Valin

Valin
strukturní vzorec
Obecné
Systematický název	(2S)-2-amino-3-methylbutanová kyselina
Triviální název	Valin
Ostatní názvy	2-aminoisovalerová kyselina
Funkční vzorec	HO2CCH(NH2)CH(CH3)2
Sumární vzorec	C5H11NO2
Vzhled	Bílá pevná látka
Identifikace
Registrační číslo CAS	72-18-4
Vlastnosti
Molární hmotnost	117,15 g/mol
Teplota tání	315 °C
Teplota varu	? °C
Hustota	1,23 g/cm^3
Disociační konstanta pKa	2,32
Disociační konstanta pKb	9,62
Rozpustnost ve vodě	8,8 g/100 ml (při 20 °C)
Rozpustnost v polárních rozpouštědlech	nerozpustný v acetonu a ethanolu
Izoelektrický bod	5,97
Průměrný výskyt	6,0 %
Není-li uvedeno jinak, jsou použity jednotky SI a STP (25 °C, 100 kPa). Některá data mohou pocházet z datové položky.

Valin (Val, V) je esenciální α-aminokyselina s nepolárním postranním řetězcem. Díky svému alifatickému postrannímu řetězci se řadí mezi hydrofobní aminokyseliny, a v proteinech je jeho hlavní rolí právě tvorba hydrofobních interakcí. Jeho kodóny jsou GUU, GUC, GUA, a GUG. Má stejný sumární vzorec jako dusitan amylnatý nebo nitropentan.

Historie

Valin poprvé popsal von Gorup-Besanez roku 1856 při zkoumání žláz s vnitřní sekrecí, v proteinech byl identifikován Schützenbergerem, který zkoumal složení albuminu.^[1] Své jméno získal podle isovalerové kyseliny, jíž je derivátem, která se hojně vyskytuje v kozlíku lékařském (Valeriana officinalis).

Funkce a vlastnosti

Chemické vlastnosti

Valin patří mezi hydrofobní aminokyseliny díky přítomnosti nereaktivní alifatické postranní skupiny. Má velmi podobné chemické vlastnosti jako leucin, oproti kterému je kratší o jednu methylovou skupinu, a spolu s isoleucinem tvoří skupinu aminokyselin s rozvětveným řetězcem.

Funkce v proteinech

Valin se pro svůj hydrofobní charakter vyskytuje především zabořený uvnitř proteinů, kde zprostředkovává hydrofobní interakce. Je málo reaktivní a většinou se proto neúčastní enzymatických reakcí. Ve většině hydrofobních interakcí může být snadno nahrazen jinými hydrofobními aminokyselinami (leucinem nebo isoleucinem), ale vzhledem k tomu, že je větvený na svém β-uhlíku (podobně jako isoleucin a threonin), tedy blízko peptidické kostry, ovšem omezuje konformační volnost, nepodporuje například konformaci alfa-helix.^[2]

Význam preference valinu pro výskyt uvnitř proteinů a ne na jejich povrchu ilustruje příklad srpkovité anémie, při které je mutován gen pro beta-hemoglobin. Dochází k ní při záměně hydrofilní kyseliny glutamové na pozici 6., která leží na povrchu proteinu, za hydrofobní valin. Mutovaná forma hemoglobinu má v odkysličeném prostředí tendenci shlukovat se díky hydrofóbním interakcím mezi jednotlivými molekulami hemoglobinu, protože tím se valin na pozici 6 "schová" mezi interagující proteiny, tedy mimo přítomnost vodného prostředí, takové shlukování hemoglobinu ovšem vede k poškození červené krvinky.

