SOD1

SOD1
Dostupne strukture PDB Pretraga ortologa: PDBe RCSB Spisak PDB ID kodova 1AZV, 1BA9, 1DSW, 1FUN, 1HL4, 1HL5, 1KMG, 1L3N, 1MFM, 1N18, 1N19, 1OEZ, 1OZT, 1OZU, 1P1V, 1PTZ, 1PU0, 1RK7, 1SOS, 1SPD, 1UXL, 1UXM, 2AF2, 2C9S, 2C9U, 2C9V, 2GBT, 2GBU, 2GBV, 2LU5, 2MP3, 2NNX, 2R27, 2V0A, 2VR6, 2VR7, 2VR8, 2WKO, 2WYT, 2WYZ, 2WZ0, 2WZ5, 2WZ6, 2XJK, 2XJL, 2ZKW, 2ZKX, 2ZKY, 3CQP, 3CQQ, 3ECU, 3ECV, 3ECW, 3GQF, 3GTV, 3GZO, 3GZP, 3GZQ, 3H2P, 3H2Q, 3HFF, 3K91, 3KH3, 3KH4, 3LTV, 3QQD, 3RE0, 3T5W, 4A7G, 4A7Q, 4A7S, 4A7T, 4A7U, 4A7V, 4B3E, 4BCY, 4BCZ, 4BD4, 4FF9, 4MCM, 4MCN, 4NIN, 4NIP, 4OH2, 4XCR
Identifikatori
Aliasi	SOD1
Vanjski ID-jevi	OMIM: 147450 MGI: 98351 HomoloGene: 392 GeneCards: SOD1
Lokacija gena (čovjek) Hrom. Hromosom 21 (čovjek)[1] Bend 21q22.11 Početak 31,659,666 bp[1] Kraj 31,668,931 bp[1]
Lokacija gena (miš) Hrom. Hromosom 16 (miš)[2] Bend 16 C3.3|16 51.56 cM Početak 90,017,642 bp[2] Kraj 90,023,217 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena Molekularna funkcija • vezivanje iona metala • vezivanje enzima • oxidoreductase activity • superoxide dismutase activity • protein homodimerization activity • vezivanje iona cinka • GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine • copper ion binding • protein phosphatase 2B binding • chaperone binding • antioxidant activity • vezivanje identičnih proteina • superoxide dismutase copper chaperone activity Ćelijska komponenta • citoplazma • citosol • mitochondrial intermembrane space • extracellular region • mitohondrija • neuron projection • dendrite cytoplasm • dense core granule • jedro • myelin sheath • Peroksisom • Lizozom • Egzosom • GO:0005578 Vanćelijski matriks • ćelijska membrana • secretory granule • nukleoplazma • soma • mitochondrial matrix • GO:0016023 citoplazmatska vezikula • axon cytoplasm • Vanćelijsko • GO:0009327 makromolekulani kompleks Biološki proces • GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process • muscle cell cellular homeostasis • response to copper ion • Placentacija • response to amphetamine • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity • response to heat • response to organic substance • anterograde axonal transport • Spermatogeneza • response to ethanol • neurofilament cytoskeleton organization • heart contraction • embryo implantation • locomotory behavior • thymus development • removal of superoxide radicals • GO:0043087, GO:0032313, GO:0032319, GO:0032314, GO:0043088 regulation of GTPase activity • transmission of nerve impulse • GO:1904576 response to antibiotic • myeloid cell homeostasis • GO:0001306 response to oxidative stress • reactive oxygen species metabolic process • regulation of T cell differentiation in thymus • retina homeostasis • response to nutrient levels • hydrogen peroxide biosynthetic process • regulation of protein kinase activity • negative regulation of cholesterol biosynthetic process • cellular response to potassium ion • retrograde axonal transport • glutathione metabolic process • response to antipsychotic drug • negative regulation of apoptotic process • cellular response to cadmium ion • response to carbon monoxide • regulation of blood pressure • response to axon injury • relaxation of vascular associated smooth muscle • ovarian follicle development • cellular response to ATP • response to hydrogen peroxide • superoxide metabolic process • peripheral nervous system myelin maintenance • response to superoxide • GO:0032737 positive regulation of cytokine production • regulation of multicellular organism growth • GO:0010260 starenje • platelet degranulation • sluh • superoxide anion generation • auditory receptor cell stereocilium organization • regulation of mitochondrial membrane potential • positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway • positive regulation of apoptotic process • positive regulation of superoxide anion generation • regulation of organ growth • cellular iron ion homeostasis • GO:0001315 response to reactive oxygen species • cellular response to oxidative stress • interleukin-12-mediated signaling pathway • negative regulation of inflammatory response • positive regulation of phagocytosis Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
Vrste	Čovjek	Miš
Entrez	6647	20655
Ensembl	ENSG00000142168	ENSMUSG00000022982
UniProt	P00441	P08228
RefSeq (mRNK)	NM_000454	NM_011434
RefSeq (bjelančevina)	NP_000445	NP_035564
Lokacija (UCSC)	Chr 21: 31.66 – 31.67 Mb	Chr 16: 90.02 – 90.02 Mb
PubMed pretraga	[3]	[4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek Pogledaj/uredi – miš

