MYL3

MYL3
Ідентифікатори
Символи	MYL3, CMH8, MLC1SB, MLC1V, VLC1, MLC-lV/sb, VLCl, myosin light chain 3
Зовнішні ІД	OMIM: 160790 MGI: 97268 HomoloGene: 20099 GeneCards: MYL3
Пов'язані генетичні захворювання
	hypertrophic cardiomyopathy 8, гіпертрофічна кардіоміопатія
Реагує на сполуку
	mavacamten
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • structural constituent of muscle; • cytoskeletal motor activity; • actin monomer binding; • myosin II heavy chain binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • muscle myosin complex; • саркомера; • A band; • I band; • myosin complex;
Біологічний процес	• ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis; • regulation of striated muscle contraction; • skeletal muscle tissue development; • positive regulation of ATP-dependent activity; • cardiac muscle contraction; • regulation of the force of heart contraction; • muscle filament sliding;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4634
	17897
	ENSG00000160808
	ENSMUSG00000059741
	P08590
	P09542
	NM_000258
	NM_010859; NM_001364484
	NP_000249; NP_000249.1
	NP_034989; NP_001351413
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MYL3 (англ. Myosin light chain 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 195 амінокислот, а молекулярна маса — 21 932^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAPKKPEPKK	DDAKAAPKAA	PAPAPPPEPE	RPKEVEFDAS	KIKIEFTPEQ
IEEFKEAFML	FDRTPKCEMK	ITYGQCGDVL	RALGQNPTQA	EVLRVLGKPR
QEELNTKMMD	FETFLPMLQH	ISKNKDTGTY	EDFVEGLRVF	DKEGNGTVMG
AELRHVLATL	GERLTEDEVE	KLMAGQEDSN	GCINYEAFVK	HIMSS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів, м'язових білків, фосфопротеїнів.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Henry G.D., Trayer I.P., Brewer S., Levine B.A. (1985). The widespread distribution of alpha-N-trimethylalanine as the N-terminal amino acid of light chains from vertebrate striated muscle myosins. Eur. J. Biochem. 148: 75—82. PMID 3979397 DOI:10.1111/j.1432-1033.1985.tb08809.x
Olson T.M., Karst M.L., Whitby F.G., Driscoll D.J. (2002). Myosin light chain mutation causes autosomal recessive cardiomyopathy with mid-cavitary hypertrophy and restrictive physiology. Circulation. 105: 2337—2340. PMID 12021217 DOI:10.1161/01.CIR.0000018444.47798.94
Jay A., Chikarmane R., Poulik J., Misra V.K. (2013). Infantile hypertrophic cardiomyopathy associated with a novel MYL3 mutation. Cardiology. 124: 248—251. PMID 23594557 DOI:10.1159/000347138
Kurabayashi M., Komuro I., Tsuchimochi H., Takaku F., Yazaki Y. (1988). Molecular cloning and characterization of human atrial and ventricular myosin alkali light chain cDNA clones. J. Biol. Chem. 263: 13930—13936. PMID 3417683