Jako doplněk stravy

Jedním z oblíbených doplňků stravy v kulturistice je směs aminokyselin s rozvětveným řetězcem (BCAA) tedy leucin:isoleucin:valin nejčastěji v poměru 2:1:1. I když hlavní efekt pro růst svalové hmoty má leucin, přidání leucinu samotného snižuje koncentraci ostatních aminokyselin s rozvětveným řetězcem v krevní plasmě, proto musí být dodávány spolu s ním. I když dodávání BCAA má v krátkodobém horizontu pozitivní účinky, doposud (k 2014) neexistují dlouhodobé studie určující dlouhodobé bezpečné a efektivní dávky.^[3]

Chemická syntéza

Racemický valin lze syntetizovat bromací< kyseliny isovalerové, následovanou aminací^[4]

HO₂CCH₂CH(CH₃)₂ + Br₂ → HO₂CCHBrCH(CH₃)₂ + HBr

HO₂CCHBrCH(CH₃)₂ + 2 NH₃ → HO₂CCH(NH₂)CH(CH₃)₂ + NH₄Br

Zdroje

Zdrojem valinu jsou kozí sýry, rybí maso, čočka, drůbež aj.

Metabolismus

Související informace naleznete také v článku Odbourávání aminokyselin.

Valin je spolu s dalšími aminokyselinami s rozvětveným řetězcem odbouráván ve svalech, tukové tkáni, ledvinách a mozku, kde slouží jako zdroj energie, a ne v játrech, jak je běžné pro ostatní aminokyseliny. Za degradaci je zodpovědný dehydrogenázový komplex 2-ketokyselin s větveným řetězcem (BCKDC), pomocí sedmi metabolických reakcí je valin přeměněn na sukcinylkoenzym A, který vstupuje do citrátového cyklu, mechanismus degradace je podobný beta-oxidaci mastných kyselin.^[5]

Při dědičné nemoci javorového sirupu (neboli leucinóze) nemá tělo funkční komplex rozkládající aminokyseliny s rozvětveným řetězcem (BCKDC), tedy i valin, takže při příjmu potravin bohatých na proteiny a při hladovění (kdy se odbourávají proteiny) se v těle hromadí toxické meziprodukty, jejichž projevem je zápach moči připomínající javorový sirup (případně karamel nebo sušené hrušky). Bez léčby je nemoc smrtelná, léčba spočívá v dietě limitující příjem proteinů, hlavně leucinu, isoleucinu a valinu.^[6]

Mezi další metabolická onemocnění s poruchou odbourávání valinu patří methylmalonová acidémie, kombinovaná malonová a methylmalonová acidurie a propionová acidémie.

Reference

1. VICKERY, Hubert. The History of the Discovery of the Amino Acids. Chemical reviews. 1931, roč. 9, čís. 2, s. 169–318. 
2. BARNES, Michael R. Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data. [s.l.]: Wiley, 2007. 576 s. ISBN 978-0470026205. Kapitola 14: Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions, s. en. (anglicky) 
3. HELMS, ER.; ARAGON, AA.; FITSCHEN, PJ. Evidence-based recommendations for natural bodybuilding contest preparation: nutrition and supplementation.. J Int Soc Sports Nutr. 2014, roč. 11, s. 20. Dostupné online. DOI 10.1186/1550-2783-11-20. PMID 24864135. 
4. Marvel, C. S. “d,l-Valine” Organic Syntheses, Collected Volume 3, p.848 (1955). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV3P0848.pdf Archivováno 30. 9. 2007 na Wayback Machine.
5. NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger Principles of Biochemistry. [s.l.]: W.H. Freeman, 2013. Dostupné online. ISBN 978-1429234146. Kapitola 18: Amino Acid Oxidation and the Production of Urea. (anglicky) 
6. Leucinóza (MSUD) [online]. novorozeneckyscreening.cz [cit. 2014-12-31]. Dostupné online. 

Literatura

• WHITFORD, David. Proteins: Structure and Function. 1.. vyd. [s.l.]: Wiley, 2005. 542 s. Dostupné online. ISBN 978-0471498940. Kapitola 2. Amino acids: the building blocks of proteins, s. 44–45. (anglicky) 

Externí odkazy

• www.mzcr.cz
• www.mzcr.cz
• Isoleucine and valine biosynthesis

Portály: Chemie