Superoksid-dismutaza Cu-Zn, poznata i kao superoksid-dismutaza 1 ili SOD1 jest enzim koji je kod ljudi kodiran genom SOD1 sa hromosoma 21. SOD1 je jedna od tri ljudske superoksid-dismutaze.^[5][6] Uključen je u apoptoze i porodičnu amiotrofnnu lateralnu sklerozu.^[6]

Aminokiselinska sekvenca

Dužina polipeptidnog lanca je 154 aminokiseline, a molekulska težina 15.936 Da.^[7]

• C: Cistein
• D: Asparaginska kiselina
• E: Glutaminska kiselina
• F: Fenilalanin
• G: Glicin
• H: Histidin
• I: Izoleucin
• K: Lizin
• L: Leucin
• M: Metionin
• N: Asparagin
• P: Prolin
• Q: Glutamin
• R: Arginin
• S: Serin
• T: Treonin
• V: Valin
• W: Triptofan
• Y: Tirozin

10		20		30		40		50
MATKAVCVLK		GDGPVQGIIN		FEQKESNGPV		KVWGSIKGLT		EGLHGFHVHE
FGDNTAGCTS		AGPHFNPLSR		KHGGPKDEER		HVGDLGNVTA		DKDGVADVSI
EDSVISLSGD		HCIIGRTLVV		HEKADDLGKG		GNEESTKTGN		AGSRLACGVI
GIAQ

Struktura

SOD1 je 32 kDa-ski homodimer koji formira β-barel i sadrži unutarmolekulskuu disulfidnu vezu i bijezgarno Cu/Zn mjesto u svakoj podjedinici. Ovo Cu/Zn mjesto sadrži po ion bakra i cinka i odgovorno je za kataliziranje disproporcioniranja superoksida u vodik-peroksid i dikisik.^[8][9] Proces sazrijevanja ovog proteina je složen i nije u potpunosti shvaćen, uključujući selektivno vezivanje iona bakra i cinka, formiranje unutarpodjedinične disulfidne veze između Cys-57 i Cys-146 i dimerizaciju dvije podjedinice . Bakarni šaperon za Sod1 (CCS) olakšava inserciju bakra i oksidaciju disulfida. Iako se SOD1 sintetizira u citosolu i tamo može sazrijeti, dio eksprimiranog i još nezrelog SOD1 usmjerenog na mitohondrije mora biti umetnut u međumembranski prostor. Tamo formira disulfidnu vezu, iako ne metalizaciju, potrebnu za njegovo sazrevanje.^[9] Zreli protein je veoma stabilan,^[10] ali nestabilan u svojim oblicima bez metala i redukovanim disulfidom.^[8][9][10] Ovo se manifestira in vitro, jer gubitak metalnih iona dovodi do povećana agregacija SOD1, te u modelima bolesti, gdje je uočena niska metalizacija za nerastvorljivi SOD1. Štaviše, površinski izloženi redukovani cisteini mogli bi učestvovati u disulfidnom unakrsnom vezanju i, prema tome, agregaciji.^[8]

