Selenocysteine

Selenocysteine[1]
Danh pháp IUPAC	3-Selanyl-2-aminopropanoic acid
Tên khác	L-Selenocysteine; 3-Selanyl-L-alanine; Selenium cysteine
Nhận dạng
Số CAS	10236-58-5
PubChem	25076
DrugBank	DB02345
KEGG	C05688
ChEBI	16633
ChEMBL	109962
Ảnh Jmol-3D	ảnh
SMILES	đầy đủ O=C(O)[C@@H](N)C[SeH]
InChI	đầy đủ 1/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
UNII	0CH9049VIS
Thuộc tính
Điểm nóng chảy
Điểm sôi
Các nguy hiểm
Trừ khi có ghi chú khác, dữ liệu được cung cấp cho các vật liệu trong trạng thái tiêu chuẩn của chúng (ở 25 °C [77 °F], 100 kPa). N kiểm chứng (cái gì ^YN ?) Tham khảo hộp thông tin

Selenocysteine (Ký hiệu là Sec hoặc U,^[2] trong các ấn phẩm cũ hơn thì cũng có thể là Se-Cys) ^[3] là amino acid tạo nên protein thứ 21.

Selenocysteine tồn tại tự nhiên trong cả ba lãnh giới của sự sống, nhưng không phải trong mọi dòng, như là một phân tử xây dựng cho các selenoprotein.^[4] Selenocysteine là một chất tương tự cysteine nhưng lại có một nhóm selenol chứa selen thay cho nhóm thiol chứa lưu huỳnh.

Selenocysteine có mặt trong một số enzyme (ví dụ glutathione peroxidases, tetraiodothyronine 5 'deiodinases, thioredoxin reductases, formate dehydrogenases, glycine reductases, selenophosphate synthetase 2, methionine-R-sulfoxit reductase B1 (SEPX1), và một số hydrogenase).

Selenocysteine được phát hiện bởi nhà hóa sinh Thressa Stadtman ^[5] tại Viện Y tế Quốc gia Hoa Kỳ.

Cấu trúc

Selenocysteine ​​có cấu trúc tương tự như cysteine, nhưng với một nguyên tử selen thay thế cho lưu huỳnh thường thấy, tạo thành một nhóm selenol bị giảm proton ở pH sinh lý. (Giống như các amino acid tự nhiên có trong protein khác, cysteine ​​và selenocysteine ​​được xếp là "chiral" (bất đối xứng qua gương-giống như tay phải và tay trái) L trong hệ thống D/L cũ dựa trên sự tương đồng với D- và L-glyceraldehyde. Trong hệ thống R/S về xác định tính "chiral", dựa trên số nguyên tử nguyên tử gần cacbon bất đối xứng, chúng là "chiral" R, bởi vì sự hiện diện lưu huỳnh (hoặc là selen) là gần thứ hai đối với carbon bất đối xứng. Các amino acid "chiral" còn lại, chỉ có nguyên tử nhẹ hơn ở vị trí đó, thì gọi là có tính "chiral" S.)

Protein có chứa một hoặc nhiều chuỗi bên selenocysteine ​​được gọi là selenoprotein. Hầu hết các selenoprotein đều chỉ chứa một chuỗi bên selenocystein duy nhất. Các selenoprotein phụ thuộc vào hoạt tính xúc tác của selenocysteine ​​được gọi là selenoenzyme.^[6] Selenoenzyme đã được quan sát thấy là sử dụng cấu trúc bộ ba xúc tác có ảnh hưởng đến tính ưa nhân của selenocysteine tại ​​trung tâm hoạt động.

Chú thích

1. Merck Index, 12th Edition, 8584
2. “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Lưu trữ bản gốc ngày 9 tháng 10 năm 2008. Truy cập ngày 5 tháng 3 năm 2018.
3. “IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB)” (PDF). European Journal of Biochemistry. 264 (2): 607–609. ngày 17 tháng 8 năm 1999. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x.
4. Johansson, Linda; Gafvelin, Guro; Arnér, Elias S.J. (tháng 10 năm 2005). “Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects (bằng tiếng Anh). 1726 (1): 1–13. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
5. Stadtman, Therese (8 tháng 3 năm 1974). “Selenium Biochemistry”. Science. 183 (4128): 915–22. Bibcode:1974Sci...183..915S. doi:10.1126/science.183.4128.915. PMID 4605100.
6. Roy, G.; Sarma, B. K.; Phadnis, P.P.; Mugesh, G. (2005). “Selenium-containing enzymes in mammals: chemical perspectives” (PDF). Journal of Chemical Sciences. 117 (4): 287–303. doi:10.1007/BF02708441.