Філамін А, альфа-ізоформа

Філамін А, альфа-ізоформа
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2AAV, 2BP3, 2BRQ, 2J3S, 2JF1, 2K3T, 2K7P, 2MTP, 2W0P, 2WFN, 3CNK, 3HOC, 3HOP, 3HOR, 3ISW, 3RGH, 4M9P, 4P3W
Ідентифікатори
Символи	FLNA, ABP-280, ABPX, CSBS, CVD1, FLN, FLN-A, FLN1, FMD, MNS, NHBP, OPD, OPD1, OPD2, XLVD, XMVD, filamin A, FGS2
Зовнішні ІД	OMIM: 300017 MGI: 95556 HomoloGene: 1119 GeneCards: FLNA
Пов'язані генетичні захворювання
	otopalatodigital syndrome type 1, frontometaphyseal dysplasia, Melnick–Needles syndrome, intestinal pseudoobstruction, neuronal, chronic idiopathic, X-linked, terminal osseous dysplasia with pigmentary defects, periventricular nodular heterotopia, Heart valve dysplasia, rare genetic intestinal disease
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • GO:0032403 protein-containing complex binding; • transcription factor binding; • mu-type opioid receptor binding; • signal transducer activity; • actin filament binding; • small GTPase binding; • kinase binding; • actin binding; • SMAD binding; • Fc-gamma receptor I complex binding; • G protein-coupled receptor binding; • GTPase binding; • RNA binding; • potassium channel regulator activity; • transmembrane transporter binding; • cadherin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мембрана; • focal adhesion; • cortical cytoskeleton; • клітинна мембрана; • Myb complex; • dendritic shaft; • extracellular region; • soma; • cell cortex; • ядерце; • мікрофіламент; • actin cytoskeleton; • perinuclear region of cytoplasm; • екзосома; • цитоскелет; • клітинне ядро; • apical dendrite; • filamentous actin; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • cell-cell junction; • гіалоплазма; • Z discdkac;
Біологічний процес	• actin cytoskeleton reorganization; • negative regulation of transcription by RNA polymerase I; • GO:1903363 negative regulation of protein catabolic process; • establishment of protein localization; • protein stabilization; • platelet degranulation; • mRNA transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of apoptotic process; • receptor clustering; • negative regulation of DNA-binding transcription factor activity; • cytoplasmic sequestering of protein; • platelet activation; • mitotic spindle assembly; • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; • protein localization to cell surface; • cell projection organization; • adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway; • actin crosslink formation; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • positive regulation of integrin-mediated signaling pathway; • platelet aggregation; • cell junction assembly; • regulation of cell migration; • wound healing, spreading of