Funkcija

SOD1 veže ione bakra i cinka i jedna je od tri superoksid-dismutaza odgovornih za uništavanje slobodnih superoksidnih radikala u tijelu. Kodirani izozim je rastvorljivi citoplazmatski i mitohondrijski intermembranski prostorni protein, koji djeluje kao homodimer za pretvaranje prirodnih, ali štetnih, superoksidnih radikala u molekulski kisik i vodik-peroksid .^[7][9] Vodik-peroksid se tada može razgraditi drugim enzimom koji se zove katalaza.

Pretpostavlja se da SOD1 nalazi na vanjskoj mitohondrijskoj membrani (OMM), gdje bi se stvarali superoksidni anioni ili međumembranski prostor. Tačni mehanizmi za njegovu lokalizaciju ostaju nepoznati, ali njegovo agregiranje u OMM pripisuje se povezanosti sa BCL-2. SOD1 divljeg tipa pokazao je antiapoptotska svojstva u nervnim kulturama, dok je za mutantni SOD1 uočeno da promovira apoptoze u mitohondrijama kičmene moždine, ali ne i u mitohondrijama jetre, iako je podjednako eksprimiran u oba organa. Dva modela sugeriraju da SOD1 inhibira apoptozu interakcijom sa BCL-2 proteinima ili samim mitohondrijama.^[6]

Klinički značaj

Uloga u oksidativnom stresu

Najvažnije, SOD1 je ključan u oslobađanju reaktivnih vrsta kisika (ROS) tokom oksidativnog stresa usljed ishemijsko-reperfuzijske povrede, posebno u miokardu kao dio srčanog udara (takođe poznatog kao ishemijska srčana bolest). Ishemijska bolest srca, koja je posljedica okluzije jedne od glavnih koronarnih arterija, još uvijek je vodeći uzrok morbiditeta i smrtnosti u zapadnom društvu.^[11][12] Tokom reperfuzije ishemije, oslobađanje ROS značajno doprinosi oštećenju i smrti ćelije putem direktnog efekta, kao i putem apoptotskih signala. Poznato je da SOD1 ima kapacitet da ograniči štetne efekte ROS-a. Kao takav, SOD1 je važan zbog svojih kardioprotektivnih efekata.^[13] Osim toga, SOD1 je uključen u kardiozaštitu protiv ishemijsko-reperfuzijske ozljede, kao što je tokom ishemijskog predkondicioniranja srca.^[14] Iako je poznato da veliki nalet ROS-a dovodi do oštećenja ćelija, njegovo umjereno oslobađanje iz mitohondrija, koje se događa tokom nesmrtonosnih kratkih epizoda ishemije, može imati značajnu pokretačku ulogu u putevima transdukcije signala ishemijskog predkondicioniranja što dovodi do smanjenja oštećenje ćelije. Čak je uočeno da tokom ovog oslobađanja ROS-a, SOD1 ima važnu ulogu u regulaciji apoptotske signalizacije i ćelijske smrti.

U jednoj studiji, genske delecije su prijavljene u dva porodična slučaja keratokonusa.^[15] Miševi kojima nedostaje SOD1 imaju povećan gubitak mišićne mase povezan sa starenjem (sarkopenija), rani razvoj katarakta, degeneracija žute mrlje; javljaju se i involucija timusa, hepatoćelijski karcinom i skraćeni životni vijek.^[16][17]

Amiotrofna lateralna skleroza (Lou Gehrigova bolest)

