1016/j.molimm.2008.02.007. PMID18346789.
^ abGodoy P, Cadenas C, Hellwig B, Marchan R, Stewart J, Reif R, Lohr M, Gehrmann M, Rahnenführer J, Schmidt M, Hengstler JG (juli 2014). "Interferon-inducible guanylate binding protein (GBP2) is associated with better prognosis in breast cancer and indicates an efficient T cell response". Breast Cancer. 21 (4): 491–9. doi:10.1007/s12282-012-0404-8. PMID23001506. S2CID8338232.
Maruyama K, Sugano S (januar 1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID8125298.
Nitsche EM, Moquin A, Adams PS, Guenette RS, Lakins JN, Sinnecker GH, Kruse K, Tenniswood MP (maj 1996). "Differential display RT PCR of total RNA from human foreskin fibroblasts for investigation of androgen-dependent gene expression". American Journal of Medical Genetics. 63 (1): 231–8. doi:10.1002/(SICI)1096-8628(19960503)63:1<231::AID-AJMG40>3.0.CO;2-M. PMID8723115.
Vestal DJ, Gorbacheva VY, Sen GC (novembar 2000). "Different subcellular localizations for the related interferon-induced GTPases, MuGBP-1 and MuGBP-2: implications for different functions?". Journal of Interferon & Cytokine Research. 20 (11): 991–1000. doi:10.1089/10799900050198435. PMID11096456.