En cytologie, une voûte — de l'anglais vault — ou particule ribonucléoprotéique en voûte, est un organite présent chez la plupart des eucaryotes et dont la fonction est encore mal comprise. Souvent désignée par son équivalent anglais vault, ou vault ribonucleoprotein particle, il s'agit d'un complexe ribonucléoprotéique du cytoplasme dont la structure vue au microscope électronique ressemble à celle d'une voûte d'ogive de cathédrale avec une symétried'ordre 39. On les trouve chez de nombreux types de cellules d'eucaryotes et leur structure apparaît fortement conservée[2]. Elles s'intègrent aux radeaux lipidiques, où elles pourraient intervenir contre les agents pathogènes[1].
Les voûtes se présentent comme de grandes particules ribonucléoprotéiques environ trois fois plus grosses que des ribosomes, avec une masse d'environ 13 000 kDa. Elles apparaissent avec une taille de 35×59nm au microscope électronique en transmission à balayage[3]. Elles sont constituées principalement de protéines, ce qui les rend difficiles à teindre par les techniques conventionnelles. Leur structure protéique est formée d'un ensemble de protéines de voûte majeures (MVP) liées à deux protéines de voûte mineures (VPARP et TEP1) formant un complexe protéique en forme de coiffe ou de voûte dont deux exemplaires s'associent face à face pour constituer un compartiment creux. Elles renferment également entre 8 et 16 petits ARN de voûte[4], dits ARNv ou ARNvt, de 86 à 141 bases[5], situés à proximité des sommets des coiffes protéiques.
Bien que leur rôle exact dans la cellule ne soit pas complètement élucidé, diverses études ont associé les voûtes aux pores nucléaires, ce que leur géométrie octogonale semble appuyer[6]. On en a déduit que les voûtes interviennent dans le transport de molécules telles que l'ARN messager entre le noyau et le cytoplasme[7]. On pense également qu'elles joueraient un rôle dans la biosynthèse des protéines[8].
Des études publiées à la fin des années 1990 ont montré que les voûtes, et particulièrement les protéines de voûte majeures[9], sont surexprimées chez les patients atteints de cancers multirésitants aux chimiothérapies[10], ce qui établit un lien, dont la nature reste à préciser, entre les voûtes et la résistance aux chimiothérapies. Cela pourrait par conséquent permettre de mieux comprendre les mécanismes à l'œuvre dans ces phénomènes et ainsi d'accroître l'efficacité des traitements anticancéreux[11].
Hormis ces quelques exceptions, la forte similitude des voûtes chez les nombreux organismes où on les trouve implique une certaine importance évolutive de ces organites[2].
↑ a et b(en) Hideaki Tanaka, Koji Kato, Eiki Yamashita, Tomoyuki Sumizawa, Yong Zhou, Min Yao, Kenji Iwasaki, Masato Yoshimura et Tomitake Tsukihara, « The Structure of Rat Liver Vault at 3.5 Angstrom Resolution », Science, vol. 323, no 5912, , p. 384-388 (PMID19150846, DOI10.1126/science.1164975, lire en ligne)
↑ ab et c(en) N. L. Kedersha, M. C. Miquel, D. Bittner et L. H. Rome, « Vaults. II. Ribonucleoprotein structures are highly conserved among higher and lower eukaryotes », Journal of Cell Biology, vol. 110, no 4, , p. 895-901 (PMID1691193, DOI10.1083/jcb.110.4.895, lire en ligne)
↑(en) N. L. Kedersha, J. E. Heuser, D. C. Chugani et L. H. Rome, « Vaults. III. Vault ribonucleoprotein particles open into flower-like structures with octagonal symmetry », Journal of Cell Biology, vol. 112, no 2, , p. 225-235 (PMID1988458, PMCID2288824, DOI10.1083/jcb.112.2.225, lire en ligne)
↑(en) N. L. Kedersha et L. H. Rome, « Isolation and characterization of a novel ribonucleoprotein particle: large structures contain a single species of small RNA », Journal of Cell Biology, vol. 103, no 3, , p. 699-709 (PMID2943744, DOI10.1083/jcb.103.3.699, lire en ligne)
↑(en) A. van Zon, M. H. Mossink, R. J. Scheper, P. Sonneveld et E. A. C. Wiemer, « The vault complex », Cellular and Molecular Life Sciences, vol. 60, no 9, , p. 1828-1837 (PMID14523546, DOI10.1007/s00018-003-3030-y, lire en ligne)
↑(en) D.C. Chugani, L.H. Rome et N.L. Kedersha, « Evidence that vault ribonucleoprotein particles localize to the nuclear pore complex », Journal of Cell Science, vol. 106, , p. 23-29 (PMID8270627, lire en ligne)
↑(en) Joseph N. Cannon, Cindy L Stanfield, Mary Jane Niles et William J Germann, Principles of human physiology, San Francisco, Pearson/Benjamin Cummings, , 3e éd., 775 p. (ISBN978-0-8053-8286-0), p. 41
↑(en) George L. Scheffer, Peter L.J. Wijngaard, Marcel J. Flens, Miguel A. Izquierdo, Marilyn L. Slovak, Herbert M. Pinedo, Chris J.L.M. Meijer, Hans C. Clevers et Rik J. Scheper, « The drug resistance-related protein LRP is the human major vault protein », Nature Medicine, vol. 1, no 6, , p. 578-582 (PMID7585126, DOI10.1038/nm0695-578, lire en ligne)
↑(en) Marieke H. Mossink1, Arend van Zon, Rik J. Scheper, Pieter Sonneveld et Erik A. C. Wiemer, « Vaults: a ribonucleoprotein particle involved in drug resistance? », Oncogene, vol. 22, , p. 7458-7467 (PMID14576851, DOI10.1038/sj.onc.1206947, lire en ligne)
↑(en) Valerie A. Kickhoefer, Sanjay K. Vasu et Leonard H. Rome, « Vaults are the answer, what is the question? », Trends in Cell Biology, vol. 6, no 5, , p. 174-178 (PMID15157468, DOI10.1016/0962-8924(96)10014-3, lire en ligne)