cells; • semaphorin-plexin signaling pathway; • formation of radial glial scaffolds; • cerebral cortex development; • cilium assembly; • protein localization to plasma membrane; • positive regulation of potassium ion transmembrane transport; • regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential; • regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential; • positive regulation of neural precursor cell proliferation; • positive regulation of neuron migration;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	2316
	192176
	ENSG00000196924
	ENSMUSG00000031328
	P21333
	Q8BTM8
	NM_001110556; NM_001456
	NM_001290421; NM_010227
	NP_001104026; NP_001447
	NP_001277350; NP_034357; NP_001390993
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Філамін А, альфа-ізоформа (англ. Filamin A) – білок, який кодується геном FLNA, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 647 амінокислот, а молекулярна маса — 280 739^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSSHSRAGQ	SAAGAAPGGG	VDTRDAEMPA	TEKDLAEDAP	WKKIQQNTFT
RWCNEHLKCV	SKRIANLQTD	LSDGLRLIAL	LEVLSQKKMH	RKHNQRPTFR
QMQLENVSVA	LEFLDRESIK	LVSIDSKAIV	DGNLKLILGL	IWTLILHYSI
SMPMWDEEED	EEAKKQTPKQ	RLLGWIQNKL	PQLPITNFSR	DWQSGRALGA
LVDSCAPGLC	PDWDSWDASK	PVTNAREAMQ	QADDWLGIPQ	VITPEEIVDP
NVDEHSVMTY	LSQFPKAKLK	PGAPLRPKLN	PKKARAYGPG	IEPTGNMVKK
RAEFTVETRS	AGQGEVLVYV	EDPAGHQEEA	KVTANNDKNR	TFSVWYVPEV
TGTHKVTVLF	AGQHIAKSPF	EVYVDKSQGD	ASKVTAQGPG	LEPSGNIANK
TTYFEIFTAG	AGTGEVEVVI	QDPMGQKGTV	EPQLEARGDS	TYRCSYQPTM
EGVHTVHVTF	AGVPIPRSPY	TVTVGQACNP	SACRAVGRGL	QPKGVRVKET
ADFKVYTKGA	GSGELKVTVK	GPKGEERVKQ	KDLGDGVYGF	EYYPMVPGTY
IVTITWGGQN	IGRSPFEVKV	GTECGNQKVR	AWGPGLEGGV	VGKSADFVVE
AIGDDVGTLG	FSVEGPSQAK	IECDDKGDGS	CDVRYWPQEA	GEYAVHVLCN
SEDIRLSPFM	ADIRDAPQDF	HPDRVKARGP	GLEKTGVAVN	KPAEFTVDAK
HGGKAPLRVQ	VQDNEGCPVE	ALVKDNGNGT	YSCSYVPRKP	VKHTAMVSWG
GVSIPNSPFR	VNVGAGSHPN	KVKVYGPGVA	KTGLKAHEPT	YFTVDCAEAG
QGDVSIGIKC	APGVVGPAEA	DIDFDIIRND	NDTFTVKYTP	RGAGSYTIMV
LFADQATPTS	PIRVKVEPSH	DASKVKAEGP	GLSRTGVELG	KPTHFTVNAK
AAGKGKLDVQ	FSGLTKGDAV	RDVDIIDHHD	NTYTVKYTPV	QQGPVGVNVT
YGGDPIPKSP	FSVAVSPSLD	LSKIKVSGLG	EKVDVGKDQE	FTVKSKGAGG
QGKVASKIVG	PSGAAVPCKV	EPGLGADNSV	VRFLPREEGP	YEVEVTYDGV
PVPGSPFPLE	AVAPTKPSKV	KAFGPGLQGG	SAGSPARFTI	DTKGAGTGGL
GLTVEGPCEA	QLECLDNGDG	TCSVSYVPTE	PGDYNINILF	ADTHIPGSPF
KAHVVPCFDA	SKVKCSGPGL	ERATAGEVGQ	FQVDCSSAGS	AELTIEICSE
AGLPAEVYIQ	DHGDGTHTIT	YIPLCPGAYT	VTIKYGGQPV	PNFPSKLQVE
PAVDTSGVQC	YGPGIEGQGV	FREATTEFSV	DARALTQTGG	PHVKARVANP
SGNLTETYVQ	DRGDGMYKVE	YTPYEEGLHS	VDVTYDGSPV	PSSPFQVPVT
EGCDPSRVRV	HGPGIQSGTT	NKPNKFTVET	RGAGTGGLGL	AVEGPSEAKM
SCMDNKDGSC	SVEYIPYEAG	TYSLNVTYGG	HQVPGSPFKV	PVHDVTDASK
VKCSGPGLSP	GMVRANLPQS	FQVDTSKAGV	APLQVKVQGP	KGLVEPVDVV
DNADGTQTVN	YVPSREGPYS	ISVLYGDEEV	PRSPFKVKVL	PTHDASKVKA
SGPGLNTTGV	PASLPVEFTI	DAKDAGEGLL	AVQITDPEGK	PKKTHIQDNH