Mutacije (preko 150 do danas identifikovanih) u ovom genu povezane su sa porodičnom amiotrofnom lateralnom sklerozom.^[18][19][20] However, several pieces of evidence also show that wild-type SOD1, under conditions of cellular stress, is implicated in a significant fraction of sporadic ALS cases, which represent 90% of ALS patients.^[21] Najčešće mutacije su A4V (u SAD) i H46R (Japan). Na Islandu je pronađen samo SOD1-G93S. Najproučavaniji ALS model miša je G93A. Za ovaj gen su prijavljene rijetke varijante transkripta.^[7]

Gotovo sve poznate mutacije SOD1 koje izazivaju ALS djeluju na dominantno način; jedna mutantna kopija gena SOD1 dovoljna je da izazove bolest. Tačan molekularni mehanizam (ili mehanizmi) pomoću kojih mutacije SOD1 uzrokuju bolest nisu poznati. Čini se da je to neka vrsta toksičnog povećanja funkcije,^[20] jer mnogi mutanti SOD1 povezani sa bolestima (uključujući G93A i A4V) zadržavaju enzimsku aktivnost, a Sod1 nokaut miševi ne razvijaju ALS (iako pokazuju jaka distalna motorna neuropatija zavisna od starosti).

ALS je neurodegenerativna bolest koju karakterizira selektivni gubitak motornih neuron akoji uzrokuje atrofiju mišića. DNK-oksidacijski proizvod 8-OHdG je dobro utvrđen marker oksidativnog oštećenja DNK. 8-OHdG akumulira se u mitohondriama kičmenih motornih neurona osoba s ALS-om.^[22] Kod transgenih ALS miševa koji nose mutantni gen SOD1, 8-OHdG akumulira se također u mitohondrijskoj DNK motornih neurona kičme.^[23] Ovi nalazi sugeriraju da oksidativno oštećenje mitohondrijske DNK motornih neurona zbog izmijenjenog SOD1 može biti značajan faktor u etiologiji ALS-a.

Mutacija A4V

A4V (alanin na kodonu 4 promijenjen u valin) najčešća je mutacija koja uzrokuje ALS u populaciji SAD-a, s približno 50% pacijenata sa SOD1-ALS-om koji nosi mutaciju A4V.^[24][25][26] Otprilike 10% svih američkih porodičnih slučajeva ALS-a uzrokovano je heterozigotnim mutacijama A4V u SOD1. Mutacija se rijetko može naći izvan Amerike.

Nedavno je procijenjeno da se mutacija A4V dogodila prije 540 generacija (~12.000 godina). Haplotip koji oma mutaciju sugerira da je mutacija A4V nastala kod azijskih predaka autohtonih Amerikanaca, koji su do Amerike stigli kroz Beringov tjesnac.^[27]

A4V pripada mutantima sličnim WT. Pacijenti sa A4V mutacijama pokazuju promjenjivu dob početka, ali ujednačeno vrlo brz tok bolesti, sa prosječnim preživljavanjem nakon početka od 1,4 godine (nasuprot 3–5 godina s drugim dominantnim SOD1 mutacijama, a u nekim slučajevima kao što je H46R, znatno duže). Ovo preživljavanje je znatno kraće od nemutantnog SOD1 povezanog ALS-a.

Mutacija H46R

H46R (histidin na kodonu 46 promijenjen u arginin) je najčešća mutacija koja uzrokuje ALS u japanskoj populaciji, sa oko 40% pacijenata koji nose ovu mutaciju. H46R uzrokuje dubok gubitak vezivanja bakra u aktivnom mjestu SOD1 i, kao takav, H46R je enzimski neaktivan. Tok bolesti ove mutacije je izuzetno dug, sa tipskim vremenom od početka do smrti preko 15 godina.^[28][29]

Downov sindrom

Downov sindrom (DS) je uzrokovan triplikacijom hromosoma 21. Smatra se da je oksidativni stres važan osnovni faktor u patološkim promjenama povezanih sa DS. Čini se da je oksidativni stres posljedica umnožavanja i povećane ekspresije gena SOD1, koji se nalazi u hromosomu 21. Povećana ekspresija SOD1 vjerovatno uzrokuje povećanu proizvodnju vodik-peroksida, što dovodi do povećane ćelijske ozljede.

Utvrđeno je da su nivoi 8-OHdG u DNK osoba sa DS, izmjereni u pljuvački, značajno viši nego u kontrolnim grupama.^[30] Nivoi 8-OHdG također su povećani u bijelim krvnim zrncima (leukocitima) osoba sa DS u poređenju sa kontrolom.^[31] Ovi nalazi sugeriraju da oksidativno oštećenje DNK može dovesti do nekih kliničkih obilježja DS-a.

Interakcije

Pokazano je da SOD1 ima interakcije sa CCS^[32] i Bcl-2.^{[33][34][35][36]}

Reference

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000142168 - Ensembl, maj 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022982 - Ensembl, maj 2017
3. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
5. Milani P, Gagliardi S, Cova E, Cereda C (2011). "SOD1 Transcriptional and Posttranscriptional Regulation and Its Potential Implications in ALS". Neurology Research International. 2011: 1–9. doi:10.1155/2011/458427. PMC 3096450. PMID 21603028.
6. Rosen DR, Siddique T, Patterson D, Figlewicz DA, Sapp P, Hentati A, Donaldson D, Goto J, O'Regan JP, Deng HX (mart 1993). "Mutations in Cu/Zn superoxide dismutase gene are associated with familial amyotrophic lateral sclerosis". Nature. 362 (6415): 59–62. Bibcode:1993Natur.362...59R. doi:10.1038/362059a0. PMID 8446170. S2CID 265436.
7. "Entrez Gene: SOD1 superoxide dismutase 1, soluble (amyotrophic lateral sclerosis 1 (adult))".
8. Estácio SG, Leal SS, Cristóvão JS, Faísca PF, Gomes CM (februar 2015). "Calcium binding to gatekeeper residues flanking aggregation-prone segments underlies non-fibrillar amyloid traits in superoxide dismutase 1 (SOD1)". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1854 (2): 118–26. doi:10.1016/j.bbapap.2014.11.005. PMID 25463043.
9. Sea K, Sohn SH, Durazo A, Sheng Y, Shaw BF, Cao X, Taylor AB, Whitson LJ, Holloway SP, Hart PJ, Cabelli DE, Gralla EB, Valentine JS (januar 2015). "Insights into the role of the unusual disulfide bond in copper-zinc superoxide dismutase". The Journal of Biological Chemistry. 290 (4): 2405–18. doi:10.1074/jbc.M114.588798. PMC 4303690. PMID 25433341.
10. Khare SD, Caplow M, Dokholyan NV (oktobar 2004). "The rate and equilibrium constants for a multistep reaction sequence for the aggregation of superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (42): 15094–9. Bibcode:2004PNAS..10115094K. doi:10.1073/pnas.0406650101. PMC 524068. PMID 15475574.
11. Murray CJ, Lopez AD (maj 1997). "Alternative projections of mortality and disability by cause 1990-2020: Global Burden of Disease Study". Lancet. 349 (9064): 1498–504. doi:10.1016/S0140-6736(96)07492-2. PMID 9167458. S2CID 10556268.
12. Braunwald E, Kloner RA (novembar 1985). "Myocardial reperfusion: a double-edged sword?". The Journal of Clinical Investigation. 76 (5): 1713–9. doi:10.1172/JCI112160. PMC 424191. PMID 4056048.
13. Maslov LN, Naryzhnaia NV, Podoksenov IuK, Prokudina ES, Gorbunov AS, Zhang I, Peĭ ZhM (januar 2015). "[Reactive oxygen species are triggers and mediators of an increase in cardiac tolerance to impact of ischemia-reperfusion]". Rossiĭskii Fiziologicheskiĭ Zhurnal Imeni I.M. Sechenova / Rossiĭskaia Akademiia Nauk. 101 (1): 3–24. PMID 25868322.
14. Liem DA, Honda HM, Zhang J, Woo D, Ping P (decembar 2007). "Past and present course of cardioprotection against ischemia-reperfusion injury". Journal of Applied Physiology. 103 (6): 2129–36. doi:10.1152/japplphysiol.00383.2007. PMID 17673563.
15. Udar N, Atilano SR, Brown DJ, Holguin B, Small K, Nesburn AB, Kenney MC (august 2006). "SOD1: a candidate gene for keratoconus". Investigative Ophthalmology & Visual Science. 47 (8): 3345–51. doi:10.1167/iovs.05-1500. PMID 16877401.
16. Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H (august 2007). "Trends in oxidative aging theories". Free Radical Biology & Medicine. 43 (4): 477–503. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034. PMID 17640558.
17. Cabaña-Muñoz ME, Parmigiani-Izquierdo JM, Bravo-González LA, Kyung HM, Merino JJ (juni 2015). "Increased Zn/Glutathione Levels and Higher Superoxide Dismutase-1 Activity as Biomarkers of Oxidative Stress in Women with Long-Term Dental Amalgam Fillings: Correlation between Mercury/Aluminium Levels (in Hair) and Antioxidant Systems in Plasma". PLOS ONE. 10 (6): e0126339. Bibcode:2015PLoSO..1026339C. doi:10.1371/journal.pone.0126339. PMC 4468144. PMID 26076368.
18. Conwit RA (decembar 2006). "Preventing familial ALS: a clinical trial may be feasible but is an efficacy trial warranted?". Journal of the Neurological Sciences. 251 (1–2): 1–2. doi:10.1016/j.jns.2006.07.009. PMID 17070848. S2CID 33105812.
19. Al-Chalabi A, Leigh PN (august 2000). "Recent advances in amyotrophic lateral sclerosis". Current Opinion in Neurology. 13 (4): 397–405. doi:10.1097/00019052-200008000-00006. PMID 10970056. S2CID 21577500.
20. Redler RL, Dokholyan NV (1. 1. 2012). "The complex molecular biology of amyotrophic lateral sclerosis (ALS)". Molecular Biology of Neurodegenerative Diseases. Progress in Molecular Biology and Translational Science. 107. str. 215–62. doi:10.1016/B978-0-12-385883-2.00002-3. ISBN 9780123858832. PMC 3605887. PMID 22482452.
21. Gagliardi S, Cova E, Davin A, Guareschi S, Abel K, Alvisi E, Laforenza U, Ghidoni R, Cashman JR, Ceroni M, Cereda C (august 2010). "SOD1 mRNA expression in sporadic amyotrophic lateral sclerosis". Neurobiology of Disease. 39 (2): 198–203. doi:10.1016/j.nbd.2010.04.008. PMID 20399857. S2CID 207065284.
22. Kikuchi H, Furuta A, Nishioka K, Suzuki SO, Nakabeppu Y, Iwaki T (april 2002). "Impairment of mitochondrial DNA repair enzymes against accumulation of 8-oxo-guanine in the spinal motor neurons of amyotrophic lateral sclerosis". Acta Neuropathol. 103 (4): 408–14. doi:10.1007/s00401-001-0480-x. PMID 11904761. S2CID 2102463.
23. Warita H, Hayashi T, Murakami T, Manabe Y, Abe K (april 2001). "Oxidative damage to mitochondrial DNA in spinal motoneurons of transgenic ALS mice". Brain Res. Mol. Brain Res. 89 (1–2): 147–52. doi:10.1016/S0169-328X(01)00029-8. PMID 11311985.
24. Rosen DR, Bowling AC, Patterson D, Usdin TB, Sapp P, Mezey E, McKenna-Yasek D, O'Regan J, Rahmani Z, Ferrante RJ (juni 1994). "A frequent ala 4 to val superoxide dismutase-1 mutation is associated with a rapidly progressive familial amyotrophic lateral sclerosis". Human Molecular Genetics. 3 (6): 981–7. doi:10.1093/hmg/3.6.981. PMID 7951249.
25. Cudkowicz ME, McKenna-Yasek D, Sapp PE, Chin W, Geller B, Hayden DL, Schoenfeld DA, Hosler BA, Horvitz HR, Brown RH (februar 1997). "Epidemiology of mutations in superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis". Annals of Neurology. 41 (2): 210–21. doi:10.1002/ana.410410212. PMID 9029070. S2CID 25595595.
26. Valentine JS, Hart PJ (april 2003). "Misfolded CuZnSOD and amyotrophic lateral sclerosis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (7): 3617–22. Bibcode:2003PNAS..100.3617V. doi:10.1073/pnas.0730423100. PMC 152971. PMID 12655070.
27. Broom WJ, Johnson DV, Auwarter KE, Iafrate AJ, Russ C, Al-Chalabi A, Sapp PC, McKenna-Yasek D, Andersen PM, Brown RH (januar 2008). "SOD1A4V-mediated ALS: absence of a closely linked modifier gene and origination in Asia". Neuroscience Letters. 430 (3): 241–5. doi:10.1016/j.neulet.2007.11.004. PMID 18055113. S2CID 46282375.
28. Muller FL, Liu Y, Jernigan A, Borchelt D, Richardson A, Van Remmen H (septembar 2008). "MnSOD deficiency has a differential effect on disease progression in two different ALS mutant mouse models". Muscle & Nerve. 38 (3): 1173–83. doi:10.1002/mus.21049. PMID 18720509. S2CID 23971601.
29. Bergemalm D, Jonsson PA, Graffmo KS, Andersen PM, Brännström T, Rehnmark A, Marklund SL (april 2006). "Overloading of stable and exclusion of unstable human superoxide dismutase-1 variants in mitochondria of murine amyotrophic lateral sclerosis models". The Journal of Neuroscience. 26 (16): 4147–54. doi:10.1523/JNEUROSCI.5461-05.2006. PMC 6673995. PMID 16624935.
30. Komatsu T, Duckyoung Y, Ito A, Kurosawa K, Maehata Y, Kubodera T, Ikeda M, Lee MC (septembar 2013). "Increased oxidative stress biomarkers in the saliva of Down syndrome patients". Arch. Oral Biol. 58 (9): 1246–50. doi:10.1016/j.archoralbio.2013.03.017. PMID 23714170.
31. Pallardó FV, Degan P, d'Ischia M, Kelly FJ, Zatterale A, Calzone R, Castello G, Fernandez-Delgado R, Dunster C, Lloret A, Manini P, Pisanti MA, Vuttariello E, Pagano G (august 2006). "Multiple evidence for an early age pro-oxidant state in Down Syndrome patients". Biogerontology. 7 (4): 211–20. doi:10.1007/s10522-006-9002-5. PMID 16612664. S2CID 13657691.
32. Casareno RL, Waggoner D, Gitlin JD (septembar 1998). "The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase". The Journal of Biological Chemistry. 273 (37): 23625–8. doi:10.1074/jbc.273.37.23625. PMID 9726962.
33. Pasinelli P, Belford ME, Lennon N, Bacskai BJ, Hyman BT, Trotti D, Brown RH (juli 2004). "Amyotrophic lateral sclerosis-associated SOD1 mutant proteins bind and aggregate with Bcl-2 in spinal cord mitochondria". Neuron. 43 (1): 19–30. doi:10.1016/j.neuron.2004.06.021. PMID 15233914. S2CID 18141051.
34. Cova E, Ghiroldi A, Guareschi S, Mazzini G, Gagliardi S, Davin A, Bianchi M, Ceroni M, Cereda C (oktobar 2010). "G93A SOD1 alters cell cycle in a cellular model of Amyotrophic Lateral Sclerosis". Cellular Signalling. 22 (10): 1477–84. doi:10.1016/j.cellsig.2010.05.016. PMID 20561900.
35. Cereda C, Cova E, Di Poto C, Galli A, Mazzini G, Corato M, Ceroni M (novembar 2006). "Effect of nitric oxide on lymphocytes from sporadic amyotrophic lateral sclerosis patients: toxic or protective role?". Neurological Sciences. 27 (5): 312–6. doi:10.1007/s10072-006-0702-z. PMID 17122939. S2CID 25059353.
36. Cova E, Cereda C, Galli A, Curti D, Finotti C, Di Poto C, Corato M, Mazzini G, Ceroni M (maj 2006). "Modified expression of Bcl-2 and SOD1 proteins in lymphocytes from sporadic ALS patients". Neuroscience Letters. 399 (3): 186–90. doi:10.1016/j.neulet.2006.01.057. PMID 16495003. S2CID 26076370.

Dopunska literatura

• de Belleroche J, Orrell R, King A (novembar 1995). "Familial amyotrophic lateral sclerosis/motor neurone disease (FALS): a review of current developments". Journal of Medical Genetics. 32 (11): 841–7. doi:10.1136/jmg.32.11.841. PMC 1051731. PMID 8592323.
• Ceroni M, Curti D, Alimonti D (2002). "Amyotrophic lateral sclerosis and SOD1 gene: an overview". Functional Neurology. 16 (4 Suppl): 171–80. PMID 11996514.
• Zelko IN, Mariani TJ, Folz RJ (august 2002). "Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression". Free Radical Biology & Medicine. 33 (3): 337–49. doi:10.1016/S0891-5849(02)00905-X. PMID 12126755.
• Hadano S (juni 2002). "[Causative genes for familial amyotrophic lateral sclerosis]". Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society. 74 (6): 483–9. PMID 12138710.
• Noor R, Mittal S, Iqbal J (septembar 2002). "Superoxide dismutase--applications and relevance to human diseases". Medical Science Monitor. 8 (9): RA210–5. PMID 12218958.
• Potter SZ, Valentine JS (april 2003). "The perplexing role of copper-zinc superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis (Lou Gehrig's disease)". Journal of Biological Inorganic Chemistry. 8 (4): 373–80. doi:10.1007/s00775-003-0447-6. PMID 12644909. S2CID 22820101.
• Rotilio G, Aquilano K, Ciriolo MR (2004). "Interplay of Cu,Zn superoxide dismutase and nitric oxide synthase in neurodegenerative processes". IUBMB Life. 55 (10–11): 629–34. doi:10.1080/15216540310001628717. PMID 14711010. S2CID 19518719.
• Jafari-Schluep HF, Khoris J, Mayeux-Portas V, Hand C, Rouleau G, Camu W (januar 2004). "[Superoxyde dismutase 1 gene abnormalities in familial amyotrophic lateral sclerosis: phenotype/genotype correlations. The French experience and review of the literature]". Revue Neurologique. 160 (1): 44–50. doi:10.1016/S0035-3787(04)70846-2. PMID 14978393.
• Faraci FM, Didion SP (august 2004). "Vascular protection: superoxide dismutase isoforms in the vessel wall". Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. 24 (8): 1367–73. doi:10.1161/01.ATV.0000133604.20182.cf. PMID 15166009.
• Gagliardi S, Ogliari P, Davin A, Corato M, Cova E, Abel K, Cashman JR, Ceroni M, Cereda C (august 2011). "Flavin-containing monooxygenase mRNA levels are up-regulated in als brain areas in SOD1-mutant mice". Neurotoxicity Research. 20 (2): 150–8. doi:10.1007/s12640-010-9230-y. PMID 21082301. S2CID 21856030.
• Battistini S, Ricci C, Lotti EM, Benigni M, Gagliardi S, Zucco R, Bondavalli M, Marcello N, Ceroni M, Cereda C (juni 2010). "Severe familial ALS with a novel exon 4 mutation (L106F) in the SOD1 gene". Journal of the Neurological Sciences. 293 (1–2): 112–5. doi:10.1016/j.jns.2010.03.009. PMID 20385392. S2CID 24895265.

Vanjski linkovi

Šablon:Ostale oksidoreduktaze