DGTYTVAYVP	DVTGRYTILI	KYGGDEIPFS	PYRVRAVPTG	DASKCTVTVS
IGGHGLGAGI	GPTIQIGEET	VITVDTKAAG	KGKVTCTVCT	PDGSEVDVDV
VENEDGTFDI	FYTAPQPGKY	VICVRFGGEH	VPNSPFQVTA	LAGDQPSVQP
PLRSQQLAPQ	YTYAQGGQQT	WAPERPLVGV	NGLDVTSLRP	FDLVIPFTIK
KGEITGEVRM	PSGKVAQPTI	TDNKDGTVTV	RYAPSEAGLH	EMDIRYDNMH
IPGSPLQFYV	DYVNCGHVTA	YGPGLTHGVV	NKPATFTVNT	KDAGEGGLSL
AIEGPSKAEI	SCTDNQDGTC	SVSYLPVLPG	DYSILVKYNE	QHVPGSPFTA
RVTGDDSMRM	SHLKVGSAAD	IPINISETDL	SLLTATVVPP	SGREEPCLLK
RLRNGHVGIS	FVPKETGEHL	VHVKKNGQHV	ASSPIPVVIS	QSEIGDASRV
RVSGQGLHEG	HTFEPAEFII	DTRDAGYGGL	SLSIEGPSKV	DINTEDLEDG
TCRVTYCPTE	PGNYIINIKF	ADQHVPGSPF	SVKVTGEGRV	KESITRRRRA
PSVANVGSHC	DLSLKIPEIS	IQDMTAQVTS	PSGKTHEAEI	VEGENHTYCI
RFVPAEMGTH	TVSVKYKGQH	VPGSPFQFTV	GPLGEGGAHK	VRAGGPGLER
AEAGVPAEFS	IWTREAGAGG	LAIAVEGPSK	AEISFEDRKD	GSCGVAYVVQ
EPGDYEVSVK	FNEEHIPDSP	FVVPVASPSG	DARRLTVSSL	QESGLKVNQP
ASFAVSLNGA	KGAIDAKVHS	PSGALEECYV	TEIDQDKYAV	RFIPRENGVY
LIDVKFNGTH	IPGSPFKIRV	GEPGHGGDPG	LVSAYGAGLE	GGVTGNPAEF
VVNTSNAGAG	ALSVTIDGPS	KVKMDCQECP	EGYRVTYTPM	APGSYLISIK
YGGPYHIGGS	PFKAKVTGPR	LVSNHSLHET	SSVFVDSLTK	ATCAPQHGAP
GPGPADASKV	VAKGLGLSKA	YVGQKSSFTV	DCSKAGNNML	LVGVHGPRTP
CEEILVKHVG	SRLYSVSYLL	KDKGEYTLVV	KWGDEHIPGS	PYRVVVP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як біогенез та деградація війок. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Hock R.S., Davis G., Speicher D.W. (1990). Purification of human smooth muscle filamin and characterization of structural domains and functional sites. Biochemistry. 29: 9441—9451. PMID 2248958 DOI:10.1021/bi00492a019
van der Flier A., Sonnenberg A. (2001). Structural and functional aspects of filamins. Biochim. Biophys. Acta. 1538: 99—117. PMID 11336782 DOI:10.1016/S0167-4889(01)00072-6
Klaile E., Mueller M.M., Kannicht C., Singer B.B., Lucka L. (2005). CEACAM1 functionally interacts with filamin A and exerts a dual role in the regulation of cell migration. J. Cell Sci. 118: 5513—5524. PMID 16291724 DOI:10.1242/jcs.02660
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Ohta Y., Hartwig J.H., Stossel T.P. (2006). FilGAP, a Rho- and ROCK-regulated GAP for Rac binds filamin A to control actin remodelling. Nat. Cell Biol. 8: 803—814. PMID 16862148 DOI:10.1038/ncb1437
Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з Філамін А, альфа-ізоформа переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3754 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P21333 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома X

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Філамін А, альфа-ізоформа переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3754 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-5] UniProt, P